(S)-2-((R)-4-Benzyloxycarbonylamino-3-oxo-isothiazolidin-2-yl)-3-methyl-butyric acid methyl ester | 52634-47-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-2-((R)-4-Benzyloxycarbonylamino-3-oxo-isothiazolidin-2-yl)-3-methyl-butyric acid methyl ester
• 英文别名: methyl (2S)-3-methyl-2-[(4R)-3-oxo-4-(phenylmethoxycarbonylamino)-1,2-thiazolidin-2-yl]butanoate
• CAS: 52634-47-6
• 化学式: C₁₇H₂₂N₂O₅S
• 分子量: 366.438
• InChiKey: CDTJUOSLGWPBJO-KBPBESRZSA-N

物化性质

• 密度：
  1.28±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  110
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-((R)-4-Benzyloxycarbonylamino-3-oxo-isothiazolidin-2-yl)-3-methyl-butyric acid methyl ester 以 aq. phosphate buffer 、 乙腈 为溶剂， 生成 N-Benzyloxycarbonyl-L-cysteinyl-L-valin-methylester
  参考文献：
  名称：

  硫酸检测中的反应性，选择性和稳定性：亲核探针和亲电探针的比较研究

  摘要：

  当前使用的亲核探针和亲电子探针对半胱氨酸亚磺酸的比较反应效率已在两种不同的环境中进行了全面评估：（i）基于小分子二肽的模型和（ii）重组蛋白质模型。我们进一步评估了相应的硫醚和亚砜加合物在蛋白质组学方案和细胞分析中通常遇到的还原条件下的稳定性。在开发新的环状和线性C-亲核试剂的推动下，在竞争条件下捕获亚磺酸的效率达到了无与伦比的水平，因此，作为基于活性的亚砜基谱分析的高效工具，它具有广阔的前景。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.6b00181
• 作为产物：
  描述：

  N,N'-Bis-benzyloxycarbonyl-L-cystinyl-bis-L-valin-methylester 在 吡啶 、 溴 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以85%的产率得到(S)-2-((R)-4-Benzyloxycarbonylamino-3-oxo-isothiazolidin-2-yl)-3-methyl-butyric acid methyl ester
  参考文献：
  名称：

  Profiling the reactivity of cyclic C-nucleophiles towards electrophilic sulfur in cysteine sulfenic acid

  摘要：

  蛋白质半胱氨酸硫醇氧化为硫酸基，称为S-硫酰基化，是一种可逆的翻译后修饰，对调节蛋白质功能起着至关重要的作用，并与疾病状态相关。

  DOI：

  10.1039/c5sc02569a

文献信息

• Dual-Reactivity <i>trans</i>-Cyclooctenol Probes for Sulfenylation in Live Cells Enable Temporal Control via Bioorthogonal Quenching
  作者：Samuel L. Scinto、Oshini Ekanayake、Uthpala Seneviratne、Jessica E. Pigga、Samantha J. Boyd、Michael T. Taylor、Jun Liu、Christopher W. am Ende、Sharon Rozovsky、Joseph M. Fox

  DOI：10.1021/jacs.9b01164

  日期：2019.7.17

  leads to a selenoetherifica-tion product. A series of control experiments illus-trate the need for the transannulation process cou-pled with the activated trans-cycloalkene function-ality. Critically, bioorthogonal quenching of excess unreacted SAM-TCOs with tetrazines in live cells provides both a mechanism for temporal control and a means of preventing artifacts caused by cellu-lar-lysis. A SAM-TCO biotin

  磺酰化 (RSH ->RSOH) 是一种翻译后蛋白质修饰，与信号转导的细胞机制以及活性氧的调节有关。然而，蛋白质次磺酸由于其高亲电性和瞬态性质而难以识别和研究。这里描述的是用于标记活细胞中次磺酸功能的次磺酸修饰反式环辛烯-5-醇 (SAM-TCO) 探针。这些探针实现了一种通过跨环硫醚化捕获亚磺酸的新模式，而“普通”反式环辛烯仅与亚磺酸缓慢反应。SAM-TCO 可以有效地与亚磺酸形式的模型肽和蛋白质结合，形成稳定的加合物。类似地，将 SAM-TCO 与模型蛋白的硒酸形式结合会产生硒醚化产物。一系列控制实验说明了需要与活化的反环烯烃官能团结合的环化过程。至关重要的是，活细胞中过量未反应的 SAM-TCO 与四嗪的生物正交淬火提供了一种时间控制机制和一种防止由细胞裂解引起的伪影的方法。SAM-TCO 生物素偶联物用于证明活细胞中蛋白质次磺酸的标记，随后四嗪淬灭阻止了进一步标记，即使在剧烈氧化条
• Isotopic tagging of oxidized and reduced cysteines (iTORC) for detecting and quantifying sulfenic acids, disulfides, and free thiols in cells
  作者：Matthew E. Albertolle、Sarah M. Glass、Elijah Trefts、F. Peter Guengerich

  DOI：10.1074/jbc.ac118.007225

  日期：2019.4

  reduced cysteines (iTORC). This method uses synthetic molecules for rapid isotopic coding of sulfenic acids, reduced cysteines, and disulfides in cells. Our approach utilizes isotopically distinct benzothiazine and halogenated benzothiazine probes to sequentially alkylate sulfenic acids and then free thiols and, finally, after a reduction step, cysteines oxidized to disulfides or other phosphine-reducible

  半胱氨酸残基的氧化修饰是信号通路，酶促调节和氧化还原稳态的重要组成部分。当前的直接和间接方法分别检测特定的修饰和“游离”或“氧化”半胱氨酸的一般二元体。为了结合直接和间接检测策略，在此我们开发了一种方法，用于指定氧化半胱氨酸和还原半胱氨酸（iTORC）的同位素标记。该方法使用合成分子对细胞中的亚磺酸，还原的半胱氨酸和二硫化物进行快速同位素编码。我们的方法利用同位素不同的苯并噻嗪探针和卤代苯并噻嗪探针对亚磺酸依次烷基化，然后释放出硫醇，最后在还原步骤之后，半胱氨酸氧化成二硫键或其他可还原膦的状态。我们确定，碘化苯并噻嗪探针与伯胺的交叉反应性降低，并且与GSH的半胱氨酸具有高反应性，计算出的速率常数为2×105 m-1 s-1（pH 8.0，23°C）（即比N-乙基马来酰亚胺快10-20倍）。我们将iTORC应用于小鼠肝细胞裂解液，以鉴定已知的亚硫键化和二硫键结合的蛋白质，包括延伸因子1-α1
• Silver halide photosensitive material and isothiazolidine-3-one derivative
  申请人：FUJI PHOTO FILM CO., LTD.

  公开号：US20030190566A1

  公开（公告）日：2003-10-09

  A silver halide photosensitive material contains a compound of the following general formula (I): 1 wherein A 1a represents a group selected from among CR 1a R 2a , NR 1a , an oxygen atom and sulfur atom, A 1b represents a group selected from among CR 1b R 2b , NR 1b , an oxygen atom and sulfur atom, and each of R 1a , R 2a , R 1b , R 2b and R 3 represents a hydrogen atom or a substituent, provided that, in the groups of CR 1a R 2a and CR 1b R 2b , R 1a R 2a and R 1b R 2b may represent a single divalent substituent, n represents an integer of 1 to 4, provided that, when n is 2 or more, a plurality of A 1b s may be the same or different.

  一种银卤片光敏材料包含下列通式（I）的化合物：1其中A1a代表从CR1aR2a，NR1a，氧原子和硫原子中选择的基团，A1b代表从CR1bR2b，NR1b，氧原子和硫原子中选择的基团，R1a，R2a，R1b，R2b和R3中的每一个代表氢原子或取代基，但在CR1aR2a和CR1bR2b的基团中，R1aR2a和R1bR2b可以表示为单个的二价取代基，n表示1至4的整数，但当n为2或更多时，多个A1b可以相同或不同。
• Selective Reduction of Peptide Isothiazolidin-3-ones
  作者：Timothy P. Shiau、Daniel A. Erlanson、Eric M. Gordon

  DOI：10.1021/ol062077j

  日期：2006.12.1

  Isothiazolidinones are a rare but potentially important chemical moiety in biochemistry. We report the identification of several thiol, phosphinate, and carbon nucleophiles that form covalent adducts by addition to the sulfenamide sulfur. This reduction is selective for isothiazolidinones over similar peptide disulfides. We synthesized a coumarin-based thioacid nucleophile which shows a marked fluorescence increase after addition to an isothiazolidinone sulfenamide bond.
• Targeted Covalent Probes and Inhibitors of Proteins Containing Redox-Sensitive Cysteines
  申请人：THE SCRIPPS RESEARCH INSTITUTE

  公开号：US20160195532A1

  公开（公告）日：2016-07-07

  Covalent, irreversible small-molecule inhibitors that modify the sulfenyl form (i.e., sulfenic acid, RSOH and sulfenamide, RSNR′2) of therapeutically important proteins (particularly kinases and phosphatases) are disclosed, where the compositions include a compound having a substituted aryl or heterocyclic core structure that promotes binding interactions with a specific protein, and a nucleophilic reaction center (carbon, nitrogen, sulfur, or phosphorous) that is capable of forming a covalent bond with a sulfenic acid- or sulfenamide-modified cysteine residue in the protein. Methods for synthesizing these compounds are also disclosed, as well as methods of using them for determining the bioactivity of a chemical composition comprising an active compound toward a specific protein and for determining the potency of an inhibitor against a specific protein.