S-Hexyl-L-cystein | 23884-44-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: S-Hexyl-L-cystein
• 英文别名: (2R)-2-azaniumyl-3-hexylsulfanylpropanoate
• CAS: 23884-44-8
• 化学式: C₉H₁₉NO₂S
• 分子量: 205.321
• InChiKey: NALKEWMBCJKRLB-QMMMGPOBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.3
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.89
• 拓扑面积：
  93.1
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-Hexyl-L-cystein 、 3-硝基苯磺酰氯 在 sodium carbonate 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 15.25h， 生成 (R)-3-(hexylthio)-2-(3-nitrophenylsulfonamido)propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  Probing the isoprenylcysteine carboxyl methyltransferase (Icmt) binding pocket: Sulfonamide modified farnesyl cysteine (SMFC) analogs as Icmt inhibitors

  摘要：

  Human isoprenylcysteine carboxyl methyltransferase (hIcmt) is a promising anticancer target as it is important for the post-translational modification of oncogenic Ras proteins. We herein report the synthesis and biochemical activity of 41 farnesyl-cysteine based analogs versus hIcmt. We have demonstrated that the amide linkage of a hIcmt substrate can be replaced by a sulfonamide bond to achieve hIcmt inhibition. The most potent sulfonamide-modified farnesyl cysteine analog was 6ag with an IC(50) of 8.8 +/- 0.5 mu M for hIcmt. (C) 2011 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2011.01.078
• 作为产物：
  描述：

  溴己烷 、 L-半胱氨酸盐酸盐无水物 在 sodium hydroxide 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 生成 S-Hexyl-L-cystein
  参考文献：
  名称：

  277.聚-S-烷基-L-半胱氨酸的合成

  摘要：

  DOI：

  10.1039/jr9600001390

文献信息

• US3974031A
  申请人：——

  公开号：US3974031A

  公开（公告）日：1976-08-10
• US4642355A
  申请人：——

  公开号：US4642355A

  公开（公告）日：1987-02-10
• Probing the isoprenylcysteine carboxyl methyltransferase (Icmt) binding pocket: Sulfonamide modified farnesyl cysteine (SMFC) analogs as Icmt inhibitors
  作者：Jaimeen D. Majmudar、Kalub Hahne、Christine A. Hrycyna、Richard A. Gibbs

  DOI：10.1016/j.bmcl.2011.01.078

  日期：2011.5

  Human isoprenylcysteine carboxyl methyltransferase (hIcmt) is a promising anticancer target as it is important for the post-translational modification of oncogenic Ras proteins. We herein report the synthesis and biochemical activity of 41 farnesyl-cysteine based analogs versus hIcmt. We have demonstrated that the amide linkage of a hIcmt substrate can be replaced by a sulfonamide bond to achieve hIcmt inhibition. The most potent sulfonamide-modified farnesyl cysteine analog was 6ag with an IC(50) of 8.8 +/- 0.5 mu M for hIcmt. (C) 2011 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• 277. Syntheses of poly-S-alkyl-L-cysteines
  作者：Max Frankel、David Gertner、H. Jacobson、A. Zilkha

  DOI：10.1039/jr9600001390

  日期：——