L-tyrosine radical | 16978-66-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-tyrosine radical
• 英文别名: L-tyrosyl radical；tyrosyl radical；4-((S)-2-amino-2-carboxy-ethyl)-phenyloxyl
• CAS: 16978-66-8
• 化学式: C₉H₁₀NO₃
• 分子量: 180.183
• InChiKey: BSOLAQMZTBVZLA-QMMMGPOBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.3
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  64.3
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-tyrosine radical 以 水 为溶剂， 生成 二酪氨酸 、 、
  参考文献：
  名称：

  Jin, Faming; Leitich, Johannes; Sonntag, Clemens von, Journal of the Chemical Society. Perkin transactions II, 1993, # 9, p. 1583 - 1588

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  L-酪氨酸 在 osmium(II) tris-2,2'-bipyridine 作用下， 以 phosphate buffer 为溶剂， 生成 L-tyrosine radical
  参考文献：
  名称：

  并行限速质子转移和多位点电子-质子转移电催化氧化酪氨酸

  摘要：

  通过在可氧化氨基酸存在下监测金属络合物的循环伏安法，研究了基于 M(bpy)33+ (M = Ru, Os) 的络合物对氨基酸酪氨酸和色氨酸的氧化。将这两种氨基酸添加到磷酸盐缓冲液中金属配合物的水溶液中，在氧化铟锡电极上观察到的氧化波中产生了电催化增强。Ru(III) 和 Os(III) 形式的氧化动力学通过数字模拟确定。色氨酸的氧化动力学与外球电子转移一致，给出了氧化速率常数对金属配合物还原电位的预期依赖性。相比之下，酪氨酸在 pH 7.5 下的氧化对金属络合物电位没有明显的依赖性。这些结果由动力学模型解释，其中从酪氨酸到磷酸盐的质子转移可能是与在较低碱浓度下观察到的协同多位点电子-质子转移途径竞争的限速步骤。这些结果表明，酶中的酪氨酸氧化可以进入这两种途径，这取决于氧化残基的溶剂可及性和合适的质子受体的可用性。

  DOI：

  10.1021/ja061931z

文献信息

• Photoinduced electron transfer from amino acids and proteins to 4-nitroquinoline 1-oxide in aqueous solutions
  作者：Hiroshi. Seki、Akiko. Takematsu、Shigeyoshi. Arai

  DOI：10.1021/j100285a038

  日期：1987.1
• Reactivity of hydroxyl with tyrosine in aqueous solution studied by pulse radiolysis
  作者：S. Solar、W. Solar、N. Getoff

  DOI：10.1021/j150654a030

  日期：1984.5
• Jin, Faming; Leitich, Johannes; Sonntag, Clemens von, Journal of the Chemical Society. Perkin transactions II, 1993, # 9, p. 1583 - 1588
  作者：Jin, Faming、Leitich, Johannes、Sonntag, Clemens von

  DOI：——

  日期：——
• Electrocatalytic Oxidation of Tyrosine by Parallel Rate-Limiting Proton Transfer and Multisite Electron−Proton Transfer
  作者：Christine J. Fecenko、Thomas J. Meyer、H. Holden Thorp

  DOI：10.1021/ja061931z

  日期：2006.8.1

  electrodes. The kinetics for the oxidation by the Ru(III) and Os(III) forms was determined by digital simulation. The oxidation kinetics for tryptophan were consistent with outer-sphere electron transfer, giving an expected dependence of the oxidation rate constant on the reduction potential of the metal complex. In contrast, oxidation of tyrosine at pH 7.5 did not give an appreciable dependence on

  通过在可氧化氨基酸存在下监测金属络合物的循环伏安法，研究了基于 M(bpy)33+ (M = Ru, Os) 的络合物对氨基酸酪氨酸和色氨酸的氧化。将这两种氨基酸添加到磷酸盐缓冲液中金属配合物的水溶液中，在氧化铟锡电极上观察到的氧化波中产生了电催化增强。Ru(III) 和 Os(III) 形式的氧化动力学通过数字模拟确定。色氨酸的氧化动力学与外球电子转移一致，给出了氧化速率常数对金属配合物还原电位的预期依赖性。相比之下，酪氨酸在 pH 7.5 下的氧化对金属络合物电位没有明显的依赖性。这些结果由动力学模型解释，其中从酪氨酸到磷酸盐的质子转移可能是与在较低碱浓度下观察到的协同多位点电子-质子转移途径竞争的限速步骤。这些结果表明，酶中的酪氨酸氧化可以进入这两种途径，这取决于氧化残基的溶剂可及性和合适的质子受体的可用性。