2-amino-2-phenyl malonic acid | 51619-79-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2-amino-2-phenyl malonic acid
• 英文别名: α-Phenylaminomalonsaeure；alpha-Phenylaminomalonate；2-amino-2-phenylpropanedioic acid
• CAS: 51619-79-5
• 化学式: C₉H₉NO₄
• 分子量: 195.175
• InChiKey: WSCHSEUVLAUWSY-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  384.3±42.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.472±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.1
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.11
• 拓扑面积：
  101
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-amino-2-phenyl malonic acid 在 recombinant Bordetella bronchiseptica arylmalonate decarboxylase from E_. coli BL₂₁ (DE₃) 作用下， 生成 左旋苯甘氨酸 、 2-氨基-2-苯基乙酸
  参考文献：
  名称：

  结构指导的烯基和芳基丙二酸酯脱羧酶的定向进化

  摘要：

  合理增强：芳基丙二酸脱羧酶（AMDase）的X射线晶体结构与基于机理的抑制剂结合在活性位点的双氧阴离子孔上，从而使人们深入了解了这种有趣的酶的机理。该结构还指导了AMDase生物催化库的扩展，使其包括各种α-烯基以及α-芳基丙二酸酯。

  DOI：

  10.1002/anie.200904112
• 作为产物：
  描述：

  α-Amino-α-phenyl-malonsaeure-diaethylester 在 sodium hydroxide 作用下， 以 乙醇 、 水 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 2-amino-2-phenyl malonic acid
  参考文献：
  名称：

  结构指导的烯基和芳基丙二酸酯脱羧酶的定向进化

  摘要：

  合理增强：芳基丙二酸脱羧酶（AMDase）的X射线晶体结构与基于机理的抑制剂结合在活性位点的双氧阴离子孔上，从而使人们深入了解了这种有趣的酶的机理。该结构还指导了AMDase生物催化库的扩展，使其包括各种α-烯基以及α-芳基丙二酸酯。

  DOI：

  10.1002/anie.200904112

文献信息

• Enzymatic Asymmetric Decarboxylation of Disubstituted Malonic Acids
  申请人：Aygün Hüseyin

  公开号：US20100144010A1

  公开（公告）日：2010-06-10

  A process for the stereoselective decarboxylation of malonic acid derivatives with mutated decarboxylases is disclosed.
• US7981645B2
  申请人：——

  公开号：US7981645B2

  公开（公告）日：2011-07-19
• Structure-Guided Directed Evolution of Alkenyl and Arylmalonate Decarboxylases
  作者：Krzysztof Okrasa、Colin Levy、Matthew Wilding、Mark Goodall、Nina Baudendistel、Bernhard Hauer、David Leys、Jason Micklefield

  DOI：10.1002/anie.200904112

  日期：2009.9.28

  enhancement: The X‐ray crystal structure of an arylmalonate decarboxylase (AMDase) with a mechanism‐based inhibitor bound to an active‐site dioxyanion hole provides insight into the mechanism of this intriguing enzyme. The structure also guided the extension of the AMDase biocatalytic repertoire to include a wide range of α‐alkenyl as well as α‐arylmalonates.

  合理增强：芳基丙二酸脱羧酶（AMDase）的X射线晶体结构与基于机理的抑制剂结合在活性位点的双氧阴离子孔上，从而使人们深入了解了这种有趣的酶的机理。该结构还指导了AMDase生物催化库的扩展，使其包括各种α-烯基以及α-芳基丙二酸酯。