2-Amino-4-(2,5-dichlorophenyl)-6-methylamino-1,3,5-triazine | 178105-28-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-Amino-4-(2,5-dichlorophenyl)-6-methylamino-1,3,5-triazine
• 英文别名: 6-(2,5-dichlorophenyl)-2-N-methyl-1,3,5-triazine-2,4-diamine
• CAS: 178105-28-7
• 化学式: C₁₀H₉Cl₂N₅
• 分子量: 270.121
• InChiKey: DUIGNGXUQLSXPK-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.6
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.1
• 拓扑面积：
  76.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  伊索拉定 、 硫酸二甲酯 在 sodium hydride 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 以24.6%的产率得到2-Amino-4-(2,5-dichlorophenyl)-6-methylamino-1,3,5-triazine
  参考文献：
  名称：

  将厄索拉定重新定位为Hsp90抑制剂

  摘要：

  |热休克蛋白90（Hsp90）是一种普遍存在的依赖于三磷酸腺苷（ATP）的分子伴侣，由于其在维持许多致癌蛋白的正确折叠和稳定性方面的作用，因此是有吸引力的癌症治疗靶标。为了将现有药物改用于Hsp90抑制剂，我们根据化学结构相似性筛选了美国食品与药物管理局（FDA）批准的药物，并发现粘膜保护药irsogladine抑制了Hsp90折叠机制。体外荧光偏振分析和基于细胞的机制研究表明，伊索拉定与Hsp90 N末端结构域中的ATP结合口袋结合，并损害了Hsp90伴侣功能。因此，伊索拉定可诱导Hsp90客户蛋白（包括Her2，Akt和Cdk4）的下调，以及伴侣伴侣Hsp70的上调。

  DOI：

  10.1002/bkcs.10291

文献信息

• TRIAZINE DERIVATIVE AND MEDICINE
  申请人：NIPPON SHINYAKU COMPANY, LIMITED

  公开号：EP0775487A1

  公开（公告）日：1997-05-28

  A medicine containing as the active ingredient a triazine derivative represented by general formula (I), a solvate thereof, or a salt thereof and being useful as a hepatitis remedy, wherein R1 and R2 represent each independently hydrogen or (un)substituted alkyl, aralkyl or alkenyl, or NR1R2 represents a cyclic amino group which may bear, in addition to the pertinent nitrogen atom, nitrogen, oxygen or sulfur as the ring atom and may be substituted, provided the case where NR1R2 represents NH2 is excluded.

  一种含有通式(I)代表的三嗪衍生物、其溶液或其盐作为有效成分并可用于治疗肝炎的药物，其中R1和R2各自独立地代表氢或(未)取代的烷基、芳烷基或烯基，或NR1R2代表环状氨基，其环状原子除了相关的氮原子外，还可以是氮、氧或硫，并且可以被取代，但不包括NR1R2代表NH2的情况。
• US5962453A
  申请人：——

  公开号：US5962453A

  公开（公告）日：1999-10-05
• Repositioning Irsogladine to Hsp90 Inhibitor
  作者：Young Ho Seo

  DOI：10.1002/bkcs.10291

  日期：2015.5

  discovered that a mucosal protective drug, irsogladine, inhibits the Hsp90 folding machinery. In vitro fluorescence polarization assay and cell‐based mechanism study demonstrate that irsogladine binds to the ATP‐binding pocket in N‐terminal domain of Hsp90 and impairs the Hsp90 chaperoning function. Consequently, irsogladine induces the downregulation of Hsp90 client proteins including Her2, Akt, and

  |热休克蛋白90（Hsp90）是一种普遍存在的依赖于三磷酸腺苷（ATP）的分子伴侣，由于其在维持许多致癌蛋白的正确折叠和稳定性方面的作用，因此是有吸引力的癌症治疗靶标。为了将现有药物改用于Hsp90抑制剂，我们根据化学结构相似性筛选了美国食品与药物管理局（FDA）批准的药物，并发现粘膜保护药irsogladine抑制了Hsp90折叠机制。体外荧光偏振分析和基于细胞的机制研究表明，伊索拉定与Hsp90 N末端结构域中的ATP结合口袋结合，并损害了Hsp90伴侣功能。因此，伊索拉定可诱导Hsp90客户蛋白（包括Her2，Akt和Cdk4）的下调，以及伴侣伴侣Hsp70的上调。