Ac-Gly-Tyr-OH | 84794-59-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ac-Gly-Tyr-OH
• 英文别名: N-acetyl-glycyl-L-tyrosine；N-Acetylglycyl-L-tyrosine；(2S)-2-[(2-acetamidoacetyl)amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoic acid
• CAS: 84794-59-2
• 化学式: C₁₃H₁₆N₂O₅
• 分子量: 280.28
• InChiKey: WGJQTNLYFRNZHU-NSHDSACASA-N

物化性质

• 沸点：
  687.5±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.334±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.3
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.31
• 拓扑面积：
  116
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Ac-Gly-SH 、 L-酪氨酸 在 sodium hydroxide 、 potassium hexacyanoferrate(III) 作用下， 以 水 、 重水 为溶剂， 反应 0.33h， 以23%的产率得到Ac-Gly-Tyr-OH
  参考文献：
  名称：

  水中化学选择性氨基腈偶联的肽连接

  摘要：

  酰胺键的形成是化学和生物学中最重要的反应之一 1-4，但目前还没有化学方法可以在水中实现 α-肽连接，从而耐受肽连接位点的所有 20 种蛋白质氨基酸。通用遗传密码确立了肽的生物学作用早于生命最后一个普遍的共同祖先，并且肽在生命起源中发挥了重要作用5-9。硫在柠檬酸循环、非核糖体肽合成和聚酮化合物生物合成中的重要作用指向在生命进化过程中，硫酯依赖性肽连接先于 RNA 依赖性蛋白质合成 5,9-13。然而，尚未证明氨酰基硫酯形成的稳健机制。在这里，我们报告了一种化学选择性，高产 α-氨基腈连接，仅利用益生元合理的分子——硫化氢、硫代乙酸盐 12,14 和铁氰化物 12,14-17 或氰基乙炔 8,14——在水中产生 α-肽。这种连接对 α-氨基腈偶联具有极高的选择性，并能耐受所有 20 个蛋白质氨基酸残基。两个基本特征使肽能够在水中连接：α-氨基腈的反应性和 pKaH 使它们与中性 pH 值的

  DOI：

  10.1038/s41586-019-1371-4

文献信息

• Serine-Protease-Assisted Synthesis of Peptide Substrates for ?-Chymotrypsin
  作者：Spartaco A. Bizzozero、Bruno A. Rovagnati、Hans Dutler

  DOI：10.1002/hlca.19820650605

  日期：1982.9.22

  δ-Chymotraypsin catalyzes peptide-bond formation between acylated amino-acid and peptide esters as the carboxyl component and amino-acid and peptide amides as the amino component. The conditions under which enzyme-catalyzed coupling can be used for fragment condensation in peptide synthesis is investigated. To illustrate the method the synthesis of tetra-, penta- and hexapeptides of the structure Ac-Lxn

  δ-胰蛋白酶可催化酰化氨基酸和肽酯（作为羧基成分）和氨基酸和肽酰胺（作为氨基成分）之间的肽键形成。研究了在肽合成中酶催化偶联可用于片段缩合的条件。为了说明该方法四，五和结构的AC-L的六肽的合成XN ... ...你XL大号基... ...你YM NH 2其中L XL酪氨酸，设计为用于α胰凝乳蛋白酶底物，进行说明。
• Neue N-Acyldipeptide und deren Verwendung
  申请人：DEGUSSA AG

  公开号：EP0466030A2

  公开（公告）日：1992-01-15

  2.1. Es ist problematisch manche Aminosäuren in Infusionslösungen oder Nährmedien in gelöster Form bereitzustellen, da entweder die Aminosäuren schlecht löslich oder in Lösung unbeständig sind. Letzteres gilt insbesondere auch für Dipeptide. Die neuen Dipeptidderivate sollen neben guter Löslichkeit eine gute Bioverfügbarkeit haben und stabil sein gegen Sterilisationsbedingungen. 2.2. Die neuen N-Acyldipeptide haben die Formel         R²-NH-CHR¹-CO-AS wobei AS für eine schlecht lösliche bzw. in Lösung unbeständige natürliche Aminosäure, R¹ für einen Rest einer natürlichen Aminosäure und R² für einen Acylrest mit 1 bis 6 C-Atomen steht. 2.3. Quelle für C-terminale Aminosäuren in Mischungen bzw. Lösungen für die enterale oder parenterale (künstliche und diätische) Ernährung oder in Nährmedien für Zellkulturen.

  2.1 在输液或培养基中以溶解形式提供某些氨基酸是有问题的，因为这些氨基酸要么溶解度低， 要么在溶液中不稳定。后者尤其适用于二肽。除了良好的溶解性外，新的二肽衍生物还应具有良好的生物利用度，并在灭菌条件下保持稳定。 2.2 新型 N-酰基二肽的化学式为 r²-nh-chr¹-co-as 其中 AS 是溶解性差或在溶液中不稳定的天然氨基酸，R¹ 是天然氨基酸的残基，R² 是含有 1 至 6 个碳原子的酰基残基。 2.3 用于肠内或肠外（人工和膳食）营养的混合物或溶液中或细胞培养的培养基中 C-末端氨基酸的来源。
• US5543397A
  申请人：——

  公开号：US5543397A

  公开（公告）日：1996-08-06
• US5534538A
  申请人：——

  公开号：US5534538A

  公开（公告）日：1996-07-09
• Peptide ligation by chemoselective aminonitrile coupling in water
  作者：Pierre Canavelli、Saidul Islam、Matthew W. Powner

  DOI：10.1038/s41586-019-1371-4

  日期：2019.7

  N-to-C peptide ligation. Our model unites prebiotic aminonitrile synthesis and biological α-peptides, suggesting that short N-acyl peptide nitriles were plausible substrates during early evolution.Prebiotic peptide formation is achieved through chemoselective, high-yielding ligation of α-aminonitriles in water, showing selectivity for α-peptide coupling and tolerance of all proteinogenic amino acid residues

  酰胺键的形成是化学和生物学中最重要的反应之一 1-4，但目前还没有化学方法可以在水中实现 α-肽连接，从而耐受肽连接位点的所有 20 种蛋白质氨基酸。通用遗传密码确立了肽的生物学作用早于生命最后一个普遍的共同祖先，并且肽在生命起源中发挥了重要作用5-9。硫在柠檬酸循环、非核糖体肽合成和聚酮化合物生物合成中的重要作用指向在生命进化过程中，硫酯依赖性肽连接先于 RNA 依赖性蛋白质合成 5,9-13。然而，尚未证明氨酰基硫酯形成的稳健机制。在这里，我们报告了一种化学选择性，高产 α-氨基腈连接，仅利用益生元合理的分子——硫化氢、硫代乙酸盐 12,14 和铁氰化物 12,14-17 或氰基乙炔 8,14——在水中产生 α-肽。这种连接对 α-氨基腈偶联具有极高的选择性，并能耐受所有 20 个蛋白质氨基酸残基。两个基本特征使肽能够在水中连接：α-氨基腈的反应性和 pKaH 使它们与中性 pH 值的