Ac-Gly-D-Ala | 34385-71-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ac-Gly-D-Ala
• 英文别名: N-Ac-Gly-D-Ala；N-Acetylglycyl-D-alanine；(2R)-2-[(2-acetamidoacetyl)amino]propanoic acid
• CAS: 34385-71-2
• 化学式: C₇H₁₂N₂O₄
• 分子量: 188.183
• InChiKey: SCVZUBLUQMMQED-SCSAIBSYSA-N

物化性质

• 沸点：
  565.6±35.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.246±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.1
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  95.5
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Ac-Gly-D-Ala 、 ristocetin Ψ 以 phosphate buffer 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Subtle differences in molecular recognition between modified glycopeptide antibiotics and bacterial receptor peptides identified by electrospray ionization mass spectrometry

  摘要：

  在确定结构-活性关系时，如果可以从含有配体和目标分子混合物的单一水溶液中直接获得各种配体与给定目标分子的结合常数，则是有利的。本文提供的进一步证据表明，电喷雾电离质谱 (ESI-MS) 可用于万古霉素类抗生素及其细菌细胞壁受体混合物的快速定量分析，从而能够识别结合常数的细微差异。对万古霉素抗生素混合物（万古霉素、去氯万古霉素和 N-去甲基万古霉素）以及瑞斯托菌素 A 及其假苷元的混合物的亲和力差异进行定量。发现通过 ESI-MS 测定的结合常数与在水溶液中通过更直接的方法测定的结合常数非常一致。

  DOI：

  10.1039/a904504j
• 作为产物：
  描述：

  甘氨酰-D-丙氨酸 、 乙酸酐 在 碳酸氢钠 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 Ac-Gly-D-Ala
  参考文献：
  名称：

  与细菌细胞壁粘肽前体相关的肽对125I标记的瑞斯托菌素与黄褐微球菌细胞的结合的抑制作用：定量的构效关系。

  摘要：

  已开发了N-Ac氨基酸，N-Ac二肽和N-Ac三肽在抑制125I标记的瑞氏菌素与黄褐微球菌细胞壁结合中的定量构效关系（QSAR），以探索ristocetin之间的结合细节和N-乙酰化的肽 相关方程表明（1）对于C末端氨基酸侧链具有较大摩尔折射率（MR）值的肽，其结合作用更强；（2）对于极性肽，其结合作用较弱。 （3）N-Ac二肽中的N末端氨基酸对结合亲和力的贡献是C末端氨基酸的12倍，

  DOI：

  10.1021/jm00121a018

文献信息

• Inhibition of iodine-125 labeled ristocetin binding to Micrococcus luteus cells by the peptides related to bacterial cell wall mucopeptide precursors: quantitative structure-activity relationships
  作者：Ki-Hwan Kim、Yvonne Martin、Ellen Otis、James Mao

  DOI：10.1021/jm00121a018

  日期：1989.1

  Quantitative structure-activity relationships (QSAR) of N-Ac amino acids, N-Ac dipeptides, and N-Ac tripeptides in inhibition of 125I-labeled ristocetin binding to Micrococcus luteus cell wall have been developed to probe the details of the binding between ristocetin and N-acetylated peptides. The correlation equations indicate that (1) the binding is stronger for peptides in which the side chain of

  已开发了N-Ac氨基酸，N-Ac二肽和N-Ac三肽在抑制125I标记的瑞氏菌素与黄褐微球菌细胞壁结合中的定量构效关系（QSAR），以探索ristocetin之间的结合细节和N-乙酰化的肽 相关方程表明（1）对于C末端氨基酸侧链具有较大摩尔折射率（MR）值的肽，其结合作用更强；（2）对于极性肽，其结合作用较弱。 （3）N-Ac二肽中的N末端氨基酸对结合亲和力的贡献是C末端氨基酸的12倍，
• Subtle differences in molecular recognition between modified glycopeptide antibiotics and bacterial receptor peptides identified by electrospray ionization mass spectrometry
  作者：Thomas J. D. Jørgensen、Thomas Staroske、Peter Roepstorff、Dudley H. Williams、Albert J. R. Heck

  DOI：10.1039/a904504j

  日期：——

  In determining structure–activity relationships, it is advantageous if binding constants for a variety of ligands to a given target molecule can be directly obtained from a single aqueous solution containing a mixture of ligands and the target molecule. In this paper further evidence is provided showing that electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) can be used in the rapid quantitative analysis of mixtures of vancomycin-group antibiotics and their bacterial cell-wall receptors allowing the identification of even subtle differences in binding constants. Differences in affinities are quantified for a mixture of vancomycin antibiotics (vancomycin, dechlorovancomycin and N-demethylvancomycin) and for a mixture of ristocetin A and its pseudoaglycone. Binding constants determined by ESI-MS were found to be in close agreement with those determined by more direct methods in aqueous solution.

  在确定结构-活性关系时，如果可以从含有配体和目标分子混合物的单一水溶液中直接获得各种配体与给定目标分子的结合常数，则是有利的。本文提供的进一步证据表明，电喷雾电离质谱 (ESI-MS) 可用于万古霉素类抗生素及其细菌细胞壁受体混合物的快速定量分析，从而能够识别结合常数的细微差异。对万古霉素抗生素混合物（万古霉素、去氯万古霉素和 N-去甲基万古霉素）以及瑞斯托菌素 A 及其假苷元的混合物的亲和力差异进行定量。发现通过 ESI-MS 测定的结合常数与在水溶液中通过更直接的方法测定的结合常数非常一致。