Boc-Ala-ψ[CSNH]-Ala-OMe | 173053-98-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Ala-ψ[CSNH]-Ala-OMe
• 英文别名: methyl (2S)-2-[[(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanethioyl]amino]propanoate
• CAS: 173053-98-0
• 化学式: C₁₂H₂₂N₂O₄S
• 分子量: 290.384
• InChiKey: HECFCNKKYARBHI-YUMQZZPRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.6
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  109
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Ala-ψ[CSNH]-Ala-OMe 在 zinc(II) chloride 作用下， 以 乙醚 为溶剂， 反应 3.0h， 以53%的产率得到H-Ala-ψ[CS-NH]Ala-OMe
  参考文献：
  名称：

  Modulation of the Peptide Backbone Conformation by the Selenoxo Photoswitch

  摘要：

  Photocontrol of the backbone conformation is a useful step forward in regulating the bioactivities of peptides and proteins by means of external signals. In the present work, the selenium analogue of a peptide bond was introduced into tetrapeptides to obtain surprisingly stable selenoxo peptides. Selenoxo peptide bonds allow for a marked increase of cis content in the photostationary state of peptide chains when irradiated with UV light near 290 nm. Slow thermal re-equilibration with rate constants between 9.9 x 10(-4) and 1.3 x 10(-5) s(-1) shows that the transient nonequilibrium conformations exist long enough to monitor the isomer specificity of biochemical reactions.

  DOI：

  10.1021/ja1019386
• 作为产物：
  描述：

  (S)-methyl 2-((S)-2-((tert-butoxycarbonyl)amino)propanamido)propanoate 在 劳森试剂 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 以67%的产率得到Boc-Ala-ψ[CSNH]-Ala-OMe
  参考文献：
  名称：

  全硫代酰胺化的同型-α-肽：合成和构象

  摘要：

  用硫代酰胺替代物替换肽键是一种经典方法，用于生成具有改变的光谱、构象、物理化学和生物学特性的肽模拟物。在这种情况下，我们基于 α-氨基酸 Gly、Ala 和 Nle 以及它们相应的完全硫代酰胺化类似物合成了短系列的末端保护的同型-α-寡肽。后一种化合物的制备是第一次通过直接硫化其氧化前体以单步方式实现。使用 X 射线衍射分析和 NMR 光谱，我们还能够确认硫代酰胺化的 α-氨基酸残基可以很容易地采用折叠或完全扩展的构象。

  DOI：

  10.1002/ejoc.201300050

文献信息

• All-Thioamidated Homo-α-Peptides: Synthesis and Conformation
  作者：Fernando Formaggio、Marco Crisma、Claudio Toniolo、Cristina Peggion

  DOI：10.1002/ejoc.201300050

  日期：2013.6

  Replacement of a peptide bond with its thioamide surrogate is a classical method for the generation of a peptidomimetic with altered spectroscopic, conformational, physicochemical, and biological properties. In this context, we synthesized short series of terminally protected homo-α-oligopeptides based on the α-amino acids Gly, Ala, and Nle, as well as their corresponding fully thioamidated analogues

  用硫代酰胺替代物替换肽键是一种经典方法，用于生成具有改变的光谱、构象、物理化学和生物学特性的肽模拟物。在这种情况下，我们基于 α-氨基酸 Gly、Ala 和 Nle 以及它们相应的完全硫代酰胺化类似物合成了短系列的末端保护的同型-α-寡肽。后一种化合物的制备是第一次通过直接硫化其氧化前体以单步方式实现。使用 X 射线衍射分析和 NMR 光谱，我们还能够确认硫代酰胺化的 α-氨基酸残基可以很容易地采用折叠或完全扩展的构象。
• Modulation of the Peptide Backbone Conformation by the Selenoxo Photoswitch
  作者：Yun Huang、Günther Jahreis、Christian Lücke、Dirk Wildemann、Gunter Fischer

  DOI：10.1021/ja1019386

  日期：2010.6.9

  Photocontrol of the backbone conformation is a useful step forward in regulating the bioactivities of peptides and proteins by means of external signals. In the present work, the selenium analogue of a peptide bond was introduced into tetrapeptides to obtain surprisingly stable selenoxo peptides. Selenoxo peptide bonds allow for a marked increase of cis content in the photostationary state of peptide chains when irradiated with UV light near 290 nm. Slow thermal re-equilibration with rate constants between 9.9 x 10(-4) and 1.3 x 10(-5) s(-1) shows that the transient nonequilibrium conformations exist long enough to monitor the isomer specificity of biochemical reactions.