(2S,3R)-N-tert-butyloxycarbonyl-3-benzylaspartic acid 4-benzyl ester | 349148-27-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (2S,3R)-N-tert-butyloxycarbonyl-3-benzylaspartic acid 4-benzyl ester
• 英文别名: (2S,3R)-N-tert-butyloxycarbonyl-3-benzylaspartic acid β-benzyl ester；(2S,3R)-3-benzyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-4-oxo-4-phenylmethoxybutanoic acid
• CAS: 349148-27-2
• 化学式: C₂₃H₂₇NO₆
• 分子量: 413.47
• InChiKey: BVGJPXRCGSFCLR-MOPGFXCFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.9
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.35
• 拓扑面积：
  102
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2S,3R)-N-tert-butyloxycarbonyl-3-benzylaspartic acid 4-benzyl ester 在 1-ethylmorpholine 、 氯甲酸异丁酯 、 sodium tetrahydroborate 作用下， 以 乙二醇二甲醚 、 水 为溶剂， 反应 0.05h， 生成 (2R,3S)-2-benzyl-3-(tert-butyloxycarbonylamino)-4-hydroxybutanoic acid benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  机械了解α-苄基-2-氧代-1,3-恶唑烷-4-乙酸使羧肽酶A失活，这是一种新型的不可逆性羧肽酶A抑制剂，没有立体特异性。

  摘要：

  根据羧肽酶A（CPA）的活性位点拓扑结构和酶催化机制，原型为含锌的蛋白水解酶，α-苄基-2-氧代-1,3-恶唑烷-4-乙酸（1）为被设计为一种新型的基于机制的酶灭活剂。从光学活性的天冬氨酸开始，以对映体纯的形式合成了抑制剂的所有四种可能的立体异构体，并对它们的CPA抑制活性进行了评估，发现令人惊讶的是，所有四种立体异构体均以时间依赖性方式抑制了CPA。透析后，抑制的酶没有恢复其酶活性。灭活被2-苄基琥珀酸阻止，后者是一种竞争性抑制剂，已知能与酶的活性位点结合。这些动力学结果强烈支持灭活剂在活性位点共价附于酶。对失活的CPA的ESI质谱数据进行分析，从动力学结果可以得出结论。二阶抑制率常数（k（obs）/ [I]（o））的值在1.7-3.6 M（-1）min（-1）的范围内。失活中缺乏立体定向性，导致我们提出环裂解是通过亲核攻击在2位而不是5位发生的，开环发生在加成消除机理中。认为该途径将产

  DOI：

  10.1021/jo010421e
• 作为产物：
  描述：

  (S)-N-tert-butyloxycarbonylaspartic acid dibenzyl ester 在 sodium hydroxide 、 正丁基锂 、 六甲基二硅氮烷 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 、 正己烷 为溶剂， 反应 52.0h， 生成 (2S,3R)-N-tert-butyloxycarbonyl-3-benzylaspartic acid 4-benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  机械了解α-苄基-2-氧代-1,3-恶唑烷-4-乙酸使羧肽酶A失活，这是一种新型的不可逆性羧肽酶A抑制剂，没有立体特异性。

  摘要：

  根据羧肽酶A（CPA）的活性位点拓扑结构和酶催化机制，原型为含锌的蛋白水解酶，α-苄基-2-氧代-1,3-恶唑烷-4-乙酸（1）为被设计为一种新型的基于机制的酶灭活剂。从光学活性的天冬氨酸开始，以对映体纯的形式合成了抑制剂的所有四种可能的立体异构体，并对它们的CPA抑制活性进行了评估，发现令人惊讶的是，所有四种立体异构体均以时间依赖性方式抑制了CPA。透析后，抑制的酶没有恢复其酶活性。灭活被2-苄基琥珀酸阻止，后者是一种竞争性抑制剂，已知能与酶的活性位点结合。这些动力学结果强烈支持灭活剂在活性位点共价附于酶。对失活的CPA的ESI质谱数据进行分析，从动力学结果可以得出结论。二阶抑制率常数（k（obs）/ [I]（o））的值在1.7-3.6 M（-1）min（-1）的范围内。失活中缺乏立体定向性，导致我们提出环裂解是通过亲核攻击在2位而不是5位发生的，开环发生在加成消除机理中。认为该途径将产

  DOI：

  10.1021/jo010421e

文献信息

• Synthesis of Optically Active 2-Alkyl-3,4-iminobutanoic Acids. β-Amino Acids Containing an Aziridine Heterocycle
  作者：Jeong-il Park、Guan Rong Tian、Dong H. Kim

  DOI：10.1021/jo0014055

  日期：2001.6.1

  All four stereoisomers of 2-alkyl-3,4-iminobutanoic acid, a novel class of beta -amino acids bearing a chemically versatile aziridine ring, were synthesized starting with aspartic acid. The synthetic strategy involves the introduction of an alkyl group at the beta -position of fully protected optically active aspartic acid followed by the construction of an aziridine ring making use of the alpha -carboxylate and alpha -amino groups. The alpha -carboxylate was reduced to the corresponding alcohol, which was then subjected to cyclization to form an aziridine ring with the N-protected amino group. Removal of the protection groups yielded the target compounds.
• Irreversible inhibition of zinc-containing protease by oxazolidinone derivatives. Novel inactivation chemistry
  作者：Dong H. Kim、Sang Jeon Chung、Eun-Jung Kim、Guan Rong Tian

  DOI：10.1016/s0960-894x(98)00123-1

  日期：1998.4

  alpha-Benzyl-2-oxo-1,3-oxazolidine-4-acetic acid (BOOA) having (alpha R,4S) and (alpha S,4R) configurations were designed and synthesized as a novel type of mechanism-based inactivators for carboxypeptidase A (CPA), and kinetic analysis demonstrated that they indeed inhibit the enzyme in a time-dependent manner with the second order inhibitory rate constants (k(inact)/K-I) of 1.52 and 1.39 M-1 s(-1) for (alpha S,4R)-BOOA and (alpha R,4S)-BOOA, respectively. (C) 1998 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.
• Mechanistic Insight into the Inactivation of Carboxypeptidase A by α-Benzyl-2-oxo-1,3-oxazolidine-4-acetic Acid, a Novel Type of Irreversible Inhibitor for Carboxypeptidase A with No Stereospecificity
  作者：Sang J. Chung、Suhman Chung、Hyun Soo Lee、Eun-Jung Kim、Kyung Seok Oh、Hyuk Soon Choi、Kwang S. Kim、Yeoun Jin Kim、Jong Hoon Hahn、Dong H. Kim

  DOI：10.1021/jo010421e

  日期：2001.9.1

  stereospecificity shown in the inactivation led us to propose that the ring cleavage occurs by the nucleophilic attack at the 2-position rather than at the 5-position and the ring opening takes place in an addition-elimination mechanism. The tetrahedral transition state that would be generated in this pathway is thought to be stabilized by the active site zinc ion, which was supported by the PM3 semiemprical calculations

  根据羧肽酶A（CPA）的活性位点拓扑结构和酶催化机制，原型为含锌的蛋白水解酶，α-苄基-2-氧代-1,3-恶唑烷-4-乙酸（1）为被设计为一种新型的基于机制的酶灭活剂。从光学活性的天冬氨酸开始，以对映体纯的形式合成了抑制剂的所有四种可能的立体异构体，并对它们的CPA抑制活性进行了评估，发现令人惊讶的是，所有四种立体异构体均以时间依赖性方式抑制了CPA。透析后，抑制的酶没有恢复其酶活性。灭活被2-苄基琥珀酸阻止，后者是一种竞争性抑制剂，已知能与酶的活性位点结合。这些动力学结果强烈支持灭活剂在活性位点共价附于酶。对失活的CPA的ESI质谱数据进行分析，从动力学结果可以得出结论。二阶抑制率常数（k（obs）/ [I]（o））的值在1.7-3.6 M（-1）min（-1）的范围内。失活中缺乏立体定向性，导致我们提出环裂解是通过亲核攻击在2位而不是5位发生的，开环发生在加成消除机理中。认为该途径将产