苯丙氨酰胺 | 130816-88-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 苯丙氨酰胺
• 英文名称: Ser-Phe-NH2 hydrochloride
• 英文别名: Boc-Ser-Phe-NH2*HCl；N-L-seryl-L-phenylalanine amide; hydrochloride；N-L-Seryl-L-phenylalanin-amid; Hydrochlorid；L-Seryl-L-phenylalaninamide hydrochloride；(2S)-2-[[(2S)-2-amino-3-hydroxypropanoyl]amino]-3-phenylpropanamide;hydrochloride
• CAS: 130816-88-5
• 化学式: C₁₂H₁₇N₃O₃*ClH
• 分子量: 287.746
• InChiKey: QFVRNOVERWBBPI-IYPAPVHQSA-N

物化性质

• 熔点：
  204-205 °C

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.06
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  118
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 海关编码：
  2924299090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  苯丙氨酰胺 在 1-羟基苯并三唑 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 H-Tyr-Pro-Ser-Phe-NH2*AcOH
  参考文献：
  名称：

  Opioid Activities of Morphiceptin Analogs Derived from Human β-Casein

  摘要：

  合成了四种含有N端Tyr–Pro序列的四肽酰胺，它们可能是由人β-酪蛋白降解产生的可能与阿片受体结合的物质。当这些肽用于测试它们结合大鼠脑μ和δ阿片受体的能力时，仅H–Tyr–Pro–Phe–Val-NH2有活性，与来自牛β-酪蛋白的吗啡酰肽(H–Tyr–Pro–Phe–Pro–NH2)相比，它对μ受体具有60%的亲和力增加。它也像吗啡酰肽一样具有很高的μ选择性，μ/δ选择性比为285。其他三个类似物，H–Tyr–Pro–Ser–Phe–NH2、H–Tyr–Pro–Val–Arg–NH2 和 H–Tyr–Pro–Val–Pro–NH2，几乎完全无活性。这些结果表明，对于类似吗啡酰肽的四肽酰胺，在第3位存在Phe对于引发与μ阿片受体的结合活性至关重要。通过测量圆二色谱光谱进行的构象分析表明，四肽酰胺序列 Tyr–Pro–Xxx–Pro(或Val)–NH2 是与μ阿片受体相互作用的重要结构要求。

  DOI：

  10.1246/bcsj.63.1753
• 作为产物：
  描述：

  L-苯丙氨酰胺盐酸盐 在 1-羟基苯并三唑 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 苯丙氨酰胺
  参考文献：
  名称：

  Opioid Activities of Morphiceptin Analogs Derived from Human β-Casein

  摘要：

  合成了四种含有N端Tyr–Pro序列的四肽酰胺，它们可能是由人β-酪蛋白降解产生的可能与阿片受体结合的物质。当这些肽用于测试它们结合大鼠脑μ和δ阿片受体的能力时，仅H–Tyr–Pro–Phe–Val-NH2有活性，与来自牛β-酪蛋白的吗啡酰肽(H–Tyr–Pro–Phe–Pro–NH2)相比，它对μ受体具有60%的亲和力增加。它也像吗啡酰肽一样具有很高的μ选择性，μ/δ选择性比为285。其他三个类似物，H–Tyr–Pro–Ser–Phe–NH2、H–Tyr–Pro–Val–Arg–NH2 和 H–Tyr–Pro–Val–Pro–NH2，几乎完全无活性。这些结果表明，对于类似吗啡酰肽的四肽酰胺，在第3位存在Phe对于引发与μ阿片受体的结合活性至关重要。通过测量圆二色谱光谱进行的构象分析表明，四肽酰胺序列 Tyr–Pro–Xxx–Pro(或Val)–NH2 是与μ阿片受体相互作用的重要结构要求。

  DOI：

  10.1246/bcsj.63.1753

文献信息

• Wiggans et al., Yale Journal of Biology and Medicine, 1954, vol. 27, p. 11,18
  作者：Wiggans et al.

  DOI：——

  日期：——
• SAKAGUCHI, KAZUYASU;SAKAMOTO, HIROSHI;TSUBAKI, YOSHIKO;WAKI, MICHINORI;CO+, BULL. CHEM. SOC. JAP., 63,(1990) N, C. 1753-1757
  作者：SAKAGUCHI, KAZUYASU、SAKAMOTO, HIROSHI、TSUBAKI, YOSHIKO、WAKI, MICHINORI、CO+

  DOI：——

  日期：——
• Opioid Activities of Morphiceptin Analogs Derived from Human β-Casein
  作者：Kazuyasu Sakaguchi、Hiroshi Sakamoto、Yoshiko Tsubaki、Michinori Waki、Tommaso Costa、Yasuyuki Shimohigashi

  DOI：10.1246/bcsj.63.1753

  日期：1990.6

  Four tetrapeptide amides with the N-terminal Tyr–Pro sequence were synthesized as possible opioid agonists that can be produced by degradation of human β-casein. When these peptides were tested for their ability to bind to the μ and δ opioid receptors in rat brain, only H–Tyr–Pro–Phe–Val-NH2 was active, showing the 60% increased affinity for the μ receptors as compared with morphiceptin (H–Tyr–Pro–Phe–Pro–NH2) derived from bovine β-casein. It was highly μ-selective, as well as morphiceptin, with the μ/δ-selectivity ratio of 285. Other three analogs, H–Tyr–Pro–Ser–Phe–NH2, H–Tyr–Pro–Val–Arg–NH2 and H–Tyr–Pro–Val–Pro–NH2, were almost completely inactive. These results suggested that, for the morphiceptin-like tetrapeptide amides, the presence of Phe at position 3 is essential to elicit an activity to bind to the μ opioid receptors. Conformational considerations by measuring the CD spectra indicated that the sequence of tetrapeptide amide Tyr–Pro–Xxx–Pro(or Val)–NH2 is an important structural requirement to interact with the μ opioid receptors.

  合成了四种含有N端Tyr–Pro序列的四肽酰胺，它们可能是由人β-酪蛋白降解产生的可能与阿片受体结合的物质。当这些肽用于测试它们结合大鼠脑μ和δ阿片受体的能力时，仅H–Tyr–Pro–Phe–Val-NH2有活性，与来自牛β-酪蛋白的吗啡酰肽(H–Tyr–Pro–Phe–Pro–NH2)相比，它对μ受体具有60%的亲和力增加。它也像吗啡酰肽一样具有很高的μ选择性，μ/δ选择性比为285。其他三个类似物，H–Tyr–Pro–Ser–Phe–NH2、H–Tyr–Pro–Val–Arg–NH2 和 H–Tyr–Pro–Val–Pro–NH2，几乎完全无活性。这些结果表明，对于类似吗啡酰肽的四肽酰胺，在第3位存在Phe对于引发与μ阿片受体的结合活性至关重要。通过测量圆二色谱光谱进行的构象分析表明，四肽酰胺序列 Tyr–Pro–Xxx–Pro(或Val)–NH2 是与μ阿片受体相互作用的重要结构要求。