Ac-LKKLLKL-NH2 | 919801-93-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ac-LKKLLKL-NH2
• 英文别名: N-Acetyl-L-leucyl-L-lysyl-L-lysyl-L-leucyl-L-leucyl-L-lysyl-L-leucinamide；(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-acetamido-4-methylpentanoyl]amino]-6-aminohexanoyl]amino]-6-amino-N-[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-6-amino-1-[[(2S)-1-amino-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-1-oxohexan-2-yl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]hexanamide
• CAS: 919801-93-7
• 化学式: C₄₄H₈₅N₁₁O₈
• 分子量: 896.228
• InChiKey: NPRUPCVIOVVMSK-PEAOEFARSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.9
• 重原子数：
  63
• 可旋转键数：
  34
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.82
• 拓扑面积：
  325
• 氢给体数：
  11
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-亮氨酸 、 乙酸酐 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 生成 Ac-LKKLLKL-NH2
  参考文献：
  名称：

  Peptides Adsorbed on Hydrophobic Surfaces—A Sum Frequency Generation Vibrational Spectroscopy and Modeling Study

  摘要：

  摘要利用总频发生（SFG）振动光谱分析了一系列模型肽在疏水性聚苯乙烯-缓冲液界面上的界面结构。这些肽包含两种氨基酸，一种是疏水氨基酸（X），一种是亲水氨基酸（Y）。它们的序列分别是 Ac-XYYYXXYXXYXXYX-NH2 (XY14) 和 Ac-XYXYXYX-NH2 (XY7)，其中 X 和 Y 的组合分别是：亮氨酸 (L) 和赖氨酸 (K)；丙氨酸 (A) 和赖氨酸 (K)；丙氨酸 (A) 和精氨酸 (R)；以及苯丙氨酸 (F) 和精氨酸 (R)。XY14 肽的 SFG 光谱显示出该肽疏水（X）氨基酸的特征。与 7 个氨基酸肽的比较表明，丙氨酸的分子取向对序列和链长的变化比亮氨酸或苯丙氨酸更敏感。在疏水性聚苯乙烯界面上，这些肽的 SFG 光谱中没有观察到亲水性氨基酸（AR7 肽可能除外），这表明本文研究的亲水性氨基酸在该界面上具有随机取向。这些研究结果与最近对吸附在疏水性表面上的蛋白质进行的 SFG 研究相结合。此外，还概述了我们从理论上理解界面肽结构的方法。此外，还介绍并讨论了疏水界面上 LK14 肽的分子动力学模拟结果。

  DOI：

  10.1560/ijc.47.1.51

文献信息

• Peptides Adsorbed on Hydrophobic Surfaces—A Sum Frequency Generation Vibrational Spectroscopy and Modeling Study
  作者：Roger L. York、William K. Browne、Phillip L. Geissler、Gabor A. Somorjai

  DOI：10.1560/ijc.47.1.51

  日期：2007.12

  Sum frequency generation (SFG) vibrational spectroscopy has been used to characterize the interfacial structure of a series of model peptides at the hydrophobic polystyrene‐buffer interface. The peptides contain two types of amino acids, one hydrophobic (X) and one hydrophilic (Y). Their sequences are Ac‐XYYXXYXXYYXXYX‐NH₂ (XY₁₄) and Ac‐XYXYXYX‐NH₂ (XY₇), respectively, where the X and Y combinations are: leucine (L) and lysine (K); alanine (A) and lysine (K); alanine (A) and arginine (R); and phenylalanine (F) and arginine (R), respectively. One additional peptide was synthesized and characterized, Ac‐LKKLLKL‐NH₂, referred to as LK₇ α. The XY₁₄ peptides showed SFG spectra that were characteristic of the hydrophobic (X) amino acid of the peptide. Comparison with the 7‐amino acid peptides shows that the molecular orientation of alanine is more sensitive to changes in sequence and chain length than leucine or phenylalanine. The hydrophilic amino acids are not observed in the SFG spectra of these peptides at the hydrophobic polystyrene interface (with the possible exception of the AR₇ peptide), suggesting the hydrophilic amino acids studied here have a random orientation at this interface. The results of these studies are put into the context of recent SFG studies of proteins adsorbed onto hydrophobic surfaces. Furthermore, our approach to theoretical understanding of interfacial peptide structure is outlined. The results of a molecular dynamics simulation of the LK₁₄ peptide on a hydrophobic interface are presented and discussed.

  摘要利用总频发生（SFG）振动光谱分析了一系列模型肽在疏水性聚苯乙烯-缓冲液界面上的界面结构。这些肽包含两种氨基酸，一种是疏水氨基酸（X），一种是亲水氨基酸（Y）。它们的序列分别是 Ac-XYYYXXYXXYXXYX-NH2 (XY14) 和 Ac-XYXYXYX-NH2 (XY7)，其中 X 和 Y 的组合分别是：亮氨酸 (L) 和赖氨酸 (K)；丙氨酸 (A) 和赖氨酸 (K)；丙氨酸 (A) 和精氨酸 (R)；以及苯丙氨酸 (F) 和精氨酸 (R)。XY14 肽的 SFG 光谱显示出该肽疏水（X）氨基酸的特征。与 7 个氨基酸肽的比较表明，丙氨酸的分子取向对序列和链长的变化比亮氨酸或苯丙氨酸更敏感。在疏水性聚苯乙烯界面上，这些肽的 SFG 光谱中没有观察到亲水性氨基酸（AR7 肽可能除外），这表明本文研究的亲水性氨基酸在该界面上具有随机取向。这些研究结果与最近对吸附在疏水性表面上的蛋白质进行的 SFG 研究相结合。此外，还概述了我们从理论上理解界面肽结构的方法。此外，还介绍并讨论了疏水界面上 LK14 肽的分子动力学模拟结果。