(5-hydroxy-4-oxo-4H-pyran-2-yl)methyl-1-amino-1-oxo-3-phenylpropan-2-ylcarbamate | 1193955-57-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (5-hydroxy-4-oxo-4H-pyran-2-yl)methyl-1-amino-1-oxo-3-phenylpropan-2-ylcarbamate
• 英文别名: KA-F-NH2；Kojic acid-phenylalanine amide；(5-hydroxy-4-oxopyran-2-yl)methyl N-[(2S)-1-amino-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]carbamate
• CAS: 1193955-57-5
• 化学式: C₁₆H₁₆N₂O₆
• 分子量: 332.313
• InChiKey: FIDUCYJXWXTROD-LBPRGKRZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.19
• 拓扑面积：
  128
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  在 茴香硫醚 、 水 、 1,2-乙二硫醇 、 三氟乙酸 、 苯酚 作用下， 反应 1.0h， 生成 (5-hydroxy-4-oxo-4H-pyran-2-yl)methyl-1-amino-1-oxo-3-phenylpropan-2-ylcarbamate
  参考文献：
  名称：

  曲酸-氨基酸酰胺金属配合物及其抑制黑色素生成的活性。

  摘要：

  酪氨酸酶通过催化底物的氧化在黑色素合成途径的早期发挥关键作用。因此，已经在化妆品和食品工业中对酪氨酸酶抑制剂进行了深入研究，以开发色素不足剂并防止食品中的酶促褐变。以前，我们报道了曲酸-氨基酸酰胺（KA-AA-NH 2）与单独的曲酸相比显示出增强的酪氨酸酶抑制活性，但由于细胞通透性差，在细胞试验中未观察到。为了提高细胞通透性，我们制备了KA‐AA‐NH 2的铜和锌配合物，并使用FT‐IR光谱，ESI‐MS光谱和电感耦合等离子体分析对其进行了表征。然后我们证明KA‐AA‐NH 2铜配合物在Mel-Ab细胞中表现出黑色素生成抑制活性。版权所有©2011欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。

  DOI：

  10.1002/psc.1404

文献信息

• Enhanced cell permeability of kojic acid–phenylalanine amide with metal complex
  作者：Seon-Yeong Kwak、Jin-Mi Noh、So-Hee Park、Jang-Woong Byun、Hye-Ryung Choi、Kyoung-Chan Park、Yoon-Sik Lee

  DOI：10.1016/j.bmcl.2009.11.069

  日期：2010.1

  Kojic acid–phenylalanine amide (KA–F–NH2), which showed an excellent tyrosinase inhibitory activity, did not inhibit melanogenesis in melanocyte due to its low cell permeability. To enhance its cell permeability by increasing lipophilicity, we prepared metal coordination compounds of KA–F–NH2 and characterized them by FT-IR and ICP analysis. The metal complex of KA–F–NH2 inhibited mushroom tyrosinase

  曲酸-苯丙氨酸酰胺（KA-F-NH 2）具有出色的酪氨酸酶抑制活性，但由于其低细胞通透性，因此不能抑制黑素细胞的黑素生成。为了通过增加亲脂性来提高其细胞通透性，我们制备了KA–F–NH 2的金属配位化合物，并通过FT-IR和ICP分析对其进行了表征。KA-F-NH的金属配合物2抑制蘑菇酪氨酸酶活性不亚于KA-F-NH 2中的黑素细胞和减少的黑色素含量有效。
• Kojic acid–amino acid conjugates as tyrosinase inhibitors
  作者：Jin-Mi Noh、Seon-Yeong Kwak、Hyo-Suk Seo、Joo-Hyun Seo、Byung-Gee Kim、Yoon-Sik Lee

  DOI：10.1016/j.bmcl.2009.08.041

  日期：2009.10

  Kojic acid (KA), a well known tyrosinase inhibitor, has insufficient inhibitory activity and stability. We modified KA with amino acids and screened their tyrosinase inhibitory activity. Among them, kojic acid-phenylalanine amide (KA-F-NH2) showed the strongest inhibitory activity, which was maintained for over 3 months at 50 degrees C, and acted as a noncompetitive inhibitor as determined by kinetic analysis. It also exhibited dopachrome reducing activity. We also propose a new tyrosinase inhibition mechanism based on the docking simulation data. (C) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.