H-Gly-Phe-L-Cys-OCH₃ | 1410792-72-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-Gly-Phe-L-Cys-OCH₃
• 英文别名: Gly-Phe-L-Cys-OMe；methyl (2R)-2-[[(2S)-2-[(2-aminoacetyl)amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-3-sulfanylpropanoate
• CAS: 1410792-72-1
• 化学式: C₁₅H₂₁N₃O₄S
• 分子量: 339.415
• InChiKey: PNCBANMAPIXWGJ-RYUDHWBXSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.4
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  112
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  在 N,N-二异丙基乙胺 、 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 H-Gly-Phe-L-Cys-OCH₃
  参考文献：
  名称：

  使用三苯甲基侧链锚定合成含有 C 端酯的肽：在酿酒酵母交配信息素 a 因子的 C 端酯类似物的合成中的应用

  摘要：

  含有C端酯的肽是一类重要的生物活性分子，其中包括参与酿酒酵母交配的α因子，即法尼基化十二肽。在此，描述了扩大固相肽合成方法范围的结果，该方法使用三苯甲基侧链锚定来制备具有 C 末端半胱氨酸烷基酯的肽。在此方法中，Fmoc 保护的 C 端半胱氨酸酯被锚定到三苯甲基氯树脂上，并通过标准固相程序进行延伸，然后进行酸解裂解和 HPLC 纯化。使用 Gly-Phe-Cys-OMe 模型三肽进行分析表明，在用于 Fmoc 脱保护的碱性条件下，C 端半胱氨酸残基的差向异构化程度极低。未法尼基化的α-因子前体肽的1 H NMR分析证实不存在差向异构化。使用侧链锚定方法以良好的产率产生野生型α-因子，其含有C-末端甲酯以及乙酯、异丙酯和苄酯类似物。使用酵母交配测定的活性测定表明，虽然乙酯和异丙酯表现出接近野生型的活性，但含有苄酯的类似物约为野生型活性。活性降低 100 倍。这种简单的方法为合成各种 C 端酯

  DOI：

  10.1021/acs.joc.5b01376

文献信息

• Synthesis of Peptides Containing <i>C</i>-Terminal Methyl Esters Using Trityl Side-Chain Anchoring: Application to the Synthesis of a-Factor and a-Factor Analogs
  作者：Veronica Diaz-Rodriguez、Daniel G. Mullen、Elena Ganusova、Jeffrey M. Becker、Mark D. Distefano

  DOI：10.1021/ol302592v

  日期：2012.11.16

  A new cysteine anchoring method was developed for the synthesis of peptides containing C-terminal cysteine methyl esters. This method consists of attachment of Fmoc-Cys-OCH3 to either 2-ClTrt-Cl or Trt-Cl resins (via the side-chain thiol) followed by preparation of the desired peptide using Fmoc-based SPPS. We applied this method to the synthesis of the mating pheromone a-factor and a 5-FAM labeled

  开发了一种新的半胱氨酸锚定方法，用于合成含有C端半胱氨酸甲酯的肽。该方法包括将 Fmoc-Cys-OCH 3 连接到 2-ClTrt-Cl 或 Trt-Cl 树脂（通过侧链硫醇），然后使用基于 Fmoc 的 SPPS 制备所需的肽。我们将此方法应用于交配信息素a因子和 5-FAM 标记的 a 因子类似物的合成。这些肽以高产率和纯度获得，并在生长停滞试验中显示出生物活性。
• Synthesis of Peptides Containing C-Terminal Esters Using Trityl Side-Chain Anchoring: Applications to the Synthesis of C-Terminal Ester Analogs of the <i>Saccharomyces cerevisiae</i> Mating Pheromone <b>a</b>-Factor
  作者：Veronica Diaz-Rodriguez、Elena Ganusova、Todd M. Rappe、Jeffrey M. Becker、Mark D. Distefano

  DOI：10.1021/acs.joc.5b01376

  日期：2015.11.20

  Peptides containing C-terminal esters are an important class of bioactive molecules that includes a-factor, a farnesylated dodecapeptide, involved in the mating of Saccharomyces cerevisiae. Here, results that expand the scope of solid-phase peptide synthetic methodology that uses trityl side-chain anchoring for the preparation of peptides with C-terminal cysteine alkyl esters are described. In this

  含有C端酯的肽是一类重要的生物活性分子，其中包括参与酿酒酵母交配的α因子，即法尼基化十二肽。在此，描述了扩大固相肽合成方法范围的结果，该方法使用三苯甲基侧链锚定来制备具有 C 末端半胱氨酸烷基酯的肽。在此方法中，Fmoc 保护的 C 端半胱氨酸酯被锚定到三苯甲基氯树脂上，并通过标准固相程序进行延伸，然后进行酸解裂解和 HPLC 纯化。使用 Gly-Phe-Cys-OMe 模型三肽进行分析表明，在用于 Fmoc 脱保护的碱性条件下，C 端半胱氨酸残基的差向异构化程度极低。未法尼基化的α-因子前体肽的1 H NMR分析证实不存在差向异构化。使用侧链锚定方法以良好的产率产生野生型α-因子，其含有C-末端甲酯以及乙酯、异丙酯和苄酯类似物。使用酵母交配测定的活性测定表明，虽然乙酯和异丙酯表现出接近野生型的活性，但含有苄酯的类似物约为野生型活性。活性降低 100 倍。这种简单的方法为合成各种 C 端酯