N-Formylanthranilate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-Formylanthranilate
• 英文别名: 2-formamidobenzoate
• 化学式: C8H6NO3-
• 分子量: 164.14
• InChiKey: LLLPDUXGHXIXIW-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  69.2
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  3,4-Dihydroxychinolin 、 氧气 生成 一氧化碳 、 氢(+1)阳离子 、 N-Formylanthranilate
  参考文献：
  名称：

  Bacterial 2,4-Dioxygenases: New Members of the α/β Hydrolase-Fold Superfamily of Enzymes Functionally Related to Serine Hydrolases

  摘要：

  摘要 1 H -3-羟基-4-氧代喹啉 2,4-二氧化酶（Qdo） 假单胞菌 33/1 和 1 H -3-羟基-4-氧代喹啉 2,4-二加氧酶（Hod） Arthrobacter ilicis Rü61a 催化 N-杂环环裂解反应，生成 N -甲酰邻氨基苯甲酸酯和 N -和一氧化碳。对 Qdo、Hod 和一些属于α/β水解酶-折叠超家族酶的蛋白质进行了氨基酸序列比较，并分析了预测的 2,4-二氧合酶二级结构与已知的卤代烃脱卤酶二级结构之间的相似性。 自养黄杆菌 GJ10 强烈表明，Qdo 和 Hod 在结构上与 α/β 水解酶-折叠酶有关。研究发现，Qdo 的残基 S95 和 H244 的排列方式分别类似于 α/β 水解折叠酶的催化亲核残基和催化组氨酸。通过定点突变研究 Qdo 这些残基和其他残基的潜在功能意义，支持了 Qdo 在结构上和功能上与丝氨酸水解酶相关的假设，其中 S95 可能是催化亲核残基，H244 可能是催化碱基。本文讨论了 Qdo 催化 2,4-二氧分解的假定反应机制，包括催化丝氨酸残基与底物的羰基碳之间形成酯键，以及随后共价结合的阴离子中间体的二氧分解。

  DOI：

  10.1128/jb.181.18.5725-5733.1999

文献信息

• 2,4-Dioxygenases Catalyzing N-Heterocyclic-Ring Cleavage and Formation of Carbon Monoxide. Purification and Some Properties of 1H-3-Hydroxy-4-Oxoquinaldine 2,4-Dioxygenase from Arthrobacter sp. Ru61a and Comparison with 1H-3-Hydroxy-4-Oxoquinoline 2,4-Dioxygenase from Pseudomonas Putida 33/1
  作者：Iris Bauer、Nicole Max、Susanne Fetzner、Franz Lingens

  DOI：10.1111/j.1432-1033.1996.0576h.x

  日期：1996.9.15

  H. (1995) J. Biol. Chem. 270, 3147-3153). 1H-3-Hydroxy-4-oxoquinaldine and 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline were reactive towards molecular oxygen in the presence of the base catalyst potassium-tert.-butoxide in the aprotic solvent N,N-dimethylformamide. Base-catalyzed oxidation, yielding the same products as the enzyme-catalyzed conversions, provides a non-enzymic model reaction for 2,4-dioxygenolytic

  1H-3-羟基-4-氧代喹哪啶2,4-二加氧酶（MeQDO）是从奎纳丁生长的节杆菌中纯化得到的。Rü61a。它被富集了59倍，产率为22％，并且与从恶臭假单胞菌33/1纯化的1H-3-羟基-4-氧喹啉2,4-二加氧酶（QDO）进行了比较。在（18O）O2 /（16O）O2气氛中进行酶催化的转化。（18O）O2或（16O）O2的两个氧原子结合在各自底物的C2和C4处，表明这些异常酶催化2个碳-碳键的裂解伴随CO的形成，的确是2， 4-双加氧酶。两种酶都是32 kDa（MeQDO）和30 kDa（QDO）的小单体蛋白。1H-3-羟基-4-氧喹啉的MeQDO和1H-3-羟基-4-氧喹啉的QDO的表观K（m）值分别为30 microM和24 microM。在两种2，4-二加氧酶中，没有光谱证据表明发色辅因子的存在。MeQDO的EPR分析未发现任何可能分配给有机自由基物质或金属的信号，并且两种酶的X
• Structural basis for cofactor-independent dioxygenation of <i>N</i> -heteroaromatic compounds at the α/β-hydrolase fold
  作者：Roberto A. Steiner、Helge J. Janssen、Pietro Roversi、Aaron J. Oakley、Susanne Fetzner

  DOI：10.1073/pnas.0909033107

  日期：2010.1.12

  Members of this family typically catalyze hydrolytic processes rather than oxygenation reactions. We present here the crystal structures of both HOD and QDO in their native state as well as the structure of HOD in complex with its natural 1-H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine substrate, its N-acetylanthranilate reaction product, and chloride as dioxygen mimic. HOD and QDO are structurally very similar. They

  在没有金属或有机辅助因子的情况下，氧化反应的酶催化是一个相当大的生化挑战。来自硝化番石榴杆菌 Ru61a 的 CO-形成 1-H-3-羟基-4-氧喹啉 2,4-双加氧酶 (HOD) 和来自恶臭假单胞菌的 1-H-3-羟基-4-氧喹啉 2,4-双加氧酶 (QDO) 33/1 是同源的不依赖于辅助因子的双加氧酶，参与 N-杂芳族化合物的分解。迄今为止，它们是唯一被认为属于 α/β-水解酶折叠超家族的双加氧酶。该家族的成员通常催化水解过程而不是氧化反应。我们在此展示了天然状态下 HOD 和 QDO 的晶体结构，以及 HOD 与其天然 1-H-3-羟基-4-氧喹哪啶底物、其 N-乙酰邻氨基苯甲酸反应产物复合物的结构，和氯化物作为双氧模拟物。HOD 和 QDO 在结构上非常相似。它们拥有一个经典的 α/β-水解酶折叠核心域，另外还配备了一个帽域。有机底物结合在预先组织的活性位点中，其方向非常适合通过
• Cloning, sequence analysis, and expression of the Pseudomonas putida 33/1 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase gene, encoding a carbon monoxide forming dioxygenase
  作者：Nicole Max、Andrea Betz、Sandra Facey、Franz Lingens、Bernhard Hauer、Susanne Fetzner

  DOI：10.1016/s0167-4838(99)00083-7

  日期：1999.5

  1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase (Qdo) from the 1H-4-oxoquinoline utilizing Pseudomonas putida strain 33/1, which catalyzes the cleavage of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline to carbon monoxide and N-formylanthranilate, is devoid of any transition metal ion or other cofactor and thus represents a novel type of ring-cleavage dioxygenase. Gene qdo was cloned and sequenced. Its overexpression in Escherichia coli yielded recombinant His-tagged Qdo which was catalytically active. Qdo exhibited 36% and 16% amino acid identity to 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase (Hod) and atropinesterase (a serine hydrolase), respectively. Qdo as well as Hod possesses a SXSHG motif, resembling the motif GXSXG of the serine hydrolases which comprises the active-site nucleophile (X=arbitrary residue). (C) 1999 Elsevier Science B.V. All rights reserved.
• Microbial Metabolism of Quinoline and Related Compounds. XIV. Purifk ation and Properties of 1<i>H</i>-3-Hydroxy-4-oxoquinoline Oxygenase, a New Extradiol Cleavage Enzyme from<i>Pseudomonas</i>putida Strain 33/1
  作者：Dirk W. BLOCK、Franz LINGENS

  DOI：10.1515/bchm3.1992.373.1.343

  日期：1992.1

  1H-3-Hydroxy-4-oxoquinoline oxygenase was purified to apparent homogeneity from Pseudomonas putida strain 33/1 which can use IH-4-oxoquinoline as sole source of carbon. The molecular mass of the enzyme was determined to 26000 Da by gel chromatography and by SDS polyacrylamide gel electrophoresis.The enzyme is labile at temperatures above 30-degrees-C and has a pH optimum of 8.0. It requires oxygen for the reaction and is significantly inhibited by metal ions like Cu2+, Zn 2+, Hg2+ and by 4-chloromercuribenzoate. The enzyme is specific only for 1-H--3-Hydroxy-4-oxoquinoline; the apparent K(m) value for this substrate is 24-mu-m.