Maleamate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: Maleamate
• 英文别名: (Z)-4-amino-4-oxobut-2-enoate
• 化学式: C4H4NO3-
• 分子量: 114.08
• InChiKey: FSQQTNAZHBEJLS-UPHRSURJSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.4
• 重原子数：
  8
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  83.2
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  水 、 Maleamate 生成 maleate dianion 、 铵
  参考文献：
  名称：

  Deciphering the genetic determinants for aerobic nicotinic acid degradation: The nic cluster from Pseudomonas putida KT2440

  摘要：

  烟酸（NA）的有氧分解被认为是降解N-杂环芳香化合物的模型系统之一，其中一些化合物是主要的环境污染物。然而，参与此过程的大多数酶的完整基因组以及结构-功能关系仍然未知。我们已经从Pseudomonas putida KT2440中鉴定了一个基因簇（nic基因），该基因簇负责该细菌中的有氧NA降解，并在异源宿主中表达。通过形成2,5-二羟基吡啶和马来酰基酸的代谢途径已经得到再次审视，一些基因产物成为具有前所未有的分子结构的新型酶的原型。因此，NA的初始羟化由双组分羟化酶（NicAB）催化，该酶是黄嘌呤脱氢酶家族的第一个成员，其电子传递链至分子氧包括细胞色素c结构域。Fe2+依赖性双氧酶（NicX）将2,5-二羟基吡啶转化为N-甲酰马来酰基酸，并成为新型外二元环裂解双氧酶家族的创始成员。进一步将N-甲酰马来酰基酸转化为甲酸和马来酰基酸由NicD蛋白催化，这是迄今为止唯一被描述的去甲酰酶，其催化三联体类似于α / β-酯酶折叠超家族的某些成员。这项工作允许探索腐生菌和一些病原体中是否存在同源基因簇，它们可能刺激对其在致病性中的作用进行研究，并为开发新的生物技术过程以解毒/生物转化N-杂环芳香化合物提供框架。

  DOI：

  10.1073/pnas.0802273105
• 作为产物：
  描述：

  水 、 马来酰亚胺 生成 氢(+1)阳离子 、 Maleamate
  参考文献：
  名称：

  Imidase, a Dihydropyrimidinase-Like Enzyme Involved in the Metabolism of Cyclic Imides

  摘要：

  Imidase, which preferably hydrolyzed cyclic imides to monoamidated dicarboxylates, was purified to homogeneity from a cell‐free extract of Blastobacter sp. A17p‐4. Cyclic imides are known to be hydrolyzed by mammalian dihydropyrimidinases. However, imidase was quite different from known dihy‐dropyrimidinases in structure and substrate specificity. The enzyme has a relative molecular mass of 105000 and consists of three identical subunits. The purified enzyme showed higher activity and affinity toward cyclic imides, such as succinimide (Km= 0.94 mM; Vmax= 910 μmol · min‐1· mg‐1) glutarimide (Km= 4.5 mM; Vmax= 1000 μmol · min‐1· mg‐1) and maleimide (Km= 0.34 mM; Vmax= 5800 μmol · min‐1· mg‐1), than toward cyclic ureides, which are the substrates of dihydropyrimidinases, such as dihydrouracil and hydantoin. Sulfur‐containing cyclic imides, such as 2,4‐thiazolidinedione and rhodanine, were also hydrolyzed. The enzyme catalyzed the reverse reaction, cyclization, but with much lower activity and affinity. The enzyme was non‐competitively inhibited by succinate, which was found to be a key compound in cyclic‐imide transformation in relation with the tricarboxylic acid cycle in this bacterium, suggesting that the role of imidase is to catalyze the initial step of cyclic‐imide degradation.

  DOI：

  10.1111/j.1432-1033.1997.0322a.x

文献信息

• Structure and Catalytic Mechanism of Nicotinate (Vitamin B₃) Degradative Enzyme Maleamate Amidohydrolase from <i>Bordetella bronchiseptica</i> RB50
  作者：Virginia A. Kincaid、Eric D. Sullivan、Roger D. Klein、Jeff W. Noel、Roger S. Rowlett、Mark J. Snider

  DOI：10.1021/bi201347n

  日期：2012.1.10

  measured by ITC, is approximated to be 3.8 ± 0.4 mM. The crystal structure of NicF, determined at 2.4 Å using molecular replacement, shows that the enzyme belongs to the cysteine hydrolase superfamily. The structure provides insight concerning the roles of potential catalytically important residues, most notably a conserved catalytic triad (Asp29, Lys117, and Cys150) observed in the proximity of a

  在好氧细菌中，烟酸盐（维生素B 3）氧化降解为富马酸盐的倒数第二个反应是由马来酸酰胺水解酶（NicF）催化的马来酸水解脱氨成马来酸。尽管已被认为是N-杂环化合物细菌降解的模型系统，但直到最近才鉴定出编码该分解代谢途径酶的基因簇，以允许对其机理的结构基础进行详细研究。在这里，克隆了来自支气管炎博德特氏菌RB50的Bb 1774基因（假定标注为nicF），并从大肠杆菌中过表达和纯化了重组酶，显示出可以有效地催化马来酸水解成马来酸和铵离子。通过等温滴定量热法（ITC）对反应进行稳态动力学分析，得出k cat和K M值（pH 7.5和25°C）分别为11.7±0.2 s –1和128±6μM。观察到的K DNicF·马来酸酯（E·P）配合物的Ic值也由ITC测量，约为3.8±0.4 mM。NicF的晶体结构通过分子置换在2.4Å下测定，表明该酶属于半胱氨酸水解酶超家族。该结构提供了有关潜在的催化重