4-(hydroxymethyl)benzenesulfonate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 4-(hydroxymethyl)benzenesulfonate
• 化学式: C₇H₇O₄S
• 分子量: 187.196
• InChiKey: VVQVMHASNBSOOC-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.14
• 拓扑面积：
  85.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-(hydroxymethyl)benzenesulfonate 在 nicotinamide adenine dinucleotide 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 4-sulfobenzoic acid anion
  参考文献：
  名称：

  NADH 回收酶 TsaC 和 TsaD 为 Rieske 加氧酶化学再生还原当量

  摘要：

  许多微生物使用生物和非生物分子作为碳和能量来源。这种足智多谋意味着一些微生物具有吸收环境中污染物的机制。其中一种生物体是睾酮丛毛单胞菌，它通过 TsaMBCD 途径代谢 4-甲基苯磺酸盐和 4-甲基苯甲酸盐。 TsaM 是一种 Rieske 加氧酶，它与还原酶 TsaB 一起消耗摩尔当量的 NADH。在此步骤之后，注释的短链脱氢酶/还原酶和乙醛脱氢酶 TsaC 和 TsaD 各自重新生成摩尔当量的 NADH。这种共存改善了对还原当量的化学计量添加的需要，因此代表了将里斯克加氧酶化学整合到生物催化应用中的有吸引力的策略。因此，在这项工作中，为了克服与 Rieske 非血红素铁加氧酶（Rieske 加氧酶）协同作用的 NADH 回收酶信息的缺乏，我们将 TsaC 的 X 射线晶体结构解析到了 2.18 Å 的分辨率。利用这种结构、一系列底物类似物和蛋白质变体组合反应以及差示扫描荧光测定实验，我们确定了参与结合

  DOI：

  10.1016/j.jbc.2023.105222
• 作为产物：
  描述：

  4-甲苯磺酸离子 在 ammonium iron(II) sulfate hexahydrate 、 还原型辅酶Ⅰ 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 4-(hydroxymethyl)benzenesulfonate
  参考文献：
  名称：

  NADH 回收酶 TsaC 和 TsaD 为 Rieske 加氧酶化学再生还原当量

  摘要：

  许多微生物使用生物和非生物分子作为碳和能量来源。这种足智多谋意味着一些微生物具有吸收环境中污染物的机制。其中一种生物体是睾酮丛毛单胞菌，它通过 TsaMBCD 途径代谢 4-甲基苯磺酸盐和 4-甲基苯甲酸盐。 TsaM 是一种 Rieske 加氧酶，它与还原酶 TsaB 一起消耗摩尔当量的 NADH。在此步骤之后，注释的短链脱氢酶/还原酶和乙醛脱氢酶 TsaC 和 TsaD 各自重新生成摩尔当量的 NADH。这种共存改善了对还原当量的化学计量添加的需要，因此代表了将里斯克加氧酶化学整合到生物催化应用中的有吸引力的策略。因此，在这项工作中，为了克服与 Rieske 非血红素铁加氧酶（Rieske 加氧酶）协同作用的 NADH 回收酶信息的缺乏，我们将 TsaC 的 X 射线晶体结构解析到了 2.18 Å 的分辨率。利用这种结构、一系列底物类似物和蛋白质变体组合反应以及差示扫描荧光测定实验，我们确定了参与结合

  DOI：

  10.1016/j.jbc.2023.105222

文献信息

• Degradative pathways for p-toluenecarboxylate and p-toluenesulfonate and their multicomponent oxygenases in Comamonas testosteroni strains PSB-4 and T-2
  作者：F. Junker、E. Sailer、H. R. S. Oppenberg、P. M. H. Kroneck、T. Leisinger、A. M. Cook

  DOI：10.1099/00221287-142-9-2419

  日期：1996.9.1

  Three multicomponent oxygenases involved in the degradation of p-toluenesulfonate and p-toluenecarboxylate and the regulation of their synthesis have been examined in three strains (T-2, PSB-4 and TER-1) of Comamonas testosteroni. Strain T-2 utilizes p-toluenesulfonate as a source of carbon and energy for growth via p-sulfobenzoate and protocatechuate, and p-toluenecarboxylate via terephthalate and protocatechuate, and has the unusual property of requiring the reductase (TsaB) of the toluenesulfonate methyl monooxygenase system (TsaMB) in an incompletely expressed sulfobenzoate dioxygenase system (PsbAC) [ Schläfli Oppenberg, H. R., Chen, G., Leisinger, T. & Cook, A. M. (1995) . Microbiology 141, 1891-1899]. The independently isolated C. testosteroni PSB-4 utilized only sulfobenzoate and terephthalate via protocatechuate. Mutant TER-1, derived from strain T-2, utilized only terephthalate via protocatechuate. We detected no enzymes of the pathway from toluenesulfonate to sulfobenzoate in strains PSB-4 and TER-1, and confirmed by PCR and Southern blot analysis that the genes (tsaMB) encoding toluenesulfonate monooxygenase were absent. We concluded that, in strain PSB-4, the regulatory unit encoding the genes for the conversion of toluenesulfonate to sulfobenzoate was missing, and that generation of mutant TER-1 involved deletion of this regulatory unit and of the regulatory unit encoding desulfonation of sulfobenzoate. The degradation of sulfobenzoate in strain PSB-4 was catalysed by a fully inducible sulfobenzoate dioxygenase system (PsbACPSB-4), which, after purification of the oxygenase component (PsbAPSB-4), turned out to be indistinguishable from the corresponding component from strain T-2 (PsbAT-2). Reductase PsbCPSB-4, which we could separate but not purify, was active with oxygenase PsbAPSB-4 and PsbAT-2. Oxygenase PsbAPSB-4 was shown by electron paramagnetic resonance spectroscopy to contain a Rieske [2Fe-2S] centre. The enzyme system oxygenating terephthalate was examined and the oxygenase component purified and characterized. The oxygenase component in strains T-2 (and mutant TER-1) and PSB-4 were indistinguishable. The reductase component, which we separated but failed to purify, was active with the oxygenase from all strains. Gains and losses of blocks of genes in evolution is discussed.

  系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧酶系统纯化后，氧酶系统，氧
• 4-Toluene sulfonate methyl-monooxygenase from Comamonas testosteroni T-2: purification and some properties of the oxygenase component
  作者：H H Locher、T Leisinger、A M Cook

  DOI：10.1128/jb.173.12.3741-3748.1991

  日期：1991.6

  methyl-monooxygenase system (TSMOS) and found it to consist of two components. A monomeric, iron-sulfur flavoprotein (component B), which has been shown to act as a reductase in the 4-sulfobenzoate dioxygenase system of this organism (H. H. Locher, T. Leisinger, and A. M. Cook, Biochem. J. 274:833-842, 1991), carried electrons from NADH to component M, an oxygenase. This oxygenase had the UV-visible spectral

  Comamonas testosteroni T-2合成了一种可诱导的酶系统，当在TS-盐培养基中生长时，该酶系统将4-甲苯磺酸盐（TS）氧化为4-磺基苄醇。我们纯化了该TS甲基单加氧酶系统（TSMOS），发现它由两个组件组成。单体铁硫黄素蛋白（组分B），已显示在该生物的4-磺基苯甲酸酯双加氧酶系统中充当还原酶（HH Locher，T. Leisinger和AM Cook，Biochem。J. 274：833） -842，1991），将电子从NADH带到组分M（一种加氧酶）。该加氧酶具有铁-硫蛋白的UV-可见光谱特征。天然加氧酶的分子量约为152,000，变性条件下的分子量约为43,000，这表明是同三聚体或同四聚体酶，其N端氨基酸和氨基酸组成得以确定。通过添加Fe 2+，纯化的酶的活性提高了约五倍。在O2和NADH的存在下，组分B和M一起催化TS或对甲苯甲酸的化学计量转化为相应的醇。通过观察来自羧基苄醇中的18O
• The NADH recycling enzymes TsaC and TsaD regenerate reducing equivalents for Rieske oxygenase chemistry
  作者：Jiayi Tian、David G. Boggs、Patrick H. Donnan、Gage T. Barroso、Alejandro Arcadio Garcia、Daniel P. Dowling、Joshua A. Buss、Jennifer Bridwell-Rabb

  DOI：10.1016/j.jbc.2023.105222

  日期：2023.10

  regeneration of NADH to support Rieske oxygenase chemistry. Finally, through in-depth bioinformatic analyses, we illustrate the widespread co-occurrence of Rieske oxygenases with TsaC-like enzymes. This work thus demonstrates the utility of these NADH recycling enzymes and identifies a library of short-chain dehydrogenase/reductase enzyme prospects that can be used in Rieske oxygenase pathways for in situ

  许多微生物使用生物和非生物分子作为碳和能量来源。这种足智多谋意味着一些微生物具有吸收环境中污染物的机制。其中一种生物体是睾酮丛毛单胞菌，它通过 TsaMBCD 途径代谢 4-甲基苯磺酸盐和 4-甲基苯甲酸盐。 TsaM 是一种 Rieske 加氧酶，它与还原酶 TsaB 一起消耗摩尔当量的 NADH。在此步骤之后，注释的短链脱氢酶/还原酶和乙醛脱氢酶 TsaC 和 TsaD 各自重新生成摩尔当量的 NADH。这种共存改善了对还原当量的化学计量添加的需要，因此代表了将里斯克加氧酶化学整合到生物催化应用中的有吸引力的策略。因此，在这项工作中，为了克服与 Rieske 非血红素铁加氧酶（Rieske 加氧酶）协同作用的 NADH 回收酶信息的缺乏，我们将 TsaC 的 X 射线晶体结构解析到了 2.18 Å 的分辨率。利用这种结构、一系列底物类似物和蛋白质变体组合反应以及差示扫描荧光测定实验，我们确定了参与结合