N,1-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 甘油磷脂
• 英文名称: N,1-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-)
• 英文别名: 2-(hexadecanoylamino)ethyl [(2R)-3-hexadecanoyloxy-2-hydroxypropyl] phosphate
• 化学式: C37H73NO8P-
• 分子量: 691.0
• InChiKey: VXNFVSFEDKCAHO-PGUFJCEWSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  12.1
• 重原子数：
  47
• 可旋转键数：
  38
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.95
• 拓扑面积：
  134
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  水 、 N,1-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-) 生成 1-Palmitoyl-sn-glycerol 3-phosphate(2-) 、 氢(+1)阳离子 、 十六酰胺乙醇
  参考文献：
  名称：

  甘油磷酸二酯酶GDE4作为一种新型溶血磷脂酶D：可能参与生物活性N-酰基乙醇胺的生物合成

  摘要：

  具有生物活性的N-酰基乙醇胺包括抗炎棕榈酰乙醇酰胺，厌食性油酰基乙醇酰胺和内源性大麻素花生四烯酰基乙醇酰胺（anandamide）。在动物组织中，这些分子是通过磷脂酶D型酶直接从N-酰基乙醇胺磷脂或通过N-酰基乙醇胺溶血磷脂通过多步路线生物合成的。我们以前发现，小鼠大脑中有溶血磷脂酶d（lysoPLD）活性水解ñ -acylethanolamine溶血磷脂到ñ-酰基乙醇胺，这种活性可能部分归因于甘油磷酸二酯酶（GDE）1。在本研究中，我们研究了GDE家族另一个成员GDE4的催化性能。当在HEK293细胞中过表达时，鼠GDE4主要存在于膜级分中。纯化的GDE4对多种溶血磷脂显示了lysoPLD活性，包括N-酰基乙醇胺溶血磷脂以及溶血磷脂酰乙醇胺和溶血磷脂酰胆碱。当HEK293细胞被N- [ 14 C]棕榈酰乙醇胺溶血磷脂代谢标记时，GDE4的瞬时表达增加了[ 14C]棕榈酰乙醇酰胺水平，而内

  DOI：

  10.1016/j.bbalip.2015.01.002
• 作为产物：
  描述：

  水 、 N,1-dipalmitoyl-2-linoleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-) 生成 Linoleate 、 氢(+1)阳离子 、 N,1-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-)
  参考文献：
  名称：

  Biosynthesis of anandamide and N-palmitoylethanolamine by sequential actions of phospholipase A2 and lysophospholipase D

  摘要：

  安乃近（一种内源性大麻素）和其他具有生物活性的长链 NAE（N-酰乙醇胺）是由 PLD（磷脂酶 D）从 N-酰-PE（N-酰基磷脂酰乙醇胺）中直接释放出来的。不过，以前也有人提出过 N-酰基-PE可能存在两步途径，其中包括：(1) N-酰基-PE通过 PLA1/PLA2 酶水解为 N-酰基-lysoPE；(2) N-酰基-lysoPE通过溶血磷脂酶 D（lysoPLD）酶释放出 NAE。在本研究中，我们首次报告了负责这一途径的酶的特征。在大鼠的多种组织中发现了 N-棕榈酰-PE 的 PLA1/PLA2 活性，其中胃中的活性最高。这种胃酶被鉴定为 IB 组 sPLA2（分泌型 PLA2），其产物被确定为 N-酰基-1-酰基-lysoPE。重组的 IB、IIA 和 V 组 sPLA2 对 N-棕榈酰-PE 也有活性，而 X 组 sPLA2 和细胞质 PLA2α 则没有活性。此外，我们还发现从 N-棕榈酰-lysoPE生成 N-棕榈酰乙醇胺的溶菌 PLD 活性在大鼠组织中分布广泛，其中大脑和睾丸中的活性较高。sPLA2-IB 的剂量依赖性增强了显示溶菌酶活性的脑匀浆中 N-棕榈酰-PE 生成 N-棕榈酰乙醇胺的能力。N- arachidonoyl-PE 和 N- arachidonoyl-lysoPE 作为安乃近前体也分别是 sPLA2-IB 和 lysoPLD 的良好底物。这些结果表明，PLA2 和 lysoPLD 的相继作用可能构成包括安乃近酰胺在内的 NAEs 的另一种生物合成途径。

  DOI：

  10.1042/bj20040031

文献信息

• Molecular Characterization of a Phospholipase D Generating Anandamide and Its Congeners
  作者：Yasuo Okamoto、Jun Morishita、Kazuhito Tsuboi、Takeharu Tonai、Natsuo Ueda

  DOI：10.1074/jbc.m306642200

  日期：2004.2

  Anandamide (N-arachidonoylethanolamine) is known to be an endogenous ligand of cannabinoid and vanilloid receptors. Its congeners (collectively referred to as N-acylethanolamines) also show a variety of biological activities. These compounds are principally formed from their corresponding N-acyl-phosphatidylethanolamines by a phosphodiesterase of the phospholipase D-type in animal tissues. We purified the enzyme from rat heart, and by the use of the sequences of its internal peptides cloned its complementary DNAs from mouse, rat, and human. The deduced amino acid sequences were composed of 393-396 residues, and showed that the enzyme has no homology with the known phospholipase D enzymes but is classified as a member of the zinc metallohydrolase family of the beta-lactamase fold. As was overexpressed in COS-7 cells, the recombinant enzyme generated anandamide and other N-acylethanolamines from their corresponding N-acyl-phosphatidylethanolamines at comparable rates. In contrast, the enzyme was inactive with phosphatidylcholine and phosphatidylethanolamine. Assays of the enzyme activity and the messenger RNA and protein levels revealed its wide distribution in murine organs with higher contents in the brain, kidney, and testis. These results confirm that a specific phospholipase D is responsible for the generation of N-acylethanolamines including anandamide, strongly suggesting the physiological importance of lipid molecules of this class.