Specificity and molecular properties of penicillolysin, a metalloproteinase from Penicillium citrinum
作者:Megumi Yamaguchi、Satoshi Hanzawa、Ken-Ichi Hirano、Youhei Yamagata、Eiji Ichishima
DOI:10.1016/0031-9422(93)85082-3
日期:1993.8
The specificity and mode of action of penicillolysin, a metalloproteinase from Penicillium citrinum, were investigated with several bioactive-oligopeptides. The enzyme showed a high affinity toward the Pro-X (X = Gln, Lys, Leu or Arg) bonds of substance P, dynorphin A (1-13), neurotensin and chicken brain pentapeptide, and the R-R bonds in dynorphin A and neurotensin. Preferential cleavage of bonds
用几种生物活性寡肽研究了青霉素(一种来自柑橘青霉的金属蛋白酶)的特异性和作用方式。该酶对 P 物质、强啡肽 A (1-13)、神经降压素和鸡脑五肽的 Pro-X(X = Gln、Lys、Leu 或 Arg)键以及强啡肽 A 和神经降压素中的 RR 键显示出高亲和力. 在使用的肽上观察到在 P1 位置具有疏水性氨基酸残基的酶优先裂解键。青霉素溶菌素的特异性不同于其他金属蛋白酶。M(r) 和 pI 分别确定为 18,000 和 9.6。N 端区域的前 50 个氨基酸是 TKETCNASRKSALEKALSNTVKLANAAATAARSGSASKFSEYEKTTSSS。研究了青霉素溶菌素全酶和脱辅基酶的 CD 光谱。