(2S,3S)-3-(tert-butyldimethylsilyloxy)-2-methylpentanal | 274263-48-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机金属化合物 - 有机类金属化合物
• 英文名称: (2S,3S)-3-(tert-butyldimethylsilyloxy)-2-methylpentanal
• 英文别名: (2S,3S)-3-[tert-butyl(dimethyl)silyl]oxy-2-methylpentanal
• CAS: 274263-48-8
• 化学式: C₁₂H₂₆O₂Si
• 分子量: 230.423
• InChiKey: SXHWKIAHBBABIA-MNOVXSKESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.62
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.92
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2S,3S)-3-(tert-butyldimethylsilyloxy)-2-methylpentanal 在 草酰氯 、 二甲基亚砜 、 三乙胺 、 三氟乙酸 、 lithium hexamethyldisilazane 作用下， 以 四氢呋喃 、 氘代氯仿 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 4.25h， 生成 (2R,3R)-2,3-dihydro-6-[(1S,2S)-2-(tert-butyldimethylsilyloxy)-1-methylbutyl]-2-[(1S)-1-methylpropyl]-3,5-dimethyl-4H-pyran-4-one
  参考文献：
  名称：

  （-）-Maurenone的全合成和结构解析

  摘要：

  （2 S，3 S）-2,3-二氢-6-[（1 'S，2'R）-2-羟基-1-甲基丁基] -3,5-二甲基-2-[（ 1' 'S）-1-甲基丙基] -4H-吡喃-4-酮（3）是海洋聚丙烯酸酯的丁烯酮的（-）对映异构体，从（R）的九个线性步骤（总收率13％）获得-2- benzylpentan -3-酮（（- [R ）- 14）和（- [R）-2- benzoyloxypentan -3-酮（（- [R ）- 15）。使用高度非对映选择性的顺式和反硼醛醇缩合反应合成关键片段，并使用锂介导的醛醇缩合反应偶联关键片段。然后使用三氟乙酸促进的环化/脱水来安装γ-二氢吡喃酮环。通过将两个酮与四个醛中的每一个偶联，可以合成一个对映体系列的八个异构体。将八个异构体的13 C NMR数据与针对莫伦酮的报道进行比较，确定了天然产物的相对立体化学。

  DOI：

  10.1021/jo051753c
• 作为产物：
  描述：

  (S)-2-methyl-3-oxopentanoic acid N-methoxy-N-methylamide 在 咪唑 、 二异丁基氢化铝 、 三乙基氢硼化钾 作用下， 反应 3.0h， 生成 (2S,3S)-3-(tert-butyldimethylsilyloxy)-2-methylpentanal
  参考文献：
  名称：

  帕马霉素621A的C（1）（'）-C（10）（'）片段的催化，不对称合成。

  摘要：

  [反应-请参见文本]本文描述了帕马霉素621A C（1）（'）-C（10）（'）片段的催化，不对称方法。我们以收敛的方式合成了这个部分，每个偶联伙伴最终都来自对映异构体富集的甲基乙烯酮二聚体。

  DOI：

  10.1021/ol005714t

文献信息

• Functional Characterization of a Dehydratase Domain from the Pikromycin Polyketide Synthase
  作者：Yang Li、Greg J. Dodge、William D. Fiers、Robert A. Fecik、Janet L. Smith、Courtney C. Aldrich

  DOI：10.1021/jacs.5b02325

  日期：2015.6.10

  Metabolic engineering of polyketide synthase (PKS) pathways represents a promising approach to natural products discovery. The dehydratase (DH) domains of PKSs, which generate an alpha,beta-unsaturated bond through a dehydration reaction, have been poorly studied compared with other domains, likely because of the simple nature of the chemical reaction they catalyze and the lack of a convenient assay to measure substrate turnover. Herein we report the first steady-state kinetic analysis of a PKS DH domain employing LC MS/MS analysis for product quantitation. PikDH2 was selected as a model DH domain. Its substrate specificity and mechanism were interrogated with a systematic series of synthetic triketide substrates containing a nonhydrolyzable thioether linkage as well as by site-directed mutagenesis, evaluation of the pH dependence of the catalytic efficiency (V-max/K-M), and kinetic characterization of a mechanism-based inhibitor. These studies revealed that PikDH2 converts D-alcohol substrates to trans-olefin products. The reaction is reversible with equilibrium constants ranging from 1.2 to 2. Moreover, the enzyme activity is robust, and PikDH2 was used on a preparative scale for the chemoenzymatic synthesis of unsaturated triketide products. PikDH2 was shown to possess remarkably strict substrate specificity and is unable to turn over substrates that are epimeric at the beta-, gamma-, or delta-position. We also demonstrated that PikDH2 has a key ionizable group with a pK(a) of 7.0 and can be irreversibly inactivated through covalent modification by a mechanism-based inhibitor, which provides a foundation for future structural studies to elucidate substrate protein interactions.