ethenyl N-[[(3aR,4R,6R,6aR)-4-(6-aminopurin-9-yl)-2,2-dimethyl-3a,4,6,6a-tetrahydrofuro[3,4-d][1,3]dioxol-6-yl]methyl]carbamate | 357928-44-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 咪唑并嘧啶类
• 英文名称: ethenyl N-[[(3aR,4R,6R,6aR)-4-(6-aminopurin-9-yl)-2,2-dimethyl-3a,4,6,6a-tetrahydrofuro[3,4-d][1,3]dioxol-6-yl]methyl]carbamate
• CAS: 357928-44-0
• 化学式: C₁₆H₂₀N₆O₅
• 分子量: 376.372
• InChiKey: RSJHQLHFFSFHJU-IDTAVKCVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  136
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  ethenyl N-[[(3aR,4R,6R,6aR)-4-(6-aminopurin-9-yl)-2,2-dimethyl-3a,4,6,6a-tetrahydrofuro[3,4-d][1,3]dioxol-6-yl]methyl]carbamate 在 Rh₂(pfbm)4 氨 作用下， 以 甲醇 、 氯苯 为溶剂， 生成 [(3aR,4R,6R,6aR)-6-(6-Amino-purin-9-yl)-2,2-dimethyl-tetrahydro-furo[3,4-d][1,3]dioxol-4-ylmethyl]-carbamic acid (1S,4S,5S)-4-carbamoyl-1,2-dimethyl-3-oxo-7-oxa-2-aza-bicyclo[2.2.1]hept-5-yl ester
  参考文献：
  名称：

  使用rh（ii）催化的1,3-偶极环加成反应合成一类新的5'-官能化腺苷。

  摘要：

  [反应：见正文]化学保护的腺苷在5'位置被官能化，以生成新型的偶极亲子和介电偶极子。发现这些物种经历了容易的1，3-偶极环加成反应，以提供一系列新的腺苷衍生物，其在腺苷的5'位置包含一个多样化点。

  DOI：

  10.1021/ol015995k
• 作为产物：
  描述：

  氯甲酸乙烯酯 、 5-氨基-5-脱氧-2,3-O-(1-甲基亚乙基)-腺苷酸 在 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 10.0h， 以75%的产率得到ethenyl N-[[(3aR,4R,6R,6aR)-4-(6-aminopurin-9-yl)-2,2-dimethyl-3a,4,6,6a-tetrahydrofuro[3,4-d][1,3]dioxol-6-yl]methyl]carbamate
  参考文献：
  名称：

  使用rh（ii）催化的1,3-偶极环加成反应合成一类新的5'-官能化腺苷。

  摘要：

  [反应：见正文]化学保护的腺苷在5'位置被官能化，以生成新型的偶极亲子和介电偶极子。发现这些物种经历了容易的1，3-偶极环加成反应，以提供一系列新的腺苷衍生物，其在腺苷的5'位置包含一个多样化点。

  DOI：

  10.1021/ol015995k

文献信息

• Adenosine-anchored triphosphate subsite probing: distinguishing between HER-2 and HER-4 tyrosine protein kinases
  作者：Fei Liu、Eric F Johnson、David J Austin、Karen S Anderson

  DOI：10.1016/s0960-894x(03)00761-3

  日期：2003.10

  A strategy of full-site occupancy and stereospecific recognition in the triphosphate subsite was used to specifically inhibit two protein kinases HER-2 and HER-4 from the EGFR family. The SAR profiles of a panel of adenosine-anchored bicyclic heterocycles against HER-2 and HER-4 indicated that specificity can be derived for highly homologous protein kinases from stereospecific recognition in the triphosphate-subsite. (C) 2003 Published by Elsevier Ltd.