N⁴-(2-pyridylidene) sulfanilamide | 74028-12-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N⁴-(2-pyridylidene) sulfanilamide
• 英文别名: Benzenesulfonamide, 4-[(2-pyridinylmethylene)amino]-；4-(pyridin-2-ylmethylideneamino)benzenesulfonamide
• CAS: 74028-12-9
• 化学式: C₁₂H₁₁N₃O₂S
• 分子量: 261.304
• InChiKey: RZWMFWOJVKVDLF-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  93.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N⁴-(2-pyridylidene) sulfanilamide 在 sodium tetrahydroborate 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 生成 4-(Pyridin-2-ylmethylamino)benzenesulfonamide
  参考文献：
  名称：

  3-[N(4'-酰胺磺酰基)-苯基]-氨基甲基-喹啉的抗疟原虫作用的结构依赖性

  摘要：

  标题化合物 1 的结构显然是一种新的抗疟原虫作用原理，因为无论是喹啉成分、磺酰胺成分还是键的类型都不能在不显着损失有效性的情况下改变。

  DOI：

  10.1002/ardp.19803130209
• 作为产物：
  描述：

  吡啶-2-甲醛 、 磺胺 在 molecular sieve 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 6.0h， 生成 N⁴-(2-pyridylidene) sulfanilamide
  参考文献：
  名称：

  3-[N(4'-酰胺磺酰基)-苯基]-氨基甲基-喹啉的抗疟原虫作用的结构依赖性

  摘要：

  标题化合物 1 的结构显然是一种新的抗疟原虫作用原理，因为无论是喹啉成分、磺酰胺成分还是键的类型都不能在不显着损失有效性的情况下改变。

  DOI：

  10.1002/ardp.19803130209

文献信息

• Strukturabhängigkeit der antiplasmodischen Wirkung von 3-[N(4′-Amidosulfonyl)-phenyl]-aminomethyl-chinolin
  作者：Frauke Gaedcke、Rosemarie Knorr、Felix Zymalkowski

  DOI：10.1002/ardp.19803130209

  日期：——

  Die Struktur der Titelverbindung 1 ist offenbar ein neues antiplasmodisches Wirkungsprinzip, weil weder die Chinolinkomponente, noch der Sulfonamidanteil, noch die Art der Verknüpfung ohne erhebliche Wirkungseinbuße verändert werden dürfen.

  标题化合物 1 的结构显然是一种新的抗疟原虫作用原理，因为无论是喹啉成分、磺酰胺成分还是键的类型都不能在不显着损失有效性的情况下改变。
• Carbonic anhydrase inhibitors. Part 35. Synthesis of Schiff bases derived from sulfanilamide and aromatic aldehydes: the first inhibitors with equally high affinity towards cytosolic and membrane-bound isozymes
  作者：CT Supuran、A Nicolae、A Popescu

  DOI：10.1016/0223-5234(96)85163-4

  日期：1996.1

  A series of Schiff bases was prepared by reaction of sulfanilamide with substituted benzene- and heterocyclic aldehydes. The compounds were characterized by standard procedures, and were assayed as inhibitors of the zinc enzyme carbonic anhydrase (CA). The new compounds act as inhibitors towards isozymes CA I and II (cytosolic) and CA IV (membrane-bound), and possess an equally high affinity for the last two, in contrast to classical inhibitors which are 17-33 times less effective against CA IV. This is the first evidence of high-affinity CA IV inhibitors, and might lead to the development of low molecular weight CA IV isozyme-specific derivatives.