| 1206795-61-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• CAS: 1206795-61-0
• 化学式: C₄₄H₂₀F₈FeN₄*F₆Sb
• 分子量: 1048.24
• InChiKey: RMILYNIJVZMRMJ-OWEZAVLMSA-H

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  None
• 重原子数：
  None
• 可旋转键数：
  None
• 环数：
  None
• sp3杂化的碳原子比例：
  None
• 拓扑面积：
  None
• 氢给体数：
  None
• 氢受体数：
  None

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  、 间氯过氧苯甲酸 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 C₄₄H₂₀F₈FeN₄O^(1-)
  参考文献：
  名称：

  追随大自然的足迹：模仿血红素酶的高价血红素-氧代介导的吲哚单氧化反应景观

  摘要：

  近年来，吲哚直接转化为羟吲哚的途径引起了人们的极大兴趣，因为它们对于清楚了解人类的各种致病过程以及羟吲哚药效团的多能治疗价值具有重要意义。血红素酶在生物学中对这种转化负有最大的责任，并且被认为与化合物-I 活性氧化剂一起进行。这些血红素酶介导的吲哚单氧合途径是迅速出现的治疗靶点。但是，仍然缺乏清晰的机械理解。此外，这些知识在合理设计高度特异性的吲哚单氧合合成方案方面具有前景，这些方案也具有成本效益和环境友好性。我们在此报告了合成化合物-I 和活化的化合物-II 物质的第一个例子，它们可以有效地单氧化各种具有不同电子和空间特性的吲哚阵列，从而以良好至优异的产率专门生产相应的 2-羟吲哚产物。严格的动力学、热力学和机理研究清楚地说明了在血红素氧化剂和吲哚底物之间发生的初始限速环氧化步骤，所得吲哚环氧化物中间体经历了由吲哚环上的 2,3-氢化物移位驱动的重排，最终产生2-羟吲哚。完全阐明这些合成

  DOI：

  10.1021/jacs.1c11068
• 作为试剂：
  描述：

  色醇 在 、 间氯过氧苯甲酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 0.25h， 以78%的产率得到3-(2-羟乙基)-1,3-二氢-2H-吲哚-2-酮
  参考文献：
  名称：

  追随大自然的足迹：模仿血红素酶的高价血红素-氧代介导的吲哚单氧化反应景观

  摘要：

  近年来，吲哚直接转化为羟吲哚的途径引起了人们的极大兴趣，因为它们对于清楚了解人类的各种致病过程以及羟吲哚药效团的多能治疗价值具有重要意义。血红素酶在生物学中对这种转化负有最大的责任，并且被认为与化合物-I 活性氧化剂一起进行。这些血红素酶介导的吲哚单氧合途径是迅速出现的治疗靶点。但是，仍然缺乏清晰的机械理解。此外，这些知识在合理设计高度特异性的吲哚单氧合合成方案方面具有前景，这些方案也具有成本效益和环境友好性。我们在此报告了合成化合物-I 和活化的化合物-II 物质的第一个例子，它们可以有效地单氧化各种具有不同电子和空间特性的吲哚阵列，从而以良好至优异的产率专门生产相应的 2-羟吲哚产物。严格的动力学、热力学和机理研究清楚地说明了在血红素氧化剂和吲哚底物之间发生的初始限速环氧化步骤，所得吲哚环氧化物中间体经历了由吲哚环上的 2,3-氢化物移位驱动的重排，最终产生2-羟吲哚。完全阐明这些合成

  DOI：

  10.1021/jacs.1c11068

文献信息

• Formation and Reactivity of New Isoporphyrins: Implications for Understanding the Tyr-His Cross-Link Cofactor Biogenesis in Cytochrome <i>c</i> Oxidase
  作者：Melanie A. Ehudin、Laura Senft、Alicja Franke、Ivana Ivanović-Burmazović、Kenneth D. Karlin

  DOI：10.1021/jacs.9b01791

  日期：2019.7.10

  Cytochrome c oxidase (CcO) catalyzes the reduction of dioxygen to water utilizing a heterobinuclear active site comprised of a heme moiety and a mononuclear copper center coordinated to three histidine residues, one of which is covalently cross-linked to a tyrosine residue via a post-translational modification (PTM). Though this tyrosine-histidine moiety has functional and structural importance, the

  细胞色素 c 氧化酶 (CcO) 利用异双核活性位点催化将分子氧还原为水，该活性位点由一个血红素部分和一个与三个组氨酸残基配位的单核铜中心组成，其中一个通过后处理与酪氨酸残基共价交联。翻译修饰 (PTM)。尽管这种酪氨酸-组氨酸部分具有功能和结构重要性，但这种净氧化 CN 键偶联背后的途径仍然未知。使用与 Cmpd-I ((Por•+)FeIV=O) 等电子的铁 (III) 介孔取代的异卟啉衍生物的新途径首次被提议作为 Tyr-His 辅因子中的关键中间体生物发生。用叠氮化物、氰化物和取代咪唑官能团制备了新合成的铁 (III) 中位取代异卟啉，通过将亲核试剂添加到通过将三氟乙酸添加到 F8Cmpd-I (F8 = (四 (2,6-二氟苯基) 卟啉酸盐)) 形成的铁 (III) ▲ 指示物质中。异卟啉衍生物在低温下通过 ESI-MS 和 UV-vis、2H-NMR 和 EPR 光谱进行表征。将
• A Selective Stepwise Heme Oxygenase Model System: An Iron(IV)-Oxo Porphyrin π-Cation Radical Leads to a Verdoheme-Type Compound via an Isoporphyrin Intermediate
  作者：Isaac Garcia-Bosch、Savita K. Sharma、Kenneth D. Karlin

  DOI：10.1021/ja405739m

  日期：2013.11.6

  The selective oxidation of the alpha-position of two heme-Fe-III tetraarylporphryinate complexes occurs when water(hydroxide) attacks their oxidized Cmpd I-type equivalents, high-valent Fe-IV=O pi-cation radical species ((P+center dot)Fe-IV=O). Stepwise intermediate formation occurs, as detected by UV-vis spectroscopic monitoring or mass spectrometric interrogation, being iron(III) isoporphyrins, iron(III) benzoyl-biliverdins, and the final verdoheme-like products. Heme oxygenase (HO) enzymes could proceed through heterolytic cleavage of an iron(III)-hydroperoxo intermediate to form a transient Cmpd I-type species.