黄曲霉毒素 Q1 | 52819-96-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 香豆素及其衍生物
• 中文名称: 黄曲霉毒素 Q1
• 中文别名: 黄曲霉毒素Q1；黄曲霉素Q1
• 英文名称: aflatoxin Q₁
• 英文别名: aflatoxin Q1；(3S,7R,14S)-14-hydroxy-11-methoxy-6,8,19-trioxapentacyclo[10.7.0.02,9.03,7.013,17]nonadeca-1,4,9,11,13(17)-pentaene-16,18-dione
• CAS: 52819-96-2
• 化学式: C₁₇H₁₂O₇
• 分子量: 328.278
• InChiKey: GYNOTJLCULOEIM-XKRJZGAWSA-N

物化性质

• 溶解度：
  可溶于DMSO（少许）、甲醇（少许）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  91.3
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

安全信息

• 危险等级：
  6.1(a)
• 危险品运输编号：
  UN 3172

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  黄曲霉毒素 B1 在 丁香酸甲酯 、 氧气 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 黄曲霉毒素 Q1
  参考文献：
  名称：

  BsCotA-甲基丁香酸系统转化黄曲霉毒素 B1 机制的理论见解

  摘要：

  全球对黄曲霉毒素 B (AFB) 污染食品和动物饲料存在担忧，这对人类和动物的健康构成威胁。此前，我们发现 (CotA) 漆酶在丁香酸甲酯 (MS) 介导的反应中有效解毒 AFB，但其潜在机制尚未确定。因此，我们本研究的主要目的是探索 CotA 的解毒机制。首先，使用 CotA-MS 系统研究了 AFB 转化的酶和介质依赖性，揭示了氧化过程中 MS 自由基形成的重要性。使用超高效液相色谱-串联质谱 (UPLC-MS/MS) 鉴定了 CotA 直接氧化 AFB 产生的黄曲霉毒素 Q (AFQ)。 UPLC-MS/MS和密度泛函理论计算结果表明，CotA-MS系统中的产物包括AFQ、AFB和AFD-MS耦合产物。毒性评估表明，通过CotA-MS机制转化AFB所得的物质与AFB相比，毒性显着降低。最后，我们根据已鉴定的产物提出了 CotA-MS 系统生成的一组不同的 AFB 转化途径。这些发现极大地增强了对漆酶介体系统的

  DOI：

  10.1016/j.ecoenv.2024.116049

文献信息

• Influence of P450 3A4 SRS-2 Residues on Cooperativity and/or Regioselectivity of Aflatoxin B₁ Oxidation
  作者：Linlong Xue、Huifen Faye Wang、Qinmi Wang、Grazyna D. Szklarz、Tammy L. Domanski、James R. Halpert、Maria Almira Correia

  DOI：10.1021/tx000218z

  日期：2001.5.1

  drug-metabolizing cytochrome P450 enzymes P450 3A4 and P450 3A5 share >85% amino acid sequence identity yet exhibit different regioselectivity toward aflatoxin B(1) (AFB(1)) biotransformation [Gillam et al. (1995) Arch. Biochem. Biophys. 317, 74-384]. P450 3A4 prefers AFB1 3alpha-hydroxylation, which detoxifies and subsequently eliminates the hepatotoxin, over AFB1 exo-8,9-oxidation. P450 3A5, on the other

  主要的人类肝脏药物代谢细胞色素P450酶P450 3A4和P450 3A5具有> 85％的氨基酸序列同一性，但对黄曲霉毒素B（1）（AFB（1））的生物转化表现出不同的区域选择性[Gillam等。（1995）拱门。生化。生物物理学。317，74-384]。与AFB1 exo-8,9-氧化作用相比，P450 3A4更喜欢AFB13α-羟基化作用，该作用可解毒并随后消除肝毒素。另一方面，P450 3A5是一种相对缓慢的3α-羟化酶，主要将AFB（1）转化为具有遗传毒性的exo-8,9-环氧化合物。通过结合使用多种方法（序列比对，同源性建模和定点诱变），我们先前已经在P450 3A4的六个推定底物识别位点（SRS）中的四个中鉴定了几个不同的残基，当单独用P450 3A5的相应氨基酸替换时，导致特征性P450 3A4 AFB（1）区域选择性显着转向P450 3A5 [Wang等。（1998）Biochemistry