N-(2-(4-nitrophenyl)ethyl)pyridinium bromide | 120392-43-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-(2-(4-nitrophenyl)ethyl)pyridinium bromide
• 英文别名: 1-(4-nitro-phenethyl)-pyridinium; bromide；1-(4-Nitro-phenaethyl)-pyridinium; Bromid；1-[2-(4-Nitrophenyl)ethyl]pyridin-1-ium;bromide
• CAS: 120392-43-0
• 化学式: Br*C₁₃H₁₃N₂O₂
• 分子量: 309.162
• InChiKey: RPMQNPDFBQGIPP-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.87
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.15
• 拓扑面积：
  49.7
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(2-(4-nitrophenyl)ethyl)pyridinium bromide 在 甲醇 、 sodium tetrahydroborate 作用下， 反应 4.0h， 生成 1-[2-(4-nitrophenyl)ethyl]-1,2,3,6-tetrahydropyridine
  参考文献：
  名称：

  N取代的1,2,3,6-四氢吡啶对时间依赖性的可逆缓慢抑制单胺氧化酶A的作用

  摘要：

  发现一类新型的N-取代的四氢吡啶衍生物具有单胺氧化酶A抑制的多种动力学机制。合成了十一种结构相似的四氢吡啶衍生物，并将其评估为MAO-A和MAO-B的抑制剂。该系列中最有效的MAO-A抑制剂2,4-二氯苯氧基丙基类似物12显示出时间依赖性混合非竞争性抑制作用。通过透析逆转抑制，表明可逆酶抑制。有证据表明MAO-A与12具有缓慢结合抑制作用涉及通过用硼氢化钠还原来稳定共价可逆中间产物而获得的共价键。还原的酶复合物不可通过透析逆转。结果与缓慢可逆的基于机制的抑制作用相一致。选择性抑制MAO-A的两个四氢吡啶类似物的特征在于其动力学机理不同于12的动力学机理。作为MAO-A的可逆抑制剂，四氢吡啶类似物处于酪胺引起的高血压不良反应的低风险中。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2011.10.038
• 作为产物：
  描述：

  吡啶 、 4-硝基苯乙基溴 生成 N-(2-(4-nitrophenyl)ethyl)pyridinium bromide
  参考文献：
  名称：

  N取代的1,2,3,6-四氢吡啶对时间依赖性的可逆缓慢抑制单胺氧化酶A的作用

  摘要：

  发现一类新型的N-取代的四氢吡啶衍生物具有单胺氧化酶A抑制的多种动力学机制。合成了十一种结构相似的四氢吡啶衍生物，并将其评估为MAO-A和MAO-B的抑制剂。该系列中最有效的MAO-A抑制剂2,4-二氯苯氧基丙基类似物12显示出时间依赖性混合非竞争性抑制作用。通过透析逆转抑制，表明可逆酶抑制。有证据表明MAO-A与12具有缓慢结合抑制作用涉及通过用硼氢化钠还原来稳定共价可逆中间产物而获得的共价键。还原的酶复合物不可通过透析逆转。结果与缓慢可逆的基于机制的抑制作用相一致。选择性抑制MAO-A的两个四氢吡啶类似物的特征在于其动力学机理不同于12的动力学机理。作为MAO-A的可逆抑制剂，四氢吡啶类似物处于酪胺引起的高血压不良反应的低风险中。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2011.10.038

文献信息

• A change in the rate-determining step in the E1cB reactions of N-[2-(4-nitrophenyl)ethyl]pyridinium cations
  作者：John W. Bunting、James P. Kanter

  DOI：10.1021/ja00018a036

  日期：1991.8

  Second-order rate constants have been measured (aqueous solution, I = 1.0, 25-degrees-C) for the hydroxide ion catalyzed elimination reactions of 12 N-(2-(4-nitrophenyl)ethyl)pyridinium cations (3) bearing a variety of substituents in the pyridine ring. Bronsted plots as a function of the basicity of the pyridine leaving group are concave-down, which is consistent with a change in rate-determining step within an E1cB mechanism. These plots are characterized by beta-lg = -0.17 for the rate-determining deprotonation for pK(BH) < 6.5, and beta-lg = -0.39 for the rate-determining expulsion of the pyridine nucleofuge from the carbanionic intermediate for pK(BH) > 6.5. Elimination reactions in basic D2O occur without any significant incorporation of deuterium into the 4-nitrostyrene product, and require the presence of a hydrogen-bonded carbanionic intermediate in which nucleofuge expulsion occurs faster than exchange of hydrogen-bonding water molecules. Rate-determining deprotonation in these elimination reactions occurs 50-fold more slowly than for the corresponding reactions of the N-[2-(4-nitrophenyl)ethyl]quinuclidinium cations that have also been reported to have beta-lg = -0.17, but which do not show an analogous change in the rate-determining step upon variation of the nucleofuge basicity. The analogous elimination of the 1-methyl-3-[2-(4-nitrophenyl)ethyl]imidazolium cation occurs a further 30-fold more slowly than that predicted for 3 having a pyridine leaving group of the same basicity as 1-methylimidazole. The E1cB reactions of 3 are similar to the analogous reactions of N-(2-cyanoethyl)pyridinium cations (1) in displaying a change in the rate-determining step with nucleofuge basicity; however, the beta-lg values for 1 and 3 are quite different for both k1 and k2/k-1.
• Time-dependent slowly-reversible inhibition of monoamine oxidase A by N-substituted 1,2,3,6-tetrahydropyridines
  作者：Wisut Wichitnithad、James P. O’Callaghan、Diane B. Miller、Brian C. Train、Patrick S. Callery

  DOI：10.1016/j.bmc.2011.10.038

  日期：2011.12

  oxidase A inhibition. Eleven structurally similar tetrahydropyridine derivatives were synthesized and evaluated as inhibitors of MAO-A and MAO-B. The most potent MAO-A inhibitor in the series, 2,4-dichlorophenoxypropyl analog 12, displayed time-dependent mixed noncompetitive inhibition. The inhibition was reversed by dialysis, indicating reversible enzyme inhibition. Evidence that the slow-binding inhibition

  发现一类新型的N-取代的四氢吡啶衍生物具有单胺氧化酶A抑制的多种动力学机制。合成了十一种结构相似的四氢吡啶衍生物，并将其评估为MAO-A和MAO-B的抑制剂。该系列中最有效的MAO-A抑制剂2,4-二氯苯氧基丙基类似物12显示出时间依赖性混合非竞争性抑制作用。通过透析逆转抑制，表明可逆酶抑制。有证据表明MAO-A与12具有缓慢结合抑制作用涉及通过用硼氢化钠还原来稳定共价可逆中间产物而获得的共价键。还原的酶复合物不可通过透析逆转。结果与缓慢可逆的基于机制的抑制作用相一致。选择性抑制MAO-A的两个四氢吡啶类似物的特征在于其动力学机理不同于12的动力学机理。作为MAO-A的可逆抑制剂，四氢吡啶类似物处于酪胺引起的高血压不良反应的低风险中。