(S)-N-Fmoc-2-(5'-戊烯基)丙氨酸 | 288617-74-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 中文名称: (S)-N-Fmoc-2-(5'-戊烯基)丙氨酸
• 中文别名: Fmoc-α-Me-Gly(己烯基)-OH
• 英文名称: (S)-N-(9-fluorenylmethyl carbamate)-2-(2'hexenyl)alanine
• 英文别名: (S)-2-(((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonylamino)-2-methyloct-7-enoic acid；(S)-2-((((9H-Fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-2-methyloct-7-enoic acid；(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2-methyloct-7-enoic acid
• CAS: 288617-74-3
• 化学式: C₂₄H₂₇NO₄
• 分子量: 393.483
• InChiKey: QVNDFQWCJFAEFY-DEOSSOPVSA-N

物化性质

• 沸点：
  605.3±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.169±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.2
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 危险性防范说明：
  P261,P264,P270,P271,P280,P301+P312,P302+P352,P304+P340,P330,P363,P501
• 危险性描述：
  H302,H312,H332

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-N-Fmoc-2-(5'-戊烯基)丙氨酸 、 异硫氰酸荧光素酯 、 Fmoc-甘氨酸 、 Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 (S)-FMOC-2-(6-庚烯基)丙氨酸 、 Fmoc-L-天冬氨酸 beta-叔丁酯 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-谷氨酰胺 、 Fmoc-O-三苯甲基-L-丝氨酸 、 [2-[2-(Fmoc-氨基)乙氧基]乙氧基]乙酸 在 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 哌啶 作用下， 以 N-甲基吡咯烷酮 为溶剂， 反应 1.25h， 生成
  参考文献：
  名称：

  具有目标适应性交联的约束肽作为病原性蛋白质-蛋白质相互作用的抑制剂

  摘要：

  肽的生物活性构象可以通过大环化来稳定，从而提高靶标亲和力和活性。这种大环肽被证明可作为生物学功能的调节剂，特别是作为蛋白-蛋白相互作用（PPI）的抑制剂。但是，大多数肽衍生的PPI抑制剂都涉及稳定的α螺旋，从而使大量二级结构无法解决。在本文中，我们提出了一种合理的方法来稳定不规则的肽结构，使用疏水性交联取代了关键地参与靶标结合的残基。X射线晶体学和等温滴定量热法阐明了这种相互作用的分子基础。产生的交联肽抑制了人类衔接蛋白14-3-3和毒力因子外切酶S之间的相互作用。

  DOI：

  10.1002/anie.201310082
• 作为产物：
  描述：

  6-碘-1-己烯 在 双(三甲基硅烷基)氨基钾 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙腈 、 三氟乙酸 为溶剂， 反应 13.0h， 生成 (S)-N-Fmoc-2-(5'-戊烯基)丙氨酸
  参考文献：
  名称：

  一种用于增强肽螺旋度和代谢稳定性的全烃交联系统

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja000563a

文献信息

• Design of Cell-Permeable Stapled Peptides as HIV-1 Integrase Inhibitors
  作者：Ya-Qiu Long、Shao-Xu Huang、Zahrah Zawahir、Zhong-Liang Xu、Huiyuan Li、Tino W. Sanchez、Ying Zhi、Stephanie De Houwer、Frauke Christ、Zeger Debyser、Nouri Neamati

  DOI：10.1021/jm4006516

  日期：2013.7.11

  HIV-1 integrase (IN) catalyzes the integration of viral DNA into the host genome involving several interactions with the viral and cellular proteins. We have previously identified peptide IN inhibitors derived from the a-helical regions along the dimeric interface of HIV-1 IN. Herein, we show that appropriate hydrocarbon stapling of these peptides to stabilize their., helical structure remarkably improves the cell permeability, thus allowing inhibition of the HIV-1 replication in cell culture. Furthermore, the stabilized peptides inhibit the interaction of IN with the cellular cofactor LEDGF/p75. Cellular uptake of the stapled peptide was confirmed in four different cell lines using a fluorescein-labeled analogue. Given their enhanced potency and cell permeability, these stapled peptides can serve as not only lead IN inhibitors but also prototypical biochemical probes or "nanoneedles" for the elucidation of HIV-1 IN dimerization and host cofactor interactions within their native cellular environment.
• Constrained Peptides with Target-Adapted Cross-Links as Inhibitors of a Pathogenic Protein-Protein Interaction
  作者：Adrian Glas、David Bier、Gernot Hahne、Christoph Rademacher、Christian Ottmann、Tom N. Grossmann

  DOI：10.1002/anie.201310082

  日期：2014.2.24

  Bioactive conformations of peptides can be stabilized by macrocyclization, resulting in increased target affinity and activity. Such macrocyclic peptides proved useful as modulators of biological functions, in particular as inhibitors of protein–protein interactions (PPI). However, most peptide‐derived PPI inhibitors involve stabilized α‐helices, leaving a large number of secondary structures unaddressed

  肽的生物活性构象可以通过大环化来稳定，从而提高靶标亲和力和活性。这种大环肽被证明可作为生物学功能的调节剂，特别是作为蛋白-蛋白相互作用（PPI）的抑制剂。但是，大多数肽衍生的PPI抑制剂都涉及稳定的α螺旋，从而使大量二级结构无法解决。在本文中，我们提出了一种合理的方法来稳定不规则的肽结构，使用疏水性交联取代了关键地参与靶标结合的残基。X射线晶体学和等温滴定量热法阐明了这种相互作用的分子基础。产生的交联肽抑制了人类衔接蛋白14-3-3和毒力因子外切酶S之间的相互作用。
• An All-Hydrocarbon Cross-Linking System for Enhancing the Helicity and Metabolic Stability of Peptides
  作者：Christian E. Schafmeister、Julia Po、Gregory L. Verdine

  DOI：10.1021/ja000563a

  日期：2000.6.1