cis-2,3-dihydroxy-2,3-dihydrofluoranthene | 83606-69-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: cis-2,3-dihydroxy-2,3-dihydrofluoranthene
• 英文别名: 2,3-Dihydro-2,3-dihydroxyfluoranthene；2,3-dihydrofluoranthene-2,3-diol
• CAS: 83606-69-3
• 化学式: C₁₆H₁₂O₂
• 分子量: 236.27
• InChiKey: WZPSABMMMAFNIT-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.7
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.12
• 拓扑面积：
  40.5
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  荧蒽 在 Escherichia coli JM₁₀₉ 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 18.0h， 生成 cis-2,3-dihydroxy-2,3-dihydrofluoranthene 、 7-hydroxyfluoranthene
  参考文献：
  名称：

  Alteration of the Substrate Specificity of the Angular Dioxygenase Carbazole 1,9a-Dioxygenase

  摘要：

  Carbazole 1,9a-二氧化酶（CARDO）由末端氧化酶（CARDO-O）和电子传递组件组成。CARDO能够对多种底物催化特定的氧化反应：对喹啉和二苯并-对-二氧的角氧化，对蒽的侧氧化，以及对弗鲁安的亚甲基碳和二苯并噻吩的硫的单氧化。为了阐明决定其独特底物特异性的分子机制，生成并表征了17个CARDO-O的定点突变体，这些突变体位于氨基酸残基I262、F275、Q282和F329，这些残基通过CARDO-O的晶体结构形成围绕铁活性位点的底物相互作用壁。F329的替换显著降低了氧化活性。然而，几个突变体与野生型酶相比，产生了不同的产物：I262V和Q282Y（1-羟基喹啉），F275W（4-羟基弗鲁安），F275A（未鉴定的弗鲁安烯顺式二氢二醇），以及I262A和I262W（单羟基二苯并噻吩）。这些结果表明，不同底物可能以不同于野生型酶的取向结合在CARDO-O突变体的活性位点。

  DOI：

  10.1271/bbb.80512

文献信息

• Alteration of the Substrate Specificity of the Angular Dioxygenase Carbazole 1,9a-Dioxygenase
  作者：Hiromasa UCHIMURA、Tadafumi HORISAKI、Takashi UMEDA、Haruko NOGUCHI、Yusuke USAMI、Li LI、Tohru TERADA、Shugo NAKAMURA、Kentaro SHIMIZU、Tetsuo TAKEMURA、Hiroshi HABE、Kazuo FURIHATA、Toshio OMORI、Hisakazu YAMANE、Hideaki NOJIRI

  DOI：10.1271/bbb.80512

  日期：2008.12.23

  Carbazole 1,9a-dioxygenase (CARDO) consists of terminal oxygenase (CARDO-O) and electron transport components. CARDO can catalyze specific oxygenation for various substrates: angular dioxygenation for carbazole and dibenzo-p-dioxin, lateral dioxygenation for anthracene, and monooxygenation for methylene carbon of fluorene and sulfide sulfur of dibenzothiophene. To elucidate the molecular mechanism determining its unique substrate specificity, 17 CARDO-O site-directed mutants at amino acid residues I262, F275, Q282, and F329, which form the substrate-interacting wall around the iron active site by CARDO-O crystal structure, were generated and characterized. F329 replacement dramatically reduced oxygenation activity. However, several mutants produced different products from the wild-type enzyme to a large extent: I262V and Q282Y (1-hydroxycarbazole), F275W (4-hydroxyfluorene), F275A (unidentified cis-dihydrodiol of fluoranthene), and I262A and I262W (monohydroxydibenzothiophenes). These results suggest the possibility that the respective substrates bind to the active sites of CARDO-O mutants in a different orientation from that of the wild-type enzyme.

  Carbazole 1,9a-二氧化酶（CARDO）由末端氧化酶（CARDO-O）和电子传递组件组成。CARDO能够对多种底物催化特定的氧化反应：对喹啉和二苯并-对-二氧的角氧化，对蒽的侧氧化，以及对弗鲁安的亚甲基碳和二苯并噻吩的硫的单氧化。为了阐明决定其独特底物特异性的分子机制，生成并表征了17个CARDO-O的定点突变体，这些突变体位于氨基酸残基I262、F275、Q282和F329，这些残基通过CARDO-O的晶体结构形成围绕铁活性位点的底物相互作用壁。F329的替换显著降低了氧化活性。然而，几个突变体与野生型酶相比，产生了不同的产物：I262V和Q282Y（1-羟基喹啉），F275W（4-羟基弗鲁安），F275A（未鉴定的弗鲁安烯顺式二氢二醇），以及I262A和I262W（单羟基二苯并噻吩）。这些结果表明，不同底物可能以不同于野生型酶的取向结合在CARDO-O突变体的活性位点。