3-acetoxybutyric acid benzyl ester

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 3-acetoxybutyric acid benzyl ester
• 英文别名: benzyl (3R)-3-acetyloxybutanoate
• 化学式: C₁₃H₁₆O₄
• 分子量: 236.268
• InChiKey: FTKQOZNVMKRVFZ-SNVBAGLBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.9
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  52.6
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  乙酸乙烯酯 、 benzyl 3-hydroxybutyrate 在 Burkholderia cepacia lipase 作用下， 以 甲苯 为溶剂， 反应 8.0h， 生成 3-acetoxybutyric acid benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  用于有机溶剂中生物催化的室温固相离子液体固定酶：显着增强的对映选择性

  摘要：

  非水生物催化提供了有机合成方法学的有用组成部分。例如，有机溶剂中的脂肪酶催化对于合成光学活性化合物（如手性醇、酸及其酯）非常有用。然而，非水介质中的生物催化通常会降低酶的活性、选择性或稳定性。为了克服这些限制，许多方法都集中在开发更有效的酶上。其中，使用离子液体作为非水溶剂中生物转化的替代溶剂提高了酶的活性、选择性和稳定性。以及离子液体包覆酶 (ILCE) 的新方法，通过在高温下将酶粉末与室温固相离子液体 (RTSPIL) 混合很容易制备，先前报道显示在有机溶剂中增强的对映选择性和稳定性。此外，我们最近报道了在水性介质中冻干期间被 RTSPIL 包被的酶表现出更好的活性。虽然很难阐明为什么离子液体显着提高酶催化酯交换反应中脂肪酶的催化活性和选择性的原因，但我们推测离子液体的离子环境可以提高酶的活性和选择性。生物转化。另一方面，已经开发了许多将酶固定在各种载体（如陶瓷、聚合物、凝胶、膜和微胶

  DOI：

  10.5012/bkcs.2011.32.8.3149

文献信息

• Synthesis of Novel Diastereomeric Diphosphine Ligands and Their Applications in Asymmetric Hydrogenation Reactions
  作者：Liqin Qiu、Jianying Qi、Cheng-Chao Pai、Shusun Chan、Zhongyuan Zhou、Michael C. K. Choi、Albert S. C. Chan

  DOI：10.1021/ol026817+

  日期：2002.12.1

  Diastereomeric biaryl diphosphine ligands 10 and 11 with added chiral centers on the backbone were synthesized. Substrate-directed asymmetric synthesis occurred in the coupling step of the preparation of the diastereomeric diphosphine oxides. The diastereomeric diphosphine oxides were easily separated by column chromatography with silica gel. Ruthenium catalysts containing these ligands were highly effective

  ［结构：见正文］合成了在主链上增加了手性中心的非对映体联芳基二膦配体10和11。在非对映体二膦氧化物的制备的偶联步骤中发生了底物定向的不对称合成。通过使用硅胶的柱色谱法容易地分离非对映体二膦氧化物。含有这些配体的钌催化剂在2-（6'-甲氧基-2'-萘基）丙酸和β-酮酸酯的氢化中非常有效。额外的手性中心对催化剂的对映选择性和活性有重大影响。
• Biocatalysis in Ionic Liquids:  Markedly Enhanced Enantioselectivity of Lipase
  作者：Kwang-Wook Kim、Boyoung Song、Min-Young Choi、Mahn-Joo Kim

  DOI：10.1021/ol015824f

  日期：2001.5.1

  [reaction: see text] Lipase-catalyzed transesterifications in ionic liquids proceeded with markedly enhanced enantioselectivity. It was observed that lipases were up to 25 times more enantioselective in ionic liquids than in conventional organic solvents.

  [反应：见正文]离子液体中脂肪酶催化的酯交换反应的对映选择性显着提高。观察到，与常规有机溶剂相比，离子液体中的脂肪酶对映选择性高25倍。
• Effect of Solvent Polarity on Enantioselectivity in <i>Candida Antarctica</i> Lipase B Catalyzed Kinetic Resolution of Primary and Secondary Alcohols
  作者：Yuichi Kitamoto、Yosuke Kuruma、Kazumi Suzuki、Tetsutaro Hattori

  DOI：10.1021/jo502521e

  日期：2015.1.2

  The Candida antarctica lipase B (CAL-B) catalyzed kinetic resolution of primary and secondary alcohols via acetylation is dependent on the permittivity (ε) of the reaction solvent. For example, the enantiomeric ratio (E) vs ε plot for the acetylation of 1-(naphth-2-yl)ethanol (1) exhibits a convex shape, taking the maximum E value at a medium ε value (11.2), whereas the same plot for the acetylation

  的南极假丝酵母催化经由乙酰化伯和仲醇的动力学拆分脂肪酶B（CAL-B）是依赖于反应溶剂的介电常数（ε）。例如，1-（萘-2-基）乙醇（1）乙酰化的对映体比率（E）与ε的关系图呈凸形，在ε中等值（11.2）处具有最大E值，而3-羟基丁酸苄酯（3）的乙酰化的相同图显示为凹形，在类似ε值（11.6）处具有最小E值。动力学研究表明，E形的差异vsε曲线源自具有不同Michaelis常数（K m）的对映异构体之间的相对反应速率。因此，当在中间ε区域中具有较大K m值的对映体比其对映体反应更慢时，E的ε依赖性显示出凸形。另一方面，当对映异构体反应更快时，其呈现凹形。2-甲氧基-2-苯基乙醇（7）乙酰化的E vsε曲线呈凸形，在ε= 14.1时具有最大E值（20）。该ë值能够进一步提高到几乎达到工业应用所需的效率（Ë ≈30）加入硝基化合物。
• Lipase/Ruthenium-Catalyzed Dynamic Kinetic Resolution of Hydroxy Acids, Diols, and Hydroxy Aldehydes Protected with a Bulky Group
  作者：Mahn-Joo Kim、Yoon Kyung Choi、Min Young Choi、Mi Jung Kim、Jaiwook Park

  DOI：10.1021/jo0156417

  日期：2001.6.1
• Ionic Liquid-Coated Enzyme for Biocatalysis in Organic Solvent
  作者：Jae Kwan Lee、Mahn-Joo Kim

  DOI：10.1021/jo026116q

  日期：2002.9.1

  Ionic liquid-coated enzyme (ILCE) is described as a useful catalyst for biocatalysis in organic solvent. An ionic liquid, [PPMIM]-[PF6] (1, [PPMIM] = 1-(3'-phenylpropyl)-3-methylimidazolium), which is solid at room temperature and becomes liquid above 53 degreesC, was synthesized in two steps from N-methylimidazole. The coating of enzyme was done by simply mixing commercially available enzyme with 1 in the liquid phase above 53 degreesC and then allowing the mixture to cool. A representative ILCE, prepared with a lipase from Pseudomonas cepacia, showed markedly enhanced enantioselectivity without losing any significant activity.