(4-Methyl-2-oxochromen-7-yl) cyclopentanecarboxylate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 香豆素及其衍生物
• 英文名称: (4-Methyl-2-oxochromen-7-yl) cyclopentanecarboxylate
• 化学式: C₁₆H₁₆O₄
• 分子量: 272.301
• InChiKey: XENACSGPGKSEID-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  52.6
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (4-Methyl-2-oxochromen-7-yl) cyclopentanecarboxylate 在 水 作用下， 以 phosphate buffer 为溶剂， 生成 羟甲香豆素 、 环戊酸
  参考文献：
  名称：

  使用从拟南芥中分离的羧酸酯酶对异生物质底物进行结构活性研究

  摘要：

  羧酸酯酶 (CXE) 催化异生物质和天然产物的水解，从根本上改变它们的生物活性。虽然动物 CXE 的底物选择性，如猪肝酯酶 (PLE) 已得到充分研究，但植物中的相应酶尚未确定，其活性尚未确定。使用拟南芥 (At) 作为来源，已经克隆、表达了 α/β 水解酶 AtCXE 蛋白质家族的五个代表性成员，并用异生物质底物测定了纯化的重组蛋白的酯酶活性。两个成员 AtCXE5 和 AtCXE18 被发现是有活性的羧酸酯酶，尽管 AtCXE5 作为可溶性蛋白质被证明是高度不稳定的。AtCXE18 和先前表征的来自拟南芥 (AtSFGH) 的 S-甲酰谷胱甘肽水解酶针对一系列基于甲基伞形酮的酯进行了测定，其中酰基部分的大小和构象各不相同。使用同一系列测定拟南芥植物的粗酯酶制剂，并将结果与​​常用的 PLE 获得的结果进行比较。对于直链酯，AtCXE18 的行为类似于 PLE，但拟南芥水解酶证明对支链酰

  DOI：

  10.1016/j.phytochem.2006.12.014
• 作为产物：
  描述：

  环戊基甲酰氯 、 羟甲香豆素 在 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 (4-Methyl-2-oxochromen-7-yl) cyclopentanecarboxylate
  参考文献：
  名称：

  使用从拟南芥中分离的羧酸酯酶对异生物质底物进行结构活性研究

  摘要：

  羧酸酯酶 (CXE) 催化异生物质和天然产物的水解，从根本上改变它们的生物活性。虽然动物 CXE 的底物选择性，如猪肝酯酶 (PLE) 已得到充分研究，但植物中的相应酶尚未确定，其活性尚未确定。使用拟南芥 (At) 作为来源，已经克隆、表达了 α/β 水解酶 AtCXE 蛋白质家族的五个代表性成员，并用异生物质底物测定了纯化的重组蛋白的酯酶活性。两个成员 AtCXE5 和 AtCXE18 被发现是有活性的羧酸酯酶，尽管 AtCXE5 作为可溶性蛋白质被证明是高度不稳定的。AtCXE18 和先前表征的来自拟南芥 (AtSFGH) 的 S-甲酰谷胱甘肽水解酶针对一系列基于甲基伞形酮的酯进行了测定，其中酰基部分的大小和构象各不相同。使用同一系列测定拟南芥植物的粗酯酶制剂，并将结果与​​常用的 PLE 获得的结果进行比较。对于直链酯，AtCXE18 的行为类似于 PLE，但拟南芥水解酶证明对支链酰

  DOI：

  10.1016/j.phytochem.2006.12.014

文献信息

• Structure activity studies with xenobiotic substrates using carboxylesterases isolated from Arabidopsis thaliana
  作者：Ian Cummins、Marie Landrum、Patrick G. Steel、Robert Edwards

  DOI：10.1016/j.phytochem.2006.12.014

  日期：2007.3

  cloned, expressed and the purified recombinant proteins assayed for esterase activity with xenobiotic substrates. Two members, AtCXE5 and AtCXE18 were found to be active carboxylesterases, though AtCXE5 proved to be highly unstable as a soluble protein. AtCXE18 and the previously characterised S-formylglutathione hydrolase from Arabidopsis (AtSFGH) were assayed against a series of esters based on methylumbelliferone

  羧酸酯酶 (CXE) 催化异生物质和天然产物的水解，从根本上改变它们的生物活性。虽然动物 CXE 的底物选择性，如猪肝酯酶 (PLE) 已得到充分研究，但植物中的相应酶尚未确定，其活性尚未确定。使用拟南芥 (At) 作为来源，已经克隆、表达了 α/β 水解酶 AtCXE 蛋白质家族的五个代表性成员，并用异生物质底物测定了纯化的重组蛋白的酯酶活性。两个成员 AtCXE5 和 AtCXE18 被发现是有活性的羧酸酯酶，尽管 AtCXE5 作为可溶性蛋白质被证明是高度不稳定的。AtCXE18 和先前表征的来自拟南芥 (AtSFGH) 的 S-甲酰谷胱甘肽水解酶针对一系列基于甲基伞形酮的酯进行了测定，其中酰基部分的大小和构象各不相同。使用同一系列测定拟南芥植物的粗酯酶制剂，并将结果与​​常用的 PLE 获得的结果进行比较。对于直链酯，AtCXE18 的行为类似于 PLE，但拟南芥水解酶证明对支链酰