(9S,10E,12E)-9-hydroperoxyoctadeca-10,12-dienoic acid | 122046-44-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: (9S,10E,12E)-9-hydroperoxyoctadeca-10,12-dienoic acid
• CAS: 122046-44-0
• 化学式: C₁₈H₃₂O₄
• 分子量: 312.45
• InChiKey: JGUNZIWGNMQSBM-RUDINFOGSA-N

物化性质

• 沸点：
  447.7±38.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.002±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.4
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  15
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.72
• 拓扑面积：
  66.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  (Z,Z)-9,12-十八烷二烯酸二聚物 在 ΔNt-NspLOX 作用下， 以90%的产率得到(9S,10E,12Z)-9-(氢过氧基)-10,12-十八碳二烯酸
  参考文献：
  名称：

  来自 Nostoc sp. 的微型 9R-脂肪氧化酶的特性。PCC 7120 及其突变形式

  摘要：

  脂氧合酶 (LOX) 由一类催化多不饱和脂肪酸的区域和立体定向双加氧的酶组成。目前的报道提出，R-脂肪氧化酶活性位点的保守甘氨酸残基和S-脂肪氧化酶相应位置的丙氨酸残基在决定产物的立体化学方面起着至关重要的作用。最近，来自 Nostoc sp. 的具有亚油酸二醇合酶活性的双功能脂肪氧化酶。鉴定了具有 R 立体特异性的 PCC7120 和迄今为止在手性特异性序列决定簇位置携带丙氨酸而不是保守甘氨酸的独特特征。在大肠杆菌中表达后纯化重组羧基末端结构域。该酶使用酯化为庞大的磷脂酰胆碱分子的亚油酸作为底物的能力表明底物的尾拳结合方向。将丙氨酸定点诱变为甘氨酸不会引起产物立体特异性的改变，而将丙氨酸突变为缬氨酸或异亮氨酸改变了酶的区域选择性和对映选择性。动力学测量表明，用 Gly 或 Val 取代 Ala 不会显着影响反应特性，而 A162I 突变体显示 vmax 降低。根据获得的诱变数据，

  DOI：

  10.1016/j.phytochem.2008.03.002

文献信息

• Calcium modulates membrane association, positional specificity, and product distribution in dual positional specific maize lipoxygenase-1
  作者：Kyoungwon Cho、Jihoon Han、Randeep Rakwal、Oksoo Han

  DOI：10.1016/j.bioorg.2015.04.001

  日期：2015.6

  This study investigates how calcium modulates the properties of dual positional specific maize lipoxygenase-1, including its interaction with substrate, association with subcellular membrane and alteration of product distribution. Bioinformatic analyses identified Asp(38), Glu(127) and Glu(201) as putative calcium binding residues and Leu(37) as a flanking hydrophobic residue also potentially involved in calcium-mediated binding of the enzyme to subcellular membranes. Asp(38) and Leu(37) were shown to be important but not essential for calcium-mediated association of maize lipoxygenase-1 to subcellular membranes in vitro. Kinetic studies demonstrate that catalytic efficiency (V-max/K-m) shows a bell-shaped dependence on log of the molar ratio of substrate to unbound calcium. Calcium also modulates product distribution of the maize lipoxygenase-1 reaction, favoring 13-positional specificity and increasing the relative amount of (E,Z)-isomeric products. The results suggest that calcium regulates the maize lipoxygenase-1 reaction by binding to substrate, and by promoting binding of substrate to enzyme and association of maize lipoxygenase-1 to subcellular membranes. (C) 2015 Elsevier Inc. All rights reserved.