N-benzoyl-D-argininium-4-nitroanilide(1+)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-benzoyl-D-argininium-4-nitroanilide(1+)
• 英文别名: [(4R)-4-benzamido-5-(4-nitroanilino)-5-oxopentyl]-(diaminomethylidene)azanium
• 化学式: C19H23N6O4+
• 分子量: 399.4
• InChiKey: RKDYKIHMFYAPMZ-MRXNPFEDSA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.21
• 拓扑面积：
  170
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  水 、 N-benzoyl-D-argininium-4-nitroanilide(1+) 生成 4-硝基苯胺 、 氢(+1)阳离子 、 N(2)-benzoyl-D-arginine
  参考文献：
  名称：

  Bacteria of the genus Bacillus have a hydrolase stereospecific to the D isomer of benzoyl-arginine-p-nitroanilide

  摘要：

  我们测试了Bacillaceae家族的所有需氧和厌氧成员，发现它们都具有立体特异性酶活性，能够裂解合成底物N-苯甲酰-D-精氨酸-p-硝基苯胺（D-BAPA）的酰胺键。非芽孢形成的革兰氏阳性或阴性细菌细胞含有对N-苯甲酰-L-精氨酸-p-硝基苯胺具有立体特异性的水解酶活性。比较了Bacillus subtilis 168和B. cereus T中间对数期细胞的D-BAPA水解酶（D-BAPA酶）。这些酶在凝胶过滤中具有相同的分子量（约为66,000），在聚丙烯酰胺凝胶电泳后具有相同的电泳迁移率。B. subtilis 168和B. cereus T的D-BAPA酶在抑制剂对酶活性的影响方面存在差异。虽然两种水解酶都被tosyl-L-赖氨酸氯甲基酮和tosyl-L-精氨酸甲酯以及白蛋白酶抑制，但只有B. cereus T的D-BAPA酶被对氯苯汞磺酸抑制。B. subtilis和B. cereus T的D-BAPA酶对D-BAPA的米氏常数分别为2.9 x 10（-5）M和1.4 x 10（-4）M。D-BAPA酶是一种胞内酶，定位于原生质体（80-90％以可溶性形式存在于细胞质中）。裂解D-BAPA的能力被认为是芽孢形成的Bacillus和Clostridium属细菌的另一个化学分类特征。

  DOI：

  10.1128/jb.170.12.5895-5900.1988

文献信息

• Bacteria of the genus Bacillus have a hydrolase stereospecific to the D isomer of benzoyl-arginine-p-nitroanilide
  作者：L V Gofshtein-Gandman、A Keynan、Y Milner

  DOI：10.1128/jb.170.12.5895-5900.1988

  日期：1988.12

  A stereospecific enzyme activity capable of cleaving the amide bond of the synthetic substrate N-benzoyl-D-arginine-p-nitroanilide (D-BAPA) has been found in all aerobic and anaerobic members of the family Bacillaceae tested by us. Cells of nonsporeforming gram-positive or gram-negative bacteria contain a hydrolase activity stereospecific to N-benzoyl-L-arginine-p-nitroanilide. The D-BAPA-hydrolyzing enzymes (D-BAPAases) of mid-logarithmic-phase cells of Bacillus subtilis 168 and B. cereus T were compared. These enzymes had the same molecular weight of approximately 66,000 in gel filtration and the same electrophoretic mobility after electrophoresis on polyacrylamide gels. The D-BAPAases of B. subtilis 168 and B. cereus T differed in the effect of inhibitors on enzymatic activity. While both hydrolases were inhibited by tosyl-L-lysine chloromethyl ketone and tosyl-L-arginine-methyl ester as well as leupeptin, only the D-BAPAase of B. cereus T was inhibited by p-chloromercuribenzene sulfonic acid. The D-BAPAases of B. subtilis and B. cereus T had a Michaelis constant for D-BAPA of 2.9 x 10(-5) M and 1.4 x 10(-4) M, respectively. D-BAPAase is an intracellular enzyme localized in the protoplast (80 to 90% in soluble form in the cytoplasm). The ability to cleave D-BAPA is suggested as an additional chemotaxonomic characteristic of sporeforming bacteria of the genera Bacillus and Clostridium.

  我们测试了Bacillaceae家族的所有需氧和厌氧成员，发现它们都具有立体特异性酶活性，能够裂解合成底物N-苯甲酰-D-精氨酸-p-硝基苯胺（D-BAPA）的酰胺键。非芽孢形成的革兰氏阳性或阴性细菌细胞含有对N-苯甲酰-L-精氨酸-p-硝基苯胺具有立体特异性的水解酶活性。比较了Bacillus subtilis 168和B. cereus T中间对数期细胞的D-BAPA水解酶（D-BAPA酶）。这些酶在凝胶过滤中具有相同的分子量（约为66,000），在聚丙烯酰胺凝胶电泳后具有相同的电泳迁移率。B. subtilis 168和B. cereus T的D-BAPA酶在抑制剂对酶活性的影响方面存在差异。虽然两种水解酶都被tosyl-L-赖氨酸氯甲基酮和tosyl-L-精氨酸甲酯以及白蛋白酶抑制，但只有B. cereus T的D-BAPA酶被对氯苯汞磺酸抑制。B. subtilis和B. cereus T的D-BAPA酶对D-BAPA的米氏常数分别为2.9 x 10（-5）M和1.4 x 10（-4）M。D-BAPA酶是一种胞内酶，定位于原生质体（80-90％以可溶性形式存在于细胞质中）。裂解D-BAPA的能力被认为是芽孢形成的Bacillus和Clostridium属细菌的另一个化学分类特征。