MTCSGCSRPG

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: MTCSGCSRPG
• 英文别名: cyclo[Arg-Pro-Gly-Met-Thr-Cys-Ser-Gly-Cys-Ser]；2-[3-[(3S,6S,9R,15S,18R,21S,24S,30S)-21-[(1R)-1-hydroxyethyl]-6,15-bis(hydroxymethyl)-24-(2-methylsulfanylethyl)-2,5,8,11,14,17,20,23,26,29-decaoxo-9,18-bis(sulfanylmethyl)-1,4,7,10,13,16,19,22,25,28-decazabicyclo[28.3.0]tritriacontan-3-yl]propyl]guanidine
• 化学式: C₃₆H₆₁N₁₃O₁₃S₃
• 分子量: 980.158
• InChiKey: AEYMCRMHUSYOSK-CYRIBXAMSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.8
• 重原子数：
  65
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  435
• 氢给体数：
  16
• 氢受体数：
  17

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  MTCSGCSRPG 、 copper diacetate 在 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 MTCSGCSRPG
  参考文献：
  名称：

  MXCXXC金属伴侣模型肽中的未结合位置II影响金属结合模式和反应性：与整个蛋白质的相似性

  摘要：

  通过结构分析以及对模型肽的亲和力和氧化动力学研究，研究了II位在铜金属伴侣的结合序列中的作用，该结合序列在Thr和His之间变化。在酸性和中性pH条件下，His肽的第一个Cys-Cu（I）-Cys模型获得了更高的亲和力和更快的复合物氧化速度。相反，在中性条件下具有Cys–Cu（I）–Met配位的Thr肽表现出较弱的结合pH的依赖性。对人类抗氧化剂蛋白1（Atox1）及其三个突变体的S残基被Ala取代的研究表明（a）结合亲和力受结合序列的影响大于受蛋白质折叠的影响（b）pH可能在结合反应性 （c）突变Met比突变一种Cys更为显着地影响亲和力和氧化速率，支持其在蛋白质功能中的重要作用。因此，位置II在金属结合和运输中起着主导作用。

  DOI：

  10.1016/j.jinorgbio.2016.02.016

文献信息

• Unbound position II in MXCXXC metallochaperone model peptides impacts metal binding mode and reactivity: Distinct similarities to whole proteins
  作者：Michal S. Shoshan、Noa Dekel、Wojciech Goch、Deborah E. Shalev、Tsafi Danieli、Mario Lebendiker、Wojciech Bal、Edit Y. Tshuva

  DOI：10.1016/j.jinorgbio.2016.02.016

  日期：2016.6

  and His, was investigated through structural analysis and affinity and oxidation kinetic studies of model peptides. A first Cys–Cu(I)–Cys model obtained for the His peptide at acidic and neutral pH, correlated with higher affinity and more rapid oxidation of its complex; in contrast, the Thr peptide with the Cys–Cu(I)–Met coordination under neutral conditions demonstrated weaker and pH dependent binding

  通过结构分析以及对模型肽的亲和力和氧化动力学研究，研究了II位在铜金属伴侣的结合序列中的作用，该结合序列在Thr和His之间变化。在酸性和中性pH条件下，His肽的第一个Cys-Cu（I）-Cys模型获得了更高的亲和力和更快的复合物氧化速度。相反，在中性条件下具有Cys–Cu（I）–Met配位的Thr肽表现出较弱的结合pH的依赖性。对人类抗氧化剂蛋白1（Atox1）及其三个突变体的S残基被Ala取代的研究表明（a）结合亲和力受结合序列的影响大于受蛋白质折叠的影响（b）pH可能在结合反应性 （c）突变Met比突变一种Cys更为显着地影响亲和力和氧化速率，支持其在蛋白质功能中的重要作用。因此，位置II在金属结合和运输中起着主导作用。