bacteriochlorophyllide a

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 四吡咯及其衍生物
• 英文名称: bacteriochlorophyllide a
• 英文别名: Bacteriochlorophyllide a；magnesium;3-[(3R,11R,12R,21S,22S)-16-acetyl-11-ethyl-3-methoxycarbonyl-12,17,21,26-tetramethyl-4-oxo-23,25-diaza-7,24-diazanidahexacyclo[18.2.1.15,8.110,13.115,18.02,6]hexacosa-1(23),2(6),5(26),8,10(25),13,15,17,19-nonaen-22-yl]propanoic acid
• 化学式: C₃₅H₃₆MgN₄O₆
• 分子量: 632.999
• InChiKey: PSDHRHYLLJOFOB-GDUCSYRESA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.51
• 重原子数：
  46
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.43
• 拓扑面积：
  126
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  bacteriochlorophyllide a 在 BciC demethoxycarbonylase 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  BciC酶对各种叶绿素类似物进行体外脱甲氧基羰基化。

  摘要：

  绿色硫细菌淡绿Chlorobaculum tepidum中独特的光收集天线（称为chlorosomes）由细菌叶绿素（BChl）的自聚集体组成。在BChl c的生物合成中，BciC脱甲氧基羰基酶去除了C132-甲氧基羰基，以促进BChl c的自聚集。我们先前报道了体外BciC酶反应，并讨论了该酶在BChl c的生物合成中的功能。这项研究旨在使用几种半合成的（细菌）叶绿素衍生物详细检查BciC的底物特异性。结果表明，BciC的底物特异性受到包括细菌绿素π系统在内的A / B环结构变化的影响。此外，BciC对锌螯合的叶绿素衍生物具有活性。反之，BciC认识到D / E环上的结构修饰，包括卟啉色素，导致酶活性显着下降。BciC的利用提供了温和的条件，可用于体外制备各种化学（不稳定）的叶绿素颜料。

  DOI：

  10.1007/s11120-018-0573-1
• 作为产物：
  描述：

  细菌叶绿素 在 chlorophyllase from Chenopodium album 、 三羟甲基氨基甲烷 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 生成 bacteriochlorophyllide a
  参考文献：
  名称：

  Semi-synthesis and HPLC analysis of (bacterio)chlorophyllides possessing a propionic acid residue at the C17-position

  摘要：

  通过有机合成技术和酶解步骤的结合，合成了多种叶绿素和细菌叶绿素衍生物，这些衍生物的中心位置有一个镁或锌原子，C17[式：见正文]位置有一个游离的羧酸基团，也称为（细菌）叶绿素化物。采用反相高效液相色谱法、紫外-可见光谱法和质谱法对半合成（细菌）叶绿素化物进行了纯化和分析。这些含游离丙酸的叶绿素色素可作为研究（细菌）叶绿素代谢的有用研究材料。

  DOI：

  10.1142/s1088424618500347

文献信息

• <i>In Vitro</i> Enzymatic Activities of Bacteriochlorophyll <i>a</i> Synthase Derived from the Green Sulfur Photosynthetic Bacterium <i>Chlorobaculum tepidum</i>
  作者：Yoshitaka Saga、Keiya Hirota、Jiro Harada、Hitoshi Tamiaki

  DOI：10.1021/acs.biochem.5b00311

  日期：2015.8.18

  The activity of an enzyme encoded by the CT1610 gene in the green sulfur photosynthetic bacterium Chlorobaculum tepidum, which was annotated as bacteriochlorophyll (BChl) a synthase, BchG (denoted as tepBchG), was examined in vitro using the lysates of Escherichia coli containing the heterologously expressed enzyme. BChl a possessing a geranylgeranyl group at the 17-propionate residue (BChl aGG) was produced from bacteriochlorophyllide (BChlide) a and geranylgeranyl pyrophosphate in the presence of tepBchG. Surprisingly, tepBchG catalyzed the formation of BChl a bearing a farnesyl group (BChl aF) as in the enzymatic production of BChl aGG, indicating loose recognition of isoprenoid pyrophosphates in tepBchG. In contrast to such loose recognition of isoprenoid substrates, BChlide c and chlorophyllide a gave no esterifying product upon being incubated with geranylgeranyl or farnesyl pyrophosphate in the presence of tepBchG. These results confirm that tepBchG undoubtedly acts as the BChl a synthase in Cba. tepidum. The enzymatic activity of tepBchG was higher than that of BchG of Rhodobacter sphaeroides at 45 °C, although the former activity was lower than the latter below 35 °C.

  利用含有异源表达酶的大肠杆菌裂解物，在体外检测了绿色硫光合细菌 Chlorobaculum tepidum 中 CT1610 基因编码的一种酶的活性，该酶被注释为细菌叶绿素（BChl）a 合成酶 BchG（表示为 tepBchG）。在 tepBchG 的存在下，由细菌叶绿素（BChlide）a 和焦磷酸香叶酰基生成了在 17-丙酸残基上具有香叶酰基的 BChl a（BChl aGG）。令人惊讶的是，tepBchG 与 BChl aGG 的酶法生产过程一样，催化形成了带有法呢基的 BChl a（BChl aF），这表明 tepBchG 对异丙基焦磷酸盐的识别能力较弱。这些结果证实，tepBchG 在 Cba. tepidum 中无疑是 BChl a 的合成酶。在 45 ℃ 时，tepBchG 的酶活性高于水合根红杆菌的 BchG，但在 35 ℃ 以下时，前者的酶活性低于后者。
• A synthetic biomimetic model of special pair bacteriochlorophyll a
  作者：Michael R. Wasielewski、Ursula H. Smith、Benjamin T. Cope、Joseph J. Katz

  DOI：10.1021/ja00454a054

  日期：1977.6