5-Dehydro-4-deoxy-D-glucuronate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 酮酸及其衍生物
• 英文名称: 5-Dehydro-4-deoxy-D-glucuronate
• 英文别名: (4S,5R)-4,5-dihydroxy-2,6-dioxohexanoate
• 化学式: C6H7O6-
• 分子量: 175.12
• InChiKey: IMUGYKFHMJLTOU-UCORVYFPSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.5
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  115
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5-Dehydro-4-deoxy-D-glucuronate 生成 (4S)-4,6-Dihydroxy-2,5-dioxohexanoate
  参考文献：
  名称：

  Novel Insights into E. coli’s Hexuronate Metabolism: KduI Facilitates the Conversion of Galacturonate and Glucuronate under Osmotic Stress Conditions

  摘要：

  我们之前使用无菌小鼠模型，观察了食用富含乳糖饮食的小鼠肠道大肠杆菌中2-脱氧-D-葡萄糖酸3-脱氢酶（KduD）的表达上调，以及食用富含酪蛋白饮食的小鼠肠道大肠杆菌中该酶和5-酮-4-脱氧尿嘧啶异构酶（KduI）的表达下调。本研究旨在确定大肠杆菌蛋白KduD和KduI在体外的作用。在有氧条件下，半乳糖醛酸和葡萄糖醛酸分别诱导kduD和kduI基因表达3倍和7至11倍，而在厌氧条件下，分别诱导9至20倍和19至54倍。KduI促进这些半乳糖醛酸的分解。在大肠杆菌中，半乳糖醛酸和葡萄糖醛酸通常由UxaABC和UxuAB降解。然而，渗透压胁迫以依赖OxyR的方式抑制相应基因的表达。当在存在半乳糖醛酸或葡萄糖醛酸的情况下生长时，与野生型大肠杆菌相比，缺乏KduID的大肠杆菌在渗透压胁迫条件下的最大细胞密度低30%至80%，倍增时间延长1.5至2倍。在乳糖上生长促进细胞内半乳糖醛酸的形成，这可能是KduD在富含乳糖饮食中诱导

  DOI：

  10.1371/journal.pone.0056906
• 作为产物：
  描述：

  4-(4-deoxy-alpha-D-gluc-4-enosyluronic acid)-D-galacturonate(2-) 生成 5-Dehydro-4-deoxy-D-glucuronate
  参考文献：
  名称：

  寡聚半乳糖醛酸裂解酶的活性位点为细胞质寡聚半乳糖醛酸 β 消除提供了独特的见解。

  摘要：

  寡半乳糖醛酸裂解酶 (OGLs；现在也归类为果胶裂解酶家族 22) 是在肠杆菌科的果胶溶解成员中发现的细胞质酶，例如肠道病原体耶尔森氏菌小肠结肠炎。OGLs 利用β-消除机制优先催化饱和和不饱和二半乳糖醛酸转化为单半乳糖醛酸和 4,5-不饱和单半乳糖醛酸样分子 5-keto-4-deoxyuronate。为了提供对该酶活性特异性的机制见解，我们对来自小肠结肠炎耶尔森氏菌 (YeOGL) 的 OGL 对低聚半乳糖醛酸进行了表征，并将其三维 X 射线结构确定为 1.65 A。该模型包含一个 Mn(2+) 原子在活性位点，由三个组氨酸、一个谷氨酰胺和一个乙酸根离子配位。醋酸盐模拟半乳糖醛酸配置底物的糖醛酸基团的结合。这些发现与酶动力学和金属补充分析相结合，为模拟 OGL 的活性位点结构提供了一个框架。这种酶似乎包含一个组氨酸，用于提取 -1 亚位点中的 α-质子，该残基在整个 OGL 家族中高度

  DOI：

  10.1074/jbc.m110.153981

文献信息

• A Novel Glycoside Hydrolase Family 105: The Structure of Family 105 Unsaturated Rhamnogalacturonyl Hydrolase Complexed with a Disaccharide in Comparison with Family 88 Enzyme Complexed with the Disaccharide
  作者：Takafumi Itoh、Akihito Ochiai、Bunzo Mikami、Wataru Hashimoto、Kousaku Murata

  DOI：10.1016/j.jmb.2006.04.047

  日期：2006.7

  YteR, a hypothetical protein with unknown functions, is derived from Bacillus subtilis strain 168 and has an overall structure similar to that of bacterial unsaturated glucuronyl hydrolase (UGL), although it exhibits little amino acid sequence identity with UGL. UGL releases unsaturated glucuronic acid from glycosaminoglycan treated with glycosaminoglycan lyases. The amino acid sequence of YteR shows

  YteR是一种功能未知的假设蛋白，衍生自枯草芽孢杆菌菌株168，其总体结构与细菌不饱和葡糖醛酸水解酶（UGL）相似，尽管它与UGL的氨基酸序列同一性很小。UGL从经过糖胺聚糖裂解酶处理的糖胺聚糖中释放不饱和葡萄糖醛酸。YteR的氨基酸序列与枯草芽孢杆菌菌株168的假定蛋白YesR表现出显着的同源性（26％一致性）。为阐明YteR和YesR的内在功能，这两种蛋白在大肠杆菌中均过表达，纯化和鉴定。根据它们在基因组中的基因排列和酶特性，发现YteR和YesR构成了一种新的酶活性，即“不饱和鼠李糖半乳糖醛酸水解酶”。分类为新的糖苷水解酶家族105。该酶专门作用于从RG裂解酶处理过的I型RG获得的不饱和鼠李糖半乳糖醛酸聚糖（RG），并释放不饱和半乳糖醛酸。获得了与不饱和软骨素二糖（UGL底物）复合的YteR的晶体结构，并将其与与相同二糖复合的UGL的结构进行了比较。UGL基板在空间上受YteR有源袋
• Structure of unsaturated rhamnogalacturonyl hydrolase complexed with substrate
  作者：Takafumi Itoh、Akihito Ochiai、Bunzo Mikami、Wataru Hashimoto、Kousaku Murata

  DOI：10.1016/j.bbrc.2006.07.034

  日期：2006.9

  Bacillus subtilis strain 168 YteR has been identified as a novel enzyme "unsaturated rhamnogalacturonyl hydrolase" classified in glycoside hydrolase family 105. This enzyme acts specifically on unsaturated rhamnogalacturonan (RG) produced from plant cell wall RG type-I treated with RG lyases, releasing unsaturated galacturonic acid (DeltaGalA) from the substrate. The most likely candidate catalytic

  枯草芽孢杆菌菌株168 YteR已被鉴定为糖苷水解酶家族105中的新型酶“不饱和鼠李糖半乳糖醛酸水解酶”。该酶专门作用于由RG裂合酶处理过的I型植物细胞壁RG产生的不饱和鼠李糖半乳糖醛酸聚糖（RG），释放了不饱和糖半乳糖醛酸（DeltaGalA）。最可能的候选催化残基是Asp-143。在这里，我们显示了通过X射线晶体学在1.9A分辨率下确定的与不饱和RG二糖（底物）复合的D143N的结构。该结构特征直接有助于酶反应机理的推测。通过使用Asp-143作为一般的酸和碱催化剂，YteR触发DeltaGalA中乙烯基醚基的水合，但不引起糖苷键的水合。Asp-143将质子提供给DeltaGalA的双键作为酸催化剂，并将水分子脱质子作为基础催化剂。去质子化的水分子攻击DeltaGalA的C5原子。
• Unsaturated Glucuronyl Hydrolase of Bacillus sp. GL1: Novel Enzyme Prerequisite for Metabolism of Unsaturated Oligosaccharides Produced by Polysaccharide Lyases
  作者：Wataru Hashimoto、Eiko Kobayashi、Hirokazu Nankai、Nobuyuki Sato、Toyofumi Miya、Shigeyuki Kawai、Kousaku Murata

  DOI：10.1006/abbi.1999.1305

  日期：1999.8

  The bacterium Bacillus sp. GL1 assimilates two kinds of heteropolysaccharides, gellan and xanthan, by using extracellular gellan and xanthan lyases, respectively, and produces unsaturated saccharides as the first degradation products. A novel unsaturated glucuronyl hydrolase (glycuronidase), which was induced in the bacterial cells grown on either gellan or xanthan, was found to act on the tetrasaccharide

  细菌芽孢杆菌 GL1通过分别使用胞外结冷胶和黄原胶裂解酶来同化两种杂多糖，结冷胶和黄原胶，并产生不饱和糖作为第一降解产物。发现在结冷胶或黄原胶上生长的细菌细胞中诱导的新型不饱和葡糖醛酸水解酶（葡糖醛酸糖苷酶）对由结冷胶裂解酶由结冷胶产生的不饱和葡糖醛酸-葡萄糖基-鼠李糖基-葡萄糖的四糖起作用，该酶和它的基因是从结冷生长的细胞中分离出来的。核苷酸序列显示该基因包含由1131个碱基对组成的ORF，该ORF编码分子量为42,859的多肽。纯化的酶是分子量为42 kDa的单体，在pH 6.0和45摄氏度下最具活性。
• Crystal Structure of Unsaturated Glucuronyl Hydrolase, Responsible for the Degradation of Glycosaminoglycan, from Bacillus sp. GL1 at 1.8 Å Resolution
  作者：Takafumi Itoh、Sae Akao、Wataru Hashimoto、Bunzo Mikami、Kousaku Murata

  DOI：10.1074/jbc.m403288200

  日期：2004.7

  Unsaturated glucuronyl hydrolase (UGL) is a novel glycosaminoglycan hydrolase that releases unsaturated d-glucuronic acid from oligosaccharides produced by polysaccharide lyases. The x-ray crystallographic structure of UGL from Bacillus sp. GL1 was first determined by multiple isomorphous replacement (mir) and refined at 1.8 A resolution with a final R-factor of 16.8% for 25 to 1.8 A resolution data

  不饱和葡萄糖醛酸水解酶（UGL）是一种新型的糖胺聚糖水解酶，可从多糖裂解酶产生的寡糖中释放不饱和d-葡萄糖醛酸。芽孢杆菌属（Bacillus sp。）的UGL的X射线晶体学结构。GL1首先通过多次同构置换（mir）进行测定，并以1.8 A的分辨率进行精制，最终R因子为16.8％，适用于25至1.8 A的分辨率数据。精制的UGL结构由377个氨基酸残基和478个水分子，四个甘氨酸分子，两个二硫苏糖醇（DTT）分子和一个2-甲基-2,4-戊二醇（MPD）分子组成。UGL包括一个alpha（6）/ alpha（6）桶，其结构位于alpha / alpha-环形折叠的六发夹酶超家族中。UGL alpha（6）/ alpha（6）-桶状结构的一侧由包含三个短β-折叠的长环组成，并有助于形成深袋。在口袋中发现了一个甘氨酸分子和两个DTT分子，它们被UGL中高度保守的氨基酸残基包围，这表明该口袋中存在催
• Substrate recognition by unsaturated glucuronyl hydrolase from Bacillus sp. GL1
  作者：Takafumi Itoh、Wataru Hashimoto、Bunzo Mikami、Kousaku Murata

  DOI：10.1016/j.bbrc.2006.03.141

  日期：2006.5

  Bacterial unsaturated glucuronyl hydrolases (UGLs) together with polysaccharide lyases are responsible for the complete depolymerization of mammalian extracellular matrix glycosaminoglycans. UGL acts on various oligosaccharides containing unsaturated glucuronic acid (DeltaGlcA) at the nonreducing terminus and releases DeltaGlcA through hydrolysis. In this study, we demonstrate the substrate recognition

  细菌不饱和葡糖醛酸水解酶（UGL）与多糖裂解酶一起负责哺乳动物细胞外基质糖胺聚糖的完全解聚。UGL作用于在非还原末端含有不饱和葡萄糖醛酸（DeltaGlcA）的各种寡糖，并通过水解释放DeltaGlcA。在这项研究中，我们证明了芽孢杆菌的UGL的底物识别机制。GL1通过确定其底物-酶复合物的X射线晶体学结构来确定。四糖-酶复合物表明活性口袋中至少存在四个亚位点。尽管几个氨基酸残基对于底物结合至关重要，但该酶通过形成氢键和堆积相互作用强烈识别亚位点-1处的DeltaGlcA，