n-Butyl 2-chloro-5-nitrobenzoate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: n-Butyl 2-chloro-5-nitrobenzoate
• 英文别名: butyl 2-chloro-5-nitrobenzoate
• 化学式: C₁₁H₁₂ClNO₄
• mdl: MFCD18536296
• 分子量: 257.674
• InChiKey: RQXOFDVONRBRDN-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.6
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.363
• 拓扑面积：
  72.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  谷胱甘肽 、 n-Butyl 2-chloro-5-nitrobenzoate 在 乙二胺四乙酸 、 rat liver glutathione S-transferases 4-4 作用下， 以 phosphate buffer 为溶剂， 生成 n-Butyl 2-(S-glutathionyl)-5-nitrobenzoate
  参考文献：
  名称：

  大鼠谷胱甘肽S-转移酶4-4与2-取代的1-氯-4-硝基苯结合的谷胱甘肽的构效关系。

  摘要：

  在本研究中，描述了GSH 4-10催化的GSH和10 2-取代的1-氯-4-硝基苯。立体，亲脂和电子参数与动力学参数相关。此外，计算了底物和相应的Meisenheimer中间体的电荷分布和数个能量值，其中MeS-作为GSH硫醇根阴离子的模型亲核试剂，用于回归分析。将获得的相关性与pH 9.2时碱催化的GSH偶联反应的相应SAR进行比较。在用于碱催化的反应的动力学参数κ与哈米特取代基常数（σp）之间发现高的相关系数。对于kappa cat和sigma p以及kappa cat / Km和sigma p，获得的相关系数要低得多。此外，碱催化的反应常数rho明显高于酶催化的反应。同样，在动力学参数和底物中对硝基取代基上的电荷之间发现高度相关性。当针对这些电荷绘制Kappa s时，发现线性关系，其中斜率大于具有kappa cat / Km的相应图的斜率。Hammett sigma p可以分为感性（

  DOI：

  10.1021/tx9501391
• 作为产物：
  描述：

  2-氯-5-硝基苯甲酸 、 正丁醇 在 25 wtpercent H₃PO₄/ZrO₂-TiO₂ 作用下， 反应 1.67h， 以65%的产率得到n-Butyl 2-chloro-5-nitrobenzoate
  参考文献：
  名称：

  An Efficient and Green Approach for the Esterification of Aromatic Acids with Various Alcohols over H₃PO₄/TiO₂-ZrO₂

  摘要：

  $TiO_2-ZrO_2$ 是通过溶胶-凝胶法与表面活性剂一起制备的。利用这些氧化物制备了含 5 - 35% $H_3PO_4$ 的催化剂。随后测定了所制备催化剂在芳香酸液相酯化过程中的催化性能。$H_3PO_4/TiO_2-ZrO_2$ 被用作催化剂，通过一些芳香酸与脂肪醇（2-丙醇、1-丁醇、异丁醇、3-戊醇、1-己醇、庚醇、环庚醇、辛醇和癸醇）的酯化反应合成各种新型酯。在优化条件下，使用 25 wt % $H_3PO_4/TiO_2-ZrO_2$ 作为催化剂可获得相应酯类的最高产率和选择性（100%）。催化剂在反应后很容易回收，并且可以重复使用，活性/选择性性能不会有任何明显的损失。无副产物生成、产率高、反应时间短、反应条件温和、催化剂可重复使用且操作简单是本合成方案的显著特点。反应在无溶剂条件下进行。

  DOI：

  10.5012/bkcs.2010.31.8.2361

文献信息

• Enzyme kinetics and substrate selectivities of rat glutathione S-transferase isoenzymes towards a series of new 2-substituted 1-chloro-4-nitrobenzenes
  作者：E. M. van der Aar、D. Buikema、J. N. M. Commandeur、J. M. Te Koppele、B. van Ommen、P. J. Van Bladeren、N. P. E. Vermeulen

  DOI：10.3109/00498259609046696

  日期：1996.1

  1. Four different rat glutathione S-transferase (GST) isoenzymes, belonging to three different classes, were examined for their GSH conjugating capacity towards 11 2-substituted 1-chloro-4-nitrobenzene derivatives. Significant differences were found in their enzyme kinetic parameters K-m, k(cat) and k(cat)/K-m.2. Substrates with bulky substituents on the ortho-position appeared to have high affinities (low K-m's) for the active site of the GST-isoenzymes, suggesting that there is sufficient space in this area of the active site. A remarkably high K, (low affinity) was found for 2-chloro-5-nitropyridine towards all GST-isoenzymes examined.3. GST 3-3 catalysed the reaction between GSH and the substrates most efficiently (high k(cat)) compared with the other GST-isoenzymes. Moreover, GST 3-3 showed clear substrate selectivities towards the substrates with a trifluoromethyl-, chlorine- and bromine-substituent. 1-Chloro-2,4-dinitrobenzene and 2-chloro-5-nitrobenzonitrile were most efficiently conjugated by ail four GST-isoenzymes examined.4. When the rate of the conjugation reactions was followed, a linear increase of formation of GS-conjugate could be seen for 2-chloro-5-nitrobenzonitrile during a much longer period of time than for 1-chloro-2,4-dinitrobenzene with all GST-isoenzymes examined. Therefore, it is suggested that 2-chloro-5-nitrobenzonitrile might be recommended as an alternative model substrate in GST-research.