(1R,2S)-1-Hydroxybutane-1,2,4-tricarboxylate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (1R,2S)-1-Hydroxybutane-1,2,4-tricarboxylate
• 化学式: C7H7O7-3
• 分子量: 203.13
• InChiKey: OEJZZCGRGVFWHK-WVZVXSGGSA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  141
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (1R,2S)-1-Hydroxybutane-1,2,4-tricarboxylate 生成 But-1-ene-1,2,4-tricarboxylate 、 水
  参考文献：
  名称：

  产甲烷菌高乌头酸酶催化辅酶 B 生物合成中的两种水解酶反应。

  摘要：

  高乌头酸酶催化用于赖氨酸生物合成的 α-氨基己二酸途径或用于产甲烷辅酶 B 生物合成的 2-氧代辛二酸途径中的水解酶反应。尽管这种铁硫蛋白与乌头酸酶具有同源性，但先前研究的高乌头酸酶仅催化顺式高乌头酸水合形成高异柠檬酸盐，而不是高柠檬酸盐完全异构化为高异柠檬酸盐。来自产甲烷菌 Methanocaldococcus jannaschii 的 MJ1003 和 MJ1271 蛋白形成了第一个高乌头酸酶，显示可催化 (R)-高柠檬酸脱水形成顺式高乌头酸，并且显示其水合作用产生高异柠檬酸。这种异四聚体酶还使用了类似的较长链底物 cis-(homo)(2)aconitate、cis-(homo)(3)aconitate 和 cis-(homo)(4)aconitate，所有这些都具有相似的特异性。高乌头酸酶与 M. jannaschii 高异柠檬酸脱氢酶的组合催化了形成 2-氧代己二酸、2-氧代庚二酸和

  DOI：

  10.1074/jbc.m802159200
• 作为产物：
  描述：

  (R)-2-hydroxybutane-1,2,4-tricarboxylate 生成 (1R,2S)-1-Hydroxybutane-1,2,4-tricarboxylate
  参考文献：
  名称：

  产甲烷菌高乌头酸酶催化辅酶 B 生物合成中的两种水解酶反应。

  摘要：

  高乌头酸酶催化用于赖氨酸生物合成的 α-氨基己二酸途径或用于产甲烷辅酶 B 生物合成的 2-氧代辛二酸途径中的水解酶反应。尽管这种铁硫蛋白与乌头酸酶具有同源性，但先前研究的高乌头酸酶仅催化顺式高乌头酸水合形成高异柠檬酸盐，而不是高柠檬酸盐完全异构化为高异柠檬酸盐。来自产甲烷菌 Methanocaldococcus jannaschii 的 MJ1003 和 MJ1271 蛋白形成了第一个高乌头酸酶，显示可催化 (R)-高柠檬酸脱水形成顺式高乌头酸，并且显示其水合作用产生高异柠檬酸。这种异四聚体酶还使用了类似的较长链底物 cis-(homo)(2)aconitate、cis-(homo)(3)aconitate 和 cis-(homo)(4)aconitate，所有这些都具有相似的特异性。高乌头酸酶与 M. jannaschii 高异柠檬酸脱氢酶的组合催化了形成 2-氧代己二酸、2-氧代庚二酸和

  DOI：

  10.1074/jbc.m802159200

文献信息

• Bifunctional isocitrate–homoisocitrate dehydrogenase: A missing link in the evolution of β-decarboxylating dehydrogenase
  作者：Kentaro Miyazaki

  DOI：10.1016/j.bbrc.2005.03.169

  日期：2005.5

  not require leucine, glutamate, or lysine for growth; the single pathway might play multiple (i.e., ancestral) roles in amino acid biosynthesis. The PH1722 gene was cloned and expressed in Escherichia coli and the substrate specificity of the recombinant enzyme was investigated. It exhibited activities on isocitrate and homoisocitrate at near equal efficiency, but not on 3-isopropylmalate. PH1722 is

  β-脱羧脱氢酶包括3-异丙基苹果酸脱氢酶，异柠檬酸脱氢酶和均异柠檬酸脱氢酶。它们具有高度的氨基酸序列同一性，并分别在亮氨酸，谷氨酸和赖氨酸的氨基酸生物合成途径中占据等效位置。因此，不仅酶，而且整个途径都应该从共同的祖先途径进化而来。在果球菌中，在基因组序列中只鉴定了三个途径中的一个，而PH1722是唯一的β-脱羧脱氢酶基因。该生物不需要亮氨酸，谷氨酸或赖氨酸即可生长；单一途径可能在氨基酸生物合成中发挥多种（即祖先）作用。克隆并在大肠杆菌中表达了PH1722基因，并研究了重组酶的底物特异性。它对异柠檬酸和均异柠檬酸的活性几乎相同，但对3-异丙基苹果酸没有活性。因此，PH1722是一种新型的双功能β-脱羧脱氢酶，它可能在体内谷氨酸和赖氨酸的生物合成中起双重作用。
• Identification of Enzymes Homologous to Isocitrate Dehydrogenase That Are Involved in Coenzyme B and Leucine Biosynthesis in Methanoarchaea
  作者：David M. Howell、Marion Graupner、Huimin Xu、Robert H. White

  DOI：10.1128/jb.182.17.5013-5016.2000

  日期：2000.9

  Two putativeMethanococcus jannaschiiisocitrate dehydrogenase genes, MJ1596 and MJ0720, were cloned and overexpressed inEscherichia coli, and their gene products were tested for the ability to catalyze the NAD- and NADP-dependent oxidative decarboxylation ofdl-threo-3-isopropylmalic acid,threo-isocitrate,erythro-isocitrate, and homologs ofthreo-isocitrate. Neither enzyme was found to use any of the isomers of isocitrate as a substrate. The protein product of the MJ1596 gene, designated AksF, catalyzed the NAD-dependent decarboxylation of intermediates in the biosynthesis of 7-mercaptoheptanoic acid, a moiety of methanoarchaeal coenzyme B (7-mercaptoheptanylthreonine phosphate). These intermediates included (−)-threo-isohomocitrate [(−)-threo-1-hydroxy-1,2,4-butanetricarboxylic acid], (−)-threo-iso(homo)₂citrate [(−)-threo-1-hydroxy-1,2,5-pentanetricarboxylic acid], and (−)-threo-iso(homo)₃citrate [(−)-threo-1-hydroxy-1,2,6-hexanetricarboxylic acid]. The protein product of MJ0720 was found to be α-isopropylmalate dehydrogenase (LeuB) and was found to catalyze the NAD-dependent decarboxylation of one isomer ofdl-threo-isopropylmalate to 2-ketoisocaproate; thus, it is involved in the biosynthesis of leucine. The AksF enzyme proved to be thermostable, losing only 10% of its enzymatic activity after heating at 100°C for 10 min, whereas the LeuB enzyme lost 50% of its enzymatic activity after heating at 80°C for 10 min.

  摘要在大肠杆菌中克隆并过表达了两个推定的甲球菌异柠檬酸脱氢酶基因 MJ1596 和 MJ0720，并检测了其基因产物催化 NAD 和 NADP 依赖性氧化脱羧dl-苏-3-异丙基苹果酸、苏-异柠檬酸、赤-异柠檬酸和苏-异柠檬酸同系物的能力。两种酶都不使用异柠檬酸异构体作为底物。MJ1596 基因的蛋白产物被命名为 AksF，它能催化 7-巯基庚酸（甲羟戊酸辅酶 B（7-巯基庚酰苏氨酸磷酸酯）的一个分子）生物合成过程中的中间产物的 NAD 依赖性脱羧反应。这些中间体包括(-)-异柠檬酸苏氨酸[(-)-苏-1-羟基-1,2,4-丁烷三羧酸]、(-)-异柠檬酸苏氨酸[(-)-苏-1-羟基-1、2,5-戊烷三羧酸] 和 (-)-threo-iso(homo)3citrate [(-)-threo-1-hydroxy-1,2,6-hexanetricarboxylic acid]。研究发现，MJ0720 的蛋白产物是 α-异丙基丙二酸脱氢酶（LeuB），它能催化 NAD 依赖性脱羧作用，将 dl-硫代异丙基丙二酸的一种异构体转化为 2-酮异己酸；因此，它参与了亮氨酸的生物合成。事实证明，AksF 酶具有恒温性，在 100°C 下加热 10 分钟后，其酶活性仅损失 10%，而 LeuB 酶在 80°C 下加热 10 分钟后，其酶活性损失 50%。
• Lysine biosynthesis and metabolism in fungi
  作者：T. Mark Zabriskie、Michael D. Jackson

  DOI：10.1039/a801345d

  日期：——
• Methanogen Homoaconitase Catalyzes Both Hydrolyase Reactions in Coenzyme B Biosynthesis
  作者：Randy M. Drevland、Yunhua Jia、David R.J. Palmer、David E. Graham

  DOI：10.1074/jbc.m802159200

  日期：2008.10

  cis-homoaconitate, and its hydration is shown to produce homoisocitrate. This heterotetrameric enzyme also used the analogous longer chain substrates cis-(homo)(2)aconitate, cis-(homo)(3)aconitate, and cis-(homo)(4)aconitate, all with similar specificities. A combination of the homoaconitase with the M. jannaschii homoisocitrate dehydrogenase catalyzed all of the isomerization and oxidative decarboxylation reactions

  高乌头酸酶催化用于赖氨酸生物合成的 α-氨基己二酸途径或用于产甲烷辅酶 B 生物合成的 2-氧代辛二酸途径中的水解酶反应。尽管这种铁硫蛋白与乌头酸酶具有同源性，但先前研究的高乌头酸酶仅催化顺式高乌头酸水合形成高异柠檬酸盐，而不是高柠檬酸盐完全异构化为高异柠檬酸盐。来自产甲烷菌 Methanocaldococcus jannaschii 的 MJ1003 和 MJ1271 蛋白形成了第一个高乌头酸酶，显示可催化 (R)-高柠檬酸脱水形成顺式高乌头酸，并且显示其水合作用产生高异柠檬酸。这种异四聚体酶还使用了类似的较长链底物 cis-(homo)(2)aconitate、cis-(homo)(3)aconitate 和 cis-(homo)(4)aconitate，所有这些都具有相似的特异性。高乌头酸酶与 M. jannaschii 高异柠檬酸脱氢酶的组合催化了形成 2-氧代己二酸、2-氧代庚二酸和