terlipressin, redused form

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: terlipressin, redused form
• 英文别名: H-Gly-Gly-Gly-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Lys-Gly-NH2；(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2R)-2-[[2-[[2-[(2-aminoacetyl)amino]acetyl]amino]acetyl]amino]-3-sulfanylpropanoyl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-N-[(2S)-4-amino-1-[[(2R)-1-[(2S)-2-[[(2S)-6-amino-1-[(2-amino-2-oxoethyl)amino]-1-oxohexan-2-yl]carbamoyl]pyrrolidin-1-yl]-1-oxo-3-sulfanylpropan-2-yl]amino]-1,4-dioxobutan-2-yl]pentanediamide
• 化学式: C₅₂H₇₆N₁₆O₁₅S₂
• 分子量: 1229.41
• InChiKey: OAGMQGXNOLCVHE-QSVFAHTRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.7
• 重原子数：
  85
• 可旋转键数：
  37
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  515
• 氢给体数：
  18
• 氢受体数：
  19

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  exo-BCN 、 terlipressin, redused form 在 苯基-2,4,6-三甲基苯甲酰亚膦酸锂 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 3.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  使用硫醇-Yne偶联反应通过二硫键的再桥化来实现肽和蛋白质的特定位点缀合。

  摘要：

  在这里，我们描述了我们以前报道的光介导的二硫键再桥方法的扩展到肽和蛋白质的缀合。该方法论证明可以用各种炔烃和不同的肽重现。这项研究包括通过与环辛炔的硫醇-炔反应首次重新肽段的二硫键。在所有情况下，再桥联均通过MS分析证明，并通过所得产物的1H NMR光谱上不存在烯烃质子来证实。最终，这种一锅还原的巯基-yne偶联成功地应用于了有希望的转化的抗体Fab片段，这为将来合成新的蛋白质和抗体偶联物奠定了良好的基础。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.5b00682
• 作为产物：
  描述：

  terlipressin acetate 在 三(2-羰基乙基)磷盐酸盐 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 terlipressin, redused form
  参考文献：
  名称：

  使用硫醇-Yne偶联反应通过二硫键的再桥化来实现肽和蛋白质的特定位点缀合。

  摘要：

  在这里，我们描述了我们以前报道的光介导的二硫键再桥方法的扩展到肽和蛋白质的缀合。该方法论证明可以用各种炔烃和不同的肽重现。这项研究包括通过与环辛炔的硫醇-炔反应首次重新肽段的二硫键。在所有情况下，再桥联均通过MS分析证明，并通过所得产物的1H NMR光谱上不存在烯烃质子来证实。最终，这种一锅还原的巯基-yne偶联成功地应用于了有希望的转化的抗体Fab片段，这为将来合成新的蛋白质和抗体偶联物奠定了良好的基础。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.5b00682

文献信息

• Rapid and Highly Productive Assembly of a Disulfide Bond in Solid-Phase Peptide Macrocyclization
  作者：Arnab Chowdhury、Vinod Gour、Basab Kanti Das、Saurav Chatterjee、Anupam Bandyopadhyay

  DOI：10.1021/acs.orglett.3c00078

  日期：2023.3.3

  we report a highly efficient disulfide-driven peptide macrocyclization in 15 min on a solid support using persulfate as a crucial additive in iodine-mediated oxidative cyclization. The method eliminates the side products of classical iodine-mediated peptide cyclization. It is operationally simple and convenient for cyclizing small to lengthier peptides embodying popular cysteine building blocks in

  在这里，我们使用过硫酸盐作为碘介导的氧化环化中的关键添加剂，在 15 分钟内报告了一种高效的二硫化物驱动的肽大环化。该方法消除了经典碘介导的肽环化的副产物。它操作简单方便，可一步环化包含流行半胱氨酸结构单元的小肽到较长肽。
• Site-Specific Conjugation of Peptides and Proteins via Rebridging of Disulfide Bonds Using the Thiol–Yne Coupling Reaction
  作者：Nils Griebenow、Alicia M. Dilmaç、Simone Greven、Stefan Bräse

  DOI：10.1021/acs.bioconjchem.5b00682

  日期：2016.4.20

  methodology proved to be reproducible with various alkynes and different peptides. This study includes the first rebridging of the disulfide bond of a peptide through a thiol-yne reaction with a cyclooctyne. In all cases, the rebridging was proven by MS analyses and confirmed by the absence of olefinic protons on 1H NMR spectra of the resulting products. Finally, this one-pot reduction thiol-yne conjugation

  在这里，我们描述了我们以前报道的光介导的二硫键再桥方法的扩展到肽和蛋白质的缀合。该方法论证明可以用各种炔烃和不同的肽重现。这项研究包括通过与环辛炔的硫醇-炔反应首次重新肽段的二硫键。在所有情况下，再桥联均通过MS分析证明，并通过所得产物的1H NMR光谱上不存在烯烃质子来证实。最终，这种一锅还原的巯基-yne偶联成功地应用于了有希望的转化的抗体Fab片段，这为将来合成新的蛋白质和抗体偶联物奠定了良好的基础。