N-carboxymethyl-3-aminobutyric acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-carboxymethyl-3-aminobutyric acid
• 英文别名: Imino-β-buttersaeure-essigsaeure；(+/-)-3-(carboxymethyl-amino)-butyric acid；Imino-essigsaeure-β-buttersaeure；(+/-)-3-(Carboxymethyl-amino)-buttersaeure；dl-β-(Carboxymethyl-amino)-buttersaeure；3-(Carboxymethylamino)butanoic acid；3-(carboxymethylamino)butanoic acid
• 化学式: C₆H₁₁NO₄
• 分子量: 161.158
• InChiKey: VRGLRLBEHJTRMK-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  86.6
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-carboxymethyl-3-aminobutyric acid 、 硫代异氰酸苯酯 在 吡啶 、 三乙胺 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 4.17h， 以3.5 mg的产率得到
  参考文献：
  名称：

  双功能硫酯酶SAV606的结构分析揭示了甘氨酸向α，β-不饱和硫酯添加迈克尔的机理。

  摘要：

  硫酯酶催化酰基硫酯的水解以释放羧酸或大环化以在脂肪酸，聚酮化合物或非核糖体肽的生物合成中产生相应的大环。最近，我们报道了来自链霉菌属的硫酯酶CmiS1。MJ635-86F5在大内酰胺抗生素克雷米霉素的生物合成中，催化甘氨酸向α，β-不饱和脂肪酰基硫代酯的迈克尔加成反应，然后经硫酯水解。但是，CmiS1催化反应的分子机制尚不清楚。在这里，我们报道了来自阿维链霉菌MA-4680的CmiS1同系物SAV606的功能和结构表征。体外分析表明，SAV606催化甘氨酸向巴豆酸硫酯的迈克尔加成反应，随后水解生成（R）-N-羧甲基-3-氨基丁酸。我们还确定了SAV606的晶体结构，既无配体形式，分辨率为2.4Å，又与（R）-N-羧甲基-3-氨基丁酸，复合物，分辨率为2.0Å。我们发现SAV606采用α/β热狗折叠，并在二聚体界面上具有活性位点。检查复杂的结构，我们注意到，包含Tyr-53-Asn-61的底

  DOI：

  10.1074/jbc.m117.792549
• 作为产物：
  描述：

  N-ethoxycarbonylmethyl-3-aminobutyric acid ethyl ester 在 盐酸 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 4.0h， 以45 mg的产率得到N-carboxymethyl-3-aminobutyric acid
  参考文献：
  名称：

  双功能硫酯酶SAV606的结构分析揭示了甘氨酸向α，β-不饱和硫酯添加迈克尔的机理。

  摘要：

  硫酯酶催化酰基硫酯的水解以释放羧酸或大环化以在脂肪酸，聚酮化合物或非核糖体肽的生物合成中产生相应的大环。最近，我们报道了来自链霉菌属的硫酯酶CmiS1。MJ635-86F5在大内酰胺抗生素克雷米霉素的生物合成中，催化甘氨酸向α，β-不饱和脂肪酰基硫代酯的迈克尔加成反应，然后经硫酯水解。但是，CmiS1催化反应的分子机制尚不清楚。在这里，我们报道了来自阿维链霉菌MA-4680的CmiS1同系物SAV606的功能和结构表征。体外分析表明，SAV606催化甘氨酸向巴豆酸硫酯的迈克尔加成反应，随后水解生成（R）-N-羧甲基-3-氨基丁酸。我们还确定了SAV606的晶体结构，既无配体形式，分辨率为2.4Å，又与（R）-N-羧甲基-3-氨基丁酸，复合物，分辨率为2.0Å。我们发现SAV606采用α/β热狗折叠，并在二聚体界面上具有活性位点。检查复杂的结构，我们注意到，包含Tyr-53-Asn-61的底

  DOI：

  10.1074/jbc.m117.792549

文献信息

• Stadnikow, Zhurnal Russkago Fiziko-Khimicheskago Obshchestva, 1910, vol. 42, p. 889
  作者：Stadnikow

  DOI：——

  日期：——
• US6090905A
  申请人：——

  公开号：US6090905A

  公开（公告）日：2000-07-18
• Structural analysis of the dual-function thioesterase SAV606 unravels the mechanism of Michael addition of glycine to an α,β-unsaturated thioester
  作者：Taichi Chisuga、Akimasa Miyanaga、Fumitaka Kudo、Tadashi Eguchi

  DOI：10.1074/jbc.m117.792549

  日期：2017.6

  (R)-N-carboxymethyl-3-aminobutyric acid. We also determined the crystal structures of SAV606 both in ligand-free form at 2.4 Å resolution and in complex with (R)-N-carboxymethyl-3-aminobutyric acid at 2.0 Å resolution. We found that SAV606 adopts an α/β hotdog fold and has an active site at the dimeric interface. Examining the complexed structure, we noted that the substrate-binding loop comprising Tyr-53-Asn-61

  硫酯酶催化酰基硫酯的水解以释放羧酸或大环化以在脂肪酸，聚酮化合物或非核糖体肽的生物合成中产生相应的大环。最近，我们报道了来自链霉菌属的硫酯酶CmiS1。MJ635-86F5在大内酰胺抗生素克雷米霉素的生物合成中，催化甘氨酸向α，β-不饱和脂肪酰基硫代酯的迈克尔加成反应，然后经硫酯水解。但是，CmiS1催化反应的分子机制尚不清楚。在这里，我们报道了来自阿维链霉菌MA-4680的CmiS1同系物SAV606的功能和结构表征。体外分析表明，SAV606催化甘氨酸向巴豆酸硫酯的迈克尔加成反应，随后水解生成（R）-N-羧甲基-3-氨基丁酸。我们还确定了SAV606的晶体结构，既无配体形式，分辨率为2.4Å，又与（R）-N-羧甲基-3-氨基丁酸，复合物，分辨率为2.0Å。我们发现SAV606采用α/β热狗折叠，并在二聚体界面上具有活性位点。检查复杂的结构，我们注意到，包含Tyr-53-Asn-61的底