L-ornithinium(1+)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-ornithinium(1+)
• 英文别名: [(4S)-4-amino-4-carboxybutyl]azanium
• 化学式: C5H13N2O2+
• 分子量: 133.17
• InChiKey: AHLPHDHHMVZTML-BYPYZUCNSA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.8
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  95.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-ornithinium(1+) 生成 D-ornithinium(1+)
  参考文献：
  名称：

  棒状梭状芽孢杆菌鸟氨酸消旋酶的纯化和性质。

  摘要：

  如十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳所示，鸟氨酸消旋酶已从粘梭菌纯化至同质。这是已知对鸟氨酸高度特异的第一个消旋酶。这种PLP依赖性酶的M（r）为92，000，L-鸟氨酸的K（m）为0.77 +/- 0.05 mM，ak（cat）为980 +/- 20 s（-1）。

  DOI：

  10.1128/jb.182.7.2052-2054.2000
• 作为产物：
  描述：

  水 、 H-Arg-OH 生成 L-ornithinium(1+) 、 尿素
  参考文献：
  名称：

  精氨酸酶：在男性和女性性唤起中的结构，机制和生理作用。

  摘要：

  哺乳动物的精氨酸酶I和II需要完整的双核锰簇以水解L-精氨酸以生成L-鸟氨酸和尿素。尽管精氨酸酶同工酶在组织分布，细胞定位和代谢功能方面有所不同，但每种酶均采用金属活化的氢氧化物机制进行催化。迄今为止，最好的精氨酸酶抑制剂是带有N-羟基胍或硼酸“战斗部”的抑制剂，它们可以桥接双核锰簇。令人惊讶的是，三角形平面硼酸受到氢氧根离子的亲核攻击，形成了模仿精氨酸酶机理中的四面体中间体及其侧翼过渡态的四面体硼酸根阴离子。鉴于它们对精氨酸酶的亲和力和特异性，硼酸抑制剂对于探测精氨酸酶在生物系统中的作用特别有用。精氨酸酶可以通过耗尽NO生物合成的底物池来调节L-精氨酸对一氧化氮合酶的生物利用度，因此精氨酸酶抑制作用可以增强NO生物合成的底物池。因此，精氨酸酶抑制可增强NO依赖性生理过程，如性唤起所需的平滑肌松弛：在体外和体内施用精氨酸酶抑制剂可增强男性和女性生殖器的勃起功能和充血。因此，精氨酸酶是用于治

  DOI：

  10.1021/ar040183k

文献信息

• Establishment of an <i>In Vitro</i> <scp>d</scp> -Cycloserine-Synthesizing System by Using <i>O</i> -Ureido- <scp>l</scp> -Serine Synthase and <scp>d</scp> -Cycloserine Synthetase Found in the Biosynthetic Pathway
  作者：Narutoshi Uda、Yasuyuki Matoba、Takanori Kumagai、Kosuke Oda、Masafumi Noda、Masanori Sugiyama

  DOI：10.1128/aac.02291-12

  日期：2013.6

  We have recently cloned a DNA fragment containing a gene cluster that is responsible for the biosynthesis of an antituberculosis antibiotic, d -cycloserine. The gene cluster is composed of 10 open reading frames, designated dcsA to dcsJ . Judging from the sequence similarity between each putative gene product and known proteins, DcsC, which displays high homology to diaminopimelate epimerase, may catalyze the racemization of O -ureidoserine. DcsD is similar to O -acetylserine sulfhydrylase, which generates l -cysteine using O -acetyl- l -serine with sulfide, and therefore, DcsD may be a synthase to generate O -ureido- l -serine using O -acetyl- l -serine and hydroxyurea. DcsG, which exhibits similarity to a family of enzymes with an ATP-grasp fold, may be an ATP-dependent synthetase converting O -ureido- d -serine into d -cycloserine. In the present study, to characterize the enzymatic functions of DcsC, DcsD, and DcsG, each protein was overexpressed in Escherichia coli and purified to near homogeneity. The biochemical function of each of the reactions catalyzed by these three proteins was verified by thin-layer chromatography (TLC), high-performance liquid chromatography (HPLC), and, in some cases, mass spectrometry. The results from this study demonstrate that by using a mixture of the three purified enzymes and the two commercially available substrates O -acetyl- l -serine and hydroxyurea, synthesis of d -cycloserine was successfully attained. These in vitro studies yield the conclusion that DcsD and DcsG are necessary for the syntheses of O -ureido- l -serine and d -cycloserine, respectively. DcsD was also able to catalyze the synthesis of l -cysteine when sulfide was added instead of hydroxyurea. Furthermore, the present study shows that DcsG can also form other cyclic d -amino acid analogs, such as d -homocysteine thiolactone.

  摘要 我们最近克隆了一个 DNA 片段，其中含有一个负责抗结核抗生素生物合成的基因簇、 d -环丝氨酸。该基因簇由 10 个开放阅读框组成，分别为 dcsA 到 dcsJ .从每个推定基因产物与已知蛋白质之间的序列相似性来看，DcsC 与二氨基亚硒酸酯外延酶同源性很高，可能会催化 Omega 的外消旋化。 O -尿苷酸的外消旋化。DcsD 与 O -乙酰丝氨酸巯基酶相似，后者可生成 l -半胱氨酸。 O -乙酰- l 因此，DcsD 可能是生成 O-乙酰基-l-半胱氨酸的合成酶。 O -脲 l -丝氨酸的合成酶。 O -乙酰-l-丝氨酸 l -丝氨酸和羟基脲。DcsG 与具有 ATP-抓取折叠的酶家族相似，可能是一种 ATP 依赖性合成酶，能将 O-乙酰基-丝氨酸转化为丝氨酸。 O -脲 d -丝氨酸转化为 d -环丝氨酸。在本研究中，为了鉴定 DcsC、DcsD 和 DcsG 的酶功能，将每种蛋白在 大肠杆菌 并纯化至接近均一。通过薄层色谱法（TLC）、高效液相色谱法（HPLC）和质谱法（在某些情况下）验证了这三种蛋白质催化的每个反应的生化功能。这项研究的结果表明，通过使用三种纯化酶和两种市售底物的混合物 O -乙酰- l -丝氨酸和羟基脲，可合成 d -环丝氨酸的合成。这些 体外 这些体外研究得出的结论是，DcsD 和 DcsG 是合成 O-环丝氨酸的必要条件。 O -脲 l -丝氨酸和 d -环丝氨酸。DcsD 还能催化 l -丝氨酸和 d -环丝氨酸的合成。 l 当加入硫化物而不是羟基脲时，DcsD 也能催化合成 l -半胱氨酸。此外，本研究还表明，DcsG 还能形成其他环 d -氨基酸类似物，如 d -高半胱氨酸硫内酯。
• δ-Amino group hydroxylation of l-ornithine during coelichelin biosynthesis
  作者：Verena Pohlmann、Mohamed A. Marahiel

  DOI：10.1039/b801016a

  日期：——

  contains the nonproteinogenic amino acids N(5)-hydroxyornithine and N(5)-hydroxyformylornithine that are important for iron assembly. The hydroxylation of the delta-amino group of L-ornithine is catalyzed by the flavin-dependent monooxygenase CchB. During the redox reaction nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADPH) and molecular oxygen are consumed and flavin adenine dinucleotide (FAD) is needed

  来自天蓝色链霉菌的非核糖体产生的异羟肟酸酯铁螯合物Coelichelin包含非铁蛋白氨基酸N（5）-羟基鸟氨酸和N（5）-羟基甲酰基鸟氨酸，对铁组装很重要。黄素依赖性单加氧酶CchB催化L-鸟氨酸的δ-氨基羟基化。在氧化还原反应中，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH）和分子氧被消耗掉，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）需要作为辅助因子。在这项工作中，对单加氧酶进行了生物化学表征，可以证明1-鸟氨酸的羟基化很可能是铁载体胭脂红素生物合成的第一步。
• Consecutive Enzymatic Modification of Ornithine Generates the Hydroxamate Moieties of the Siderophore Erythrochelin
  作者：Lars Robbel、Verena Helmetag、Thomas A. Knappe、Mohamed A. Marahiel

  DOI：10.1021/bi200699x

  日期：2011.7.12

  with recombinant Mcd and malonyl-CoA as the acetyl group donor. Substrate turnover was increased by substituting malonyl-CoA with acetyl-CoA, bypassing the decarboxylation reaction which represents the rate-limiting step. Consecutive enzymatic synthesis of l-haOrn was accomplished in coupled assays employing both the l-ornithine hydroxylase and Mcd. In summary, a biosynthetic route for the generation

  异羟肟酸酯型铁载体赤藓红素的生物合成需要生成δ - N-乙酰基-δ - N-羟基-1-鸟氨酸（l- haOrn），并在1和4位的四肽中掺入。生物信息学分析表明FAD依赖的单加氧酶EtcB和双功能丙二酰辅酶A脱羧酶/乙酰转移酶Mcd可能参与了1- haOrn的产生。为了研究EtcB和Mcd是否构成l- haOrn生物合成的两个酶途径，它们是以重组方式生产的，并在体外进行了生化研究。使用重组EtcB的羟化测定产生了δ- N-羟基-1-鸟氨酸（l- hOrn），并确认了该酶参与了构件的组装。通过将l- hOrn与作为乙酰基供体的重组Mcd和丙二酰辅酶A一起温育来进行乙酰化测定。通过用丙二酰辅酶A代替乙酰辅酶A，绕过代表限速步骤的脱羧反应，可以增加底物的转化率。使用1-鸟氨酸羟化酶和Mcd在偶联测定中完成1- haOrn的连续酶促合成。综上所述，从l开始，产生δ - N-乙酰基-δ - N-羟基-
• Comprehensive Spectroscopic, Steady State, and Transient Kinetic Studies of a Representative Siderophore-associated Flavin Monooxygenase
  作者：Jeffery A. Mayfield、Rosanne E. Frederick、Bennett R. Streit、Timothy A. Wencewicz、David P. Ballou、Jennifer L. DuBois

  DOI：10.1074/jbc.m110.157578

  日期：2010.10

  likely regulator of O(2) and substrate reactivity in the siderophore-associated monooxygenases. Aside from the activating effect of the hydroxylatable substrate, the siderophore-associated monooxygenases share a kinetic mechanism with the hepatic microsomal flavin monooxygenases and bacterial Baeyer-Villiger monooxygenases, with which they share only moderate sequence homology and from which they are

  许多用于摄取和细胞内储存必需铁的铁载体含有异羟肟酸盐螯合基团。它们的生物合成通常由 l-鸟氨酸或 l-赖氨酸的伯胺侧链的羟基化引发。该反应由广泛的 FAD 依赖性单加氧酶家族的成员催化。在这里，代表性家庭成员的动力学机制已通过稳态和瞬态动力学方法得到广泛表征，使用来自病原真菌烟曲霉的异源表达 N(5)-l-鸟氨酸单加氧酶。光谱数据和动力学分析表明了一个模型，其中可羟基化底物分子作为还原黄素和 O(2) 反应的活化剂。速率加速度只有大约 5 倍，底物对 C4a-氢过氧化物形成的温和影响，不影响总周转率。使用细菌鸟氨酸单加氧酶 PvdA 也观察到了这种效果。C4a-氢过氧化物在不存在可羟基化底物的情况下通过结合 NADP(+) (t((1/2)) = 33 分钟，25 摄氏度，pH 8）稳定。因此，NADP(+) 可能是 O(2) 和铁载体相关单加氧酶中底物反应性的调节器。除了可羟基化底物的激
• Structure of a unique binuclear manganese cluster in arginase
  作者：Zoltan F. Kanyo、Laura R. Scolnick、David E. Ash、David W. Christianson

  DOI：10.1038/383554a0

  日期：1996.10

  EACH individual excretes roughly 10 kg of urea per year, as a result of the hydrolysis of arginine in the final cytosolic step of the urea cycle1. This reaction allows the disposal of nitrogenous waste from protein catabolism, and is catalysed by the liver arginase enzyme2. In other tissues that lack a complete urea cycle, arginase regulates cellular arginine and ornithine concentrations for biosynthetic reactions3, including nitric oxide synthesis: in the macrophage, arginase activity is reciprocally coordinated with that of NO synthase to modulate NO-dependent cytotoxicity4–9. The bioinorganic chemistry of arginase is particularly rich because this enzyme is one of very few that specifically requires a spin-coupled Mn2+ –Mn2+ cluster for catalytic activity in vitro and in vivo10. The 2.1 Å-resolution crystal structure of trimeric11 rat liver arginase reveals that this unique metal cluster resides at the bottom of an active-site cleft that is 15 Å deep. Analysis of the structure indicates that arginine hydrolysis is achieved by a metal-activated solvent molecule which symmetrically bridges the two Mn2+ ions.

  由于精氨酸在尿素循环的最后细胞质步骤中发生水解反应，每个人每年大约排出10公斤尿素1。这种反应可以处理蛋白质分解代谢产生的含氮废物，由肝脏精氨酸酶催化2。在缺乏完整尿素循环的其他组织中，精氨酸酶调节细胞精氨酸和鸟氨酸浓度，用于生物合成反应3，包括一氧化氮合成：在巨噬细胞中，精氨酸酶活性与一氧化氮合酶活性相互协调，以调节一氧化氮依赖性细胞毒性4-9。精氨酸酶的生物无机化学特别丰富，因为这种酶是极少数专门需要自旋耦合的Mn2+ -Mn2+簇在体外和体内发挥催化活性的酶之一10。2.1 Å-分辨率的三聚体11大鼠肝脏精氨酸酶晶体结构显示，这种独特的金属簇位于活性位点裂隙的底部，深度为15 Å。对结构的分析表明，精氨酸水解是通过金属激活的溶剂分子实现的，该分子对称地连接两个Mn2+离子。