methyl 4-deoxy-6-aldehydo-β-D-glucoside

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 氧烷类
• 英文名称: methyl 4-deoxy-6-aldehydo-β-D-glucoside
• 英文别名: (2R,3R,4S,6S)-6-(dihydroxymethyl)-2-methoxyoxane-3,4-diol
• 化学式: C₇H₁₄O₆
• 分子量: 194.185
• InChiKey: IOJRJQVXQRYRCS-MEOJTODESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.1
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  99.4
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  methyl 4-deoxy-6-aldehydo-β-D-glucoside 在 sodium tetrahydroborate 作用下， 反应 0.5h， 生成 methyl 4-deoxy-β-D-xylo-hexopyranoside
  参考文献：
  名称：

  化学作图揭示了活性位点相互作用在控制酶周转温度依赖性方面的重要性

  摘要：

  需要揭示全局蛋白质动力学在酶周转中的作用才能充分了解酶催化。最近，我们已经证明催化热容 Δ C P ‡可以揭示蛋白质自由能景观、全球蛋白质动力学和酶周转之间的联系，这表明活性位点分子相互作用的细微变化可以影响长期范围蛋白质动力学和与酶温度活性的联系。在这里，我们使用模型混杂酶（来自硫磺叶菌的葡萄糖脱氢酶）) 以化学方式绘制单个底物相互作用如何影响酶活性的温度依赖性和整个蛋白质的运动网络。利用动力学、红边激发位移 (REES) 光谱和计算模拟的组合，我们探索了酶-底物相互作用与蛋白质全局动力学之间的复杂关系。我们发现在Δ的改变Ç P ‡和蛋白质动力学可以被映射到特定的底物-酶相互作用。我们的研究揭示了底物结合的细微变化如何影响整个蛋白质的运动和灵活性的整体变化。

  DOI：

  10.1021/acscatal.1c04679
• 作为产物：
  描述：

  甲基-Β-D-吡喃半乳糖苷 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 、 氧气 、 L-脯氨酸 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 70.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 103.08h， 生成 methyl 4-deoxy-6-aldehydo-β-D-glucoside
  参考文献：
  名称：

  化学作图揭示了活性位点相互作用在控制酶周转温度依赖性方面的重要性

  摘要：

  需要揭示全局蛋白质动力学在酶周转中的作用才能充分了解酶催化。最近，我们已经证明催化热容 Δ C P ‡可以揭示蛋白质自由能景观、全球蛋白质动力学和酶周转之间的联系，这表明活性位点分子相互作用的细微变化可以影响长期范围蛋白质动力学和与酶温度活性的联系。在这里，我们使用模型混杂酶（来自硫磺叶菌的葡萄糖脱氢酶）) 以化学方式绘制单个底物相互作用如何影响酶活性的温度依赖性和整个蛋白质的运动网络。利用动力学、红边激发位移 (REES) 光谱和计算模拟的组合，我们探索了酶-底物相互作用与蛋白质全局动力学之间的复杂关系。我们发现在Δ的改变Ç P ‡和蛋白质动力学可以被映射到特定的底物-酶相互作用。我们的研究揭示了底物结合的细微变化如何影响整个蛋白质的运动和灵活性的整体变化。

  DOI：

  10.1021/acscatal.1c04679

文献信息

• Combined catalytic conversion involving an enzyme, a homogeneous and a heterogeneous catalyst: one-pot preparation of 4-deoxy-d-glucose derivatives from d-galactose
  作者：Rob Schoevaart、Tom Kieboom

  DOI：10.1016/s0040-4039(02)00479-3

  日期：2002.4

  Consecutive catalytic oxidation (oxygen, d-galactose oxidase), dehydration (l-proline) and reduction (hydrogen, palladium) of methyl β-d-galactoside in water at neutral pH yielded methyl 4-deoxy-6-aldehydo-β-d-glucoside without intermediate recovery steps demonstrating the potential power of a multi-catalytic approach, using both bio- and chemo-catalysts, for carbohydrate conversions without the use

  在中性pH值下，水中连续进行甲基催化氧化（氧，d-半乳糖氧化酶），脱水（1-脯氨酸）和还原（氢，钯），生成甲基4-deoxy-6-醛基-β-d -葡糖苷没有中间回收步骤，这证明了使用生物催化剂和化学催化剂的多催化方法在不使用保护基或化学计量的试剂的情况下进行碳水化合物转化的潜在能力。
• Chemical Mapping Exposes the Importance of Active Site Interactions in Governing the Temperature Dependence of Enzyme Turnover
  作者：Samuel D. Winter、Hannah B. L. Jones、Dora M. Răsădean、Rory M. Crean、Michael J. Danson、G. Dan Pantoş、Gergely Katona、Erica Prentice、Vickery L. Arcus、Marc W. van der Kamp、Christopher R. Pudney

  DOI：10.1021/acscatal.1c04679

  日期：2021.12.17

  protein dynamics in enzyme turnover is needed to fully understand enzyme catalysis. Recently, we have demonstrated that the heat capacity of catalysis, ΔCP‡, can reveal links between the protein free energy landscape, global protein dynamics, and enzyme turnover, suggesting that subtle changes in molecular interactions at the active site can affect long-range protein dynamics and link to enzyme temperature

  需要揭示全局蛋白质动力学在酶周转中的作用才能充分了解酶催化。最近，我们已经证明催化热容 Δ C P ‡可以揭示蛋白质自由能景观、全球蛋白质动力学和酶周转之间的联系，这表明活性位点分子相互作用的细微变化可以影响长期范围蛋白质动力学和与酶温度活性的联系。在这里，我们使用模型混杂酶（来自硫磺叶菌的葡萄糖脱氢酶）) 以化学方式绘制单个底物相互作用如何影响酶活性的温度依赖性和整个蛋白质的运动网络。利用动力学、红边激发位移 (REES) 光谱和计算模拟的组合，我们探索了酶-底物相互作用与蛋白质全局动力学之间的复杂关系。我们发现在Δ的改变Ç P ‡和蛋白质动力学可以被映射到特定的底物-酶相互作用。我们的研究揭示了底物结合的细微变化如何影响整个蛋白质的运动和灵活性的整体变化。