(alphaS)-alpha-(乙酰氨基)-4-羟基-N-甲基-苯丙酰胺 | 6367-14-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: (alphaS)-alpha-(乙酰氨基)-4-羟基-N-甲基-苯丙酰胺
• 英文名称: Ac-Tyr-NHMe
• 英文别名: N-acetyl-L-tyrosine methylamide；(2S)-2-acetamido-3-(4-hydroxyphenyl)-N-methylpropanamide
• CAS: 6367-14-2
• 化学式: C₁₂H₁₆N₂O₃
• 分子量: 236.271
• InChiKey: KHRMBHFDICMQHO-NSHDSACASA-N

物化性质

• 熔点：
  192.2-193.3 °C
• 沸点：
  593.2±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.187±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.3
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  78.4
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

安全信息

• 危险性防范说明：
  P264,P280,P302+P352,P337+P313,P305+P351+P338,P362+P364,P332+P313
• 危险性描述：
  H315,H319

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (alphaS)-alpha-(乙酰氨基)-4-羟基-N-甲基-苯丙酰胺 在 Selectfluor 、 三氟乙酸 、 sodium iodide 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 0.25h， 生成
  参考文献：
  名称：

  未受保护的肽的轻度和选择性单碘化作为生物成像探针合成的起始步骤

  摘要：

  肽和蛋白质的化学选择性功能化，以选择性地引入残基以进行检测，捕获或特异性衍生化，是合成界高度关注的问题。在这里，我们报告了一种完全不受保护的肽中酪氨酸残基的轻度和有效单碘化的新方法。该方法具有高度的化学选择性，可与多种官能团兼容。引入的碘随后可以用作进一步功能化的处理，例如引入荧光染料，因此可用于分离肽的化学选择性标记。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.6b00461
• 作为产物：
  描述：

  L-酪氨酸 、 甲胺 、 乙酰氯 生成 (alphaS)-alpha-(乙酰氨基)-4-羟基-N-甲基-苯丙酰胺
  参考文献：
  名称：

  SIEMION, IGNACY Z.;PICUR, BOLESLAW, BULL. POL. ACAD. SCI. CHEM., 35,(1987) N 5-6, 179-186

  摘要：

  DOI：

文献信息

• 1-Methyl-4-aryl-urazole (MAUra) labels tyrosine in proximity to ruthenium photocatalysts
  作者：Shinichi Sato、Kensuke Hatano、Michihiko Tsushima、Hiroyuki Nakamura

  DOI：10.1039/c8cc02891e

  日期：——

  as substrates to evaluate the photocatalyst-proximity dependences of candidates for tyrosine labelling reagents. The 1-methyl-4-aryl-urazole (MAUra) structure was found to be a novel tyrosyl radical trapping agent to label tyrosine residues effectively under the conditions where the ruthenium photocatalyst and tyrosine were in close proximity. Using a ruthenium photocatalyst conjugated to a carbonic

  我们设计并合成了与脯氨酸接头和钌光催化剂偶联的肽。这些肽用作底物，以评估酪氨酸标记试剂候选物对光催化剂的依赖性。发现1-甲基-4-芳基-脲基（MAUra）结构是一种新型的酪氨酰基自由基捕获剂，可在钌光催化剂和酪氨酸非常接近的条件下有效地标记酪氨酸残基。使用与碳酸酐酶配体偶联的钌光催化剂，通过叠氮化物或脱硫生物素偶联的MAUra衍生物以显着的靶标选择性标记复合蛋白混合物中的靶蛋白。
• Protecting group free radical C–H trifluoromethylation of peptides
  作者：Naoko Ichiishi、John P. Caldwell、Melissa Lin、Wendy Zhong、Xiaohong Zhu、Eric Streckfuss、Hai-Young Kim、Craig A. Parish、Shane W. Krska

  DOI：10.1039/c8sc00368h

  日期：——

  approaches have been developed to effect the trifluoromethylation of aryl C–H bonds in native peptides either using stoichiometric oxidant or visible light photoredox catalysis. The reported methods are able to derivatize tyrosine and tryptophan sidechains under biocompatible conditions, and a number of examples are reported involving fully unprotected peptides with up to 51 amino acids. The development

  已经开发了两种基于自由基的方法，使用化学计量氧化剂或可见光光氧化还原催化来实现天然肽中芳基 C-H 键的三氟甲基化。所报道的方法能够在生物相容性条件下衍生化酪氨酸和色氨酸侧链，并且报道了许多涉及具有多达51个氨基酸的完全未受保护的肽的例子。这种化学的发展增加了越来越多的化学方法，用于选择性修饰复杂肽中的氨基酸残基。将三氟甲基直接掺入生物聚合物中可以研究一系列生物和生化系统，初步结果表明该方法可以扩展到掺入其他氟烷基用于生物共轭应用。
• Facile and Stabile Linkages through Tyrosine: Bioconjugation Strategies with the Tyrosine-Click Reaction
  作者：Hitoshi Ban、Masanobu Nagano、Julia Gavrilyuk、Wataru Hakamata、Tsubasa Inokuma、Carlos F. Barbas

  DOI：10.1021/bc300665t

  日期：2013.4.17

  The scope, chemoselectivity, and utility of the click-like tyrosine labeling reaction with 4-phenyl-3H-1,2,4-triazoline-3,5(4H)-diones (PTADs) is reported. To study the utility and chemoselectivity of PTAD derivatives in peptide and protein chemistry, we synthesized PTAD derivatives possessing azide, alkyne, and ketone groups and studied their reactions with amino acid derivatives and peptides of increasing

  4-苯基-3 H -1,2,4-三唑啉-3,5(4 H)-二酮 (PTAD) 被报道。为了研究 PTAD 衍生物在肽和蛋白质化学中的效用和化学选择性，我们合成了具有叠氮化物、炔烃和酮基团的 PTAD 衍生物，并研究了它们与越来越复杂的氨基酸衍生物和肽的反应。我们用蛋白质研究了酪氨酸点击反应与半胱氨酸和赖氨酸靶向标记方法的相容性，并证明蛋白质的化学选择性三功能化很容易实现。在特定情况下，我们注意到 PTAD 分解导致形成一种推定的异氰酸酯副产物，该副产物在标记中是混杂的。然而，通过向反应介质中加入少量 2-氨基-2-羟甲基-丙烷-1,3-二醇 (Tris)，该副反应产物很容易被清除。为了研究酪氨酸点击反应将聚（乙二醇）链引入蛋白质（聚乙二醇化）的潜力，我们证明这种新型试剂提供了胰凝乳蛋白酶原的选择性聚乙二醇化，而传统的基于琥珀酰亚胺的聚乙二醇化靶向赖氨酸残基提供了更多样化的聚乙二醇化产品系列
• Horseradish-Peroxidase-Catalyzed Tyrosine Click Reaction
  作者：Shinichi Sato、Kosuke Nakamura、Hiroyuki Nakamura

  DOI：10.1002/cbic.201600649

  日期：2017.3.2

  Specific labeling of tyrosine in proteins: Horseradish‐peroxidase‐catalyzed (HRP‐catalyzed) tyrosine modification was achieved with the aid of N‐methylluminol derivatives. Tyrosine residues in peptides and proteins were modified efficiently in the presence of H2O2 or β‐nicotinamide adenine dinucleotide.

  蛋白质中酪氨酸的特异性标记：借助于N-甲基鲁米诺衍生物，实现了辣根过氧化物酶催化（HRP催化）酪氨酸修饰。在H 2 O 2或β-烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的存在下，肽和蛋白质中的酪氨酸残基被有效修饰。
• Tyrosine Bioconjugation through Aqueous Ene-Like Reactions
  申请人：Barbas, III Carlos F.

  公开号：US20120289682A1

  公开（公告）日：2012-11-15

  A new and versatile class of cyclic diazodicarboxamides that reacts efficiently and selectively with phenols and the phenolic side chain of tyrosine through an Ene-like reaction is reported. This mild aqueous tyrosine ligation reaction works over a broad pH range and expands the repertoire of aqueous chemistries available for small molecule, peptide, and protein modification. The tyrosine ligation reactions are shown to be compatible with the labeling of native enzymes and antibodies in buffered aqueous solution. This reaction provides a novel synthetic approach to bispecific antibodies. This reaction will find broad utility in peptide and protein chemistry and in the chemistry of phenol-containing compounds.

  报道了一种新型多功能环状二氮基二羧酰胺类化合物，通过Ene反应与苯酚和酪氨酸的苯基侧链高效选择性反应。这种温和的水相酪氨酸连接反应适用于广泛的pH范围，并扩展了小分子、肽和蛋白质修饰的水相化学反应库。该酪氨酸连接反应可与缓冲水溶液中的天然酶和抗体标记兼容。该反应提供了一种新的双特异性抗体合成方法。该反应将在肽和蛋白质化学以及含酚化合物的化学中发挥广泛的实用价值。