2,5-二氧代-1-吡咯烷基N-[(苄氧基)羰基]-O-(2-甲基-2-丙基)丝氨酸酯 | 19460-97-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: 2,5-二氧代-1-吡咯烷基N-[(苄氧基)羰基]-O-(2-甲基-2-丙基)丝氨酸酯
• 英文名称: Z-Ser(Bu^t)-ONSu
• 英文别名: Z-Ser(Bu^t)OSu；Z-L-Ser(tBu)-OSu；Z-Ser(Bu-t)-ONSu；CbzSer(Bu-t)OSu；Z-Ser(tBu)-OSu；(2,5-dioxopyrrolidin-1-yl) (2S)-3-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoate
• CAS: 19460-97-0
• 化学式: C₁₉H₂₄N₂O₇
• 分子量: 392.409
• InChiKey: HSJCWCOSSJNXAN-AWEZNQCLSA-N

物化性质

• 密度：
  1.28±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.3
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  111
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,5-二氧代-1-吡咯烷基N-[(苄氧基)羰基]-O-(2-甲基-2-丙基)丝氨酸酯 在 钯 氢气 作用下， 生成 H-Ser(Bu^t)-Val-OH
  参考文献：
  名称：

  Synthese des vermuteten Nervenwachstumsfaktor-Aktivzentrums

  摘要：

  DOI：

  10.1007/bf00798372
• 作为产物：
  描述：

  N-羟基丁二酰亚胺 、 N-benzyloxycarbonyl-O-t-butyl-L-serine 在 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 2,5-二氧代-1-吡咯烷基N-[(苄氧基)羰基]-O-(2-甲基-2-丙基)丝氨酸酯
  参考文献：
  名称：

  亚酰胺介导的硫肽合成。

  摘要：

  不足的合成策略不足以将硫酰胺键位点引入肽主链，因此无法探索作为肽和蛋白质化学生物学工具的硫酰胺替代物的全部潜力。描述了一种新颖的由酰胺介导的两步策略，用于以易于获得的单硫代羧酸作为硫代酰基供体的硫肽键形成。由乙酰胺和一硫代羧酸形成的α-硫代酰氧烯酰胺中间体可以进行纯化，表征和储存。它们的活性和稳定性之间的平衡使它们能够充当有效的硫酰化试剂，在温和的反应条件下提供硫肽键。氨基酸官能团，例如OH，CONH 2，并且在巯基肽合成过程中不需要保护吲哚NH基团。这种策略的模块化性质使得在溶液和固相中都可以将硫酰胺键定点结合到肽主链中。

  DOI：

  10.1002/anie.201811586

文献信息

• Efficient Access to Enantiopure γ⁴-Amino Acids with Proteinogenic Side-Chains and Structural Investigation of γ⁴-Asn and γ⁴-Ser in Hybrid Peptide Helices
  作者：Sandip V. Jadhav、Rajkumar Misra、Sumeet K. Singh、Hosahudya N. Gopi

  DOI：10.1002/chem.201302732

  日期：2013.11.25

  to fold into ordered helical structures. As amino acid side‐chain functional groups play a crucial role in the biological context, the objective of this study was to investigate efficient synthesis of γ4‐residues with functional proteinogenic side‐chains and their structural analysis in hybrid‐peptide sequences. Here, the efficient and enantiopure synthesis of various N‐ and C‐terminal free‐γ4‐residues

  由α-和β-氨基酸组成的杂合肽最近已成为一类新型的肽折叠剂。相比较而言，γ的组成γ-和混合γ-肽4 -氨基酸比其β-对应物少的研究。然而，最近的研究表明，γ 4 -氨基酸有较高的倾向折叠成有序的螺旋结构。作为氨基酸侧链的官能团起到生物上下文中的关键作用，本研究的目的是调查γ的有效合成4 -残基与官能蛋白原侧链和在混合的肽序列的结构分析。在这里，各种N-末端和C-末端游离-γ的有效和对映体纯合成4-残基，从苄基酯（COOBzl）起始Ñ -Cbz保护的（ë）- α，报道β不饱和γ氨基通过在单锅催化氢化多个氢解和双键还原酸。8未受保护的γ的结晶构象，4 -氨基酸（γ 4 -Val，γ 4 -Leu，γ 4 -Ile，γ 4 -Thr（O吨丁基），γ 4 -Tyr，γ 4 -Asp（O吨卜），γ 4 -Glu（O吨丁基），和γ-AIB）显示，这些氨基酸通过一个螺旋利于笨拙沿着中心Ç构象γ  Ç β键。来研究γ行为4
• Totalsynthese von Somatostatin-28 (Big-Somatostatin) / Total Synthesis of Somatostatin-28 (Big Somatostatin)
  作者：E. Wünsch、L. Moroder、M. Gemeiner、E. Jaeger、A. Ribet、L. Pradayrol、N. Vaysse

  DOI：10.1515/znb-1980-0723

  日期：1980.7.1

  The total synthesis of the octacosapeptide corresponding to the proposed primary structure of porcine somatostatin-28, a possible precursor of somatostatin, is described. The primary structure of somatostatin-28 corresponds to that of somatostatin elongated at the N-terminus by a tetradecapeptide sequence. The synthesis has been performed using the strategy of overall acid labile side chain protection based on tert-butanol and adamantol derived protecting groups in combination with the S-tert-butylthio group for the reversible blocking of the cysteine thiol functions and the N^α -2-nitrophenylsulfenyl group for the chain elongation steps. Upon assembly in sequence order of the four suitably protected fragments related to sequence 18-28, 15-17, 8-14 and 1-7, respectively, reductive cleavage of the S-tert-butylthio groups from the fully protected octacosapeptide, followed by acidolytic deprotection via exposure to trifluoroacetic acid and subsequent air oxidation led to crude somatostatin-28. Purification by gel filtration on Biogel P 6 and ion exchange chromatography on Biogel CM 2 produced the desired product in satisfactory yields and at a high degree of purity as judged from different analytical tests. The correctness of the proposed primary structure was ultimately proofed by comparative analysis of the synthetic and natural product by means of chromatographic, immunological and biological assays

  描述了与猪生长抑素-28的拟议主要结构相对应的八十八肽的全合成，这可能是生长抑素的前体。生长抑素-28的主要结构相当于在N-末端延长了一个十四肽序列的生长抑素。合成采用了基于叔丁醇和金刚烷基保护基的总体酸敏侧链保护策略，结合S-叔丁基硫基团用于可逆阻断半胱氨酸巯基功能和N^α -2-硝基苯硫基团用于链延长步骤。按照与序列18-28、15-17、8-14和1-7相关的四个适当保护的片段的顺序组装，从完全保护的八十八肽中还原性裂解S-叔丁基硫基团，随后通过三氟乙酸暴露和随后的空气氧化的酸解保护，得到粗生长抑素-28。通过Biogel P 6凝胶过滤和Biogel CM 2离子交换色谱纯化，以满意的产率和高纯度获得所需产品，从不同的分析测试结果来看。通过色谱、免疫学和生物学测定的比较分析，最终证实了拟议的主要结构的正确性。
• Studies on secretin. I. Synthesis of completely protected secretin.
  作者：MIKIO UCHIYAMA、TAKASHI SATO、HIROSHI YOSHINO、YUTAKA TSUCHIYA、TOSHIRO TSUDA、MASAYUKI KONISHI、MASAHIKO TSUJII、YOSHIHIKO HISATAKE、ATSUSHI KOIWA

  DOI：10.1248/cpb.33.1990

  日期：——

  In order to establish a new process for large-scale production of highly purified secretin, a synthesis based on a new strategy was investigated. A maximal protection method applying the HF deprotecting procedure in the final stage was employed. Six small protected fragments (2-6, 7-10, 11-13, 14-17, 18-22, 23-27) were each prepared by stepwise chain elongation. Thereafter, three protected fragments (1-10, 11-17, 18-27) were synthesized from them, and assembled to prepare the protected secretin. The optical purity of the product after each fragment condensation was checked by high performance liquid chromatography. Completely protected secretin having a high degree of chemical and optical homogeneity was obtained.

  为了建立大规模生产高纯度胰泌素的新工艺，研究人员研究了一种基于新策略的合成方法。在最后阶段采用了高频脱保护程序的最大保护方法。通过分步链延长法分别制备了六个小的受保护片段（2-6、7-10、11-13、14-17、18-22、23-27）。然后，由它们合成三个受保护的片段（1-10、11-17、18-27），并组装成受保护的泌乳素。高效液相色谱法检测了每个片段缩合后产物的光学纯度。得到的完全保护泌乳素具有高度的化学和光学均一性。
• Synthesis of thymosin .alpha..sub.1 and desacetyl thymosin .alpha..sub.1
  申请人：Hoffman-La Roche Inc.

  公开号：US04504415A1

  公开（公告）日：1985-03-12

  An improved solution phase synthesis of thymosin .alpha..sub.1 and desacetyl thymosin .alpha..sub.1 with t-Boc side chain protection and proceeding through novel intermediates is disclosed.

  本发明揭示了一种改进的溶液相合成方法，用于合成具有t-Boc侧链保护的新型中间体的胸腺素α1和去乙酰化胸腺素α1。
• Synthesis of thymosin .alpha..sub.1
  申请人：Hoffmann-La Roche Inc.

  公开号：US04517119A1

  公开（公告）日：1985-05-14

  An improved solution phase synthesis of thymosin .alpha..sub.1 and proceeding through novel intermediates is disclosed.

  本发明揭示了一种改进的溶液相合成胸腺肽α1的方法，并通过新型中间体进行处理。