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N-chloro-2-methylbutan-2-amine | 116221-73-9

中文名称
——
中文别名
——
英文名称
N-chloro-2-methylbutan-2-amine
英文别名
——
N-chloro-2-methylbutan-2-amine化学式
CAS
116221-73-9
化学式
C5H12ClN
mdl
——
分子量
121.61
InChiKey
LFIIKYDMCMGORG-UHFFFAOYSA-N
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
  • ADMET
  • 安全信息
  • SDS
  • 制备方法与用途
  • 上下游信息
  • 反应信息
  • 文献信息
  • 表征谱图
  • 同类化合物
  • 相关功能分类
  • 相关结构分类

计算性质

  • 辛醇/水分配系数(LogP):
    1.6
  • 重原子数:
    7
  • 可旋转键数:
    2
  • 环数:
    0.0
  • sp3杂化的碳原子比例:
    1.0
  • 拓扑面积:
    12
  • 氢给体数:
    1
  • 氢受体数:
    1

上下游信息

  • 上游原料
    中文名称 英文名称 CAS号 化学式 分子量

反应信息

  • 作为反应物:
    描述:
    N-chloro-2-methylbutan-2-amine 、 4-甲氧基苯基溴化镁 在 titanium(IV) isopropylate 作用下, 以 四氢呋喃甲苯 为溶剂, 反应 4.08h, 生成 4-methoxy-N-(tert-pentyl)aniline
    参考文献:
    名称:
    使用伯胺和仲胺进行钛介导的格氏试剂的胺化
    摘要:
    制作,然后破坏它:使用标题转化法,在苯胺衍生物的合成中使用N-氯代琥珀酰亚胺(NCS)作为氧化剂(参见方案)。胺和格氏试剂均具有良好的功能性。雄激素受体激动剂和几种类似物被合成以证明该方法的实用性。
    DOI:
    10.1002/anie.201103700
  • 作为产物:
    描述:
    叔戊基胺N-氯代丁二酰亚胺 作用下, 以 甲苯 为溶剂, 反应 0.33h, 生成 N-chloro-2-methylbutan-2-amine
    参考文献:
    名称:
    使用伯胺和仲胺进行钛介导的格氏试剂的胺化
    摘要:
    制作,然后破坏它:使用标题转化法,在苯胺衍生物的合成中使用N-氯代琥珀酰亚胺(NCS)作为氧化剂(参见方案)。胺和格氏试剂均具有良好的功能性。雄激素受体激动剂和几种类似物被合成以证明该方法的实用性。
    DOI:
    10.1002/anie.201103700
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文献信息

  • LEADER SEQUENCES FOR THE PRODUCTION OF RECOMBINANT PROTEINS
    申请人:CREATIVE BIOMOLECULES, INC.
    公开号:EP0305481B1
    公开(公告)日:1993-09-29
  • ANTIMICROBIAL N-CHLORINATED COMPOSITIONS
    申请人:NovaBay Pharmaceuticals, Inc.
    公开号:EP2341886B1
    公开(公告)日:2015-08-26
  • US4820437A
    申请人:——
    公开号:US4820437A
    公开(公告)日:1989-04-11
  • US4931562A
    申请人:——
    公开号:US4931562A
    公开(公告)日:1990-06-05
  • [EN] LEADER SEQUENCES FOR THE PRODUCTION OF RECOMBINANT PROTEINS
    申请人:CREATIVE BIOMOLECULES, INC.
    公开号:WO1988007086A1
    公开(公告)日:1988-09-22
    (EN) Disclosed is a novel polypeptide useful as a leader or trailer peptide moiety in recombinant DNA protein production techniques involving fused protein methodology. The polypeptide comprises an amphiphilic helix designed at the DNA level to have hydrophilic charged amino acid residues on one side of the barrel of the helix and nonpolar amino acid residues on the other side of the barrel of the helix. When DNA encoding the helix is attached to a gene encoding a protein of interest, high level expression is achieved and inclusion bodies are spontaneously formed. The inclusion bodies may be collected and purified easily by altering the ionic strength and/or pH of media used to dissolve the inclusion bodies. After purification, the fused protein is cleaved to separate the amphiphilic helix from the product.(FR) Un nouveau polypeptide utile comme moitié de peptide d'amorce ou de fin dans des techniques de production de protéine d'ADN recombinant mettant en ÷uvre une méthodologie de protéines fusionnées est divulgué. Le polypeptide comprend une hélice amphiphilique conçue au niveau de l'ADN pour avoir des résidus d'acides aminés chargés hydrophiles sur un côté du cylindre de l'hélice, et des résidus d'acides aminés monopolaires sur l'autre côté du cylindre de l'hélice. Lorsque l'ADN codant pour l'hélice est fixé à un gène codant pour une protéine d'intérêt, un haut niveau d'expression est atteint et des corps d'inclusion sont formés spontanément. Les corps d'inclusion peuvent être recueillis et purifiés facilement en modifiant la force ionique et/ou le pH du milieu utilisé pour dissoudre les corps d'inclusion. Après purification, la protéine fusionnée est clivée pour séparer l'hélice amphiphilique du produit.
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