Tert-butyl 2-ethyl-2-(pyrene-1-carbonylamino)butanoate | 1356936-62-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芘
• 英文名称: Tert-butyl 2-ethyl-2-(pyrene-1-carbonylamino)butanoate
• CAS: 1356936-62-3
• 化学式: C₂₇H₂₉NO₃
• 分子量: 415.532
• InChiKey: VBBJVKPISKPNMT-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.9
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  55.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Tert-butyl 2-ethyl-2-(pyrene-1-carbonylamino)butanoate 在 N,N-二异丙基乙胺 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.01h， 生成 Tert-butyl 2-ethyl-2-[[2-ethyl-2-[[2-ethyl-2-[[2-ethyl-2-(pyrene-1-carbonylamino)butanoyl]amino]butanoyl]amino]butanoyl]amino]butanoate
  参考文献：
  名称：

  寻找稳健的、合成的、完全延伸的（2.05-螺旋）肽结构 - 末端基团的影响

  摘要：

  将具有四元 α-碳原子的 α-氨基酸掺入肽中提供了一种有效限制其骨架构象可用范围的工具。具体而言，在有利条件下，已知 Cα, α-二乙基甘氨酸 (Deg) 同肽优先采用完全延伸（2.05-螺旋）结构，其特征在于两个相邻的 α-氨基酸 Cα 原子之间可能的最长间隔。我们研究了 N 和/或 C 端保护（或封闭）基团的性质对合成 Deg 同源肽系列中完全延伸构象与竞争性、较短 310 螺旋结构的相对稳定性的影响.

  DOI：

  10.1002/ejoc.201101273
• 作为产物：
  描述：

  Tert-butyl 2-amino-2-ethylbutanoate 、 1-芘甲酸 在 N,N-二异丙基乙胺 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 0.17h， 以75%的产率得到Tert-butyl 2-ethyl-2-(pyrene-1-carbonylamino)butanoate
  参考文献：
  名称：

  寻找稳健的、合成的、完全延伸的（2.05-螺旋）肽结构 - 末端基团的影响

  摘要：

  将具有四元 α-碳原子的 α-氨基酸掺入肽中提供了一种有效限制其骨架构象可用范围的工具。具体而言，在有利条件下，已知 Cα, α-二乙基甘氨酸 (Deg) 同肽优先采用完全延伸（2.05-螺旋）结构，其特征在于两个相邻的 α-氨基酸 Cα 原子之间可能的最长间隔。我们研究了 N 和/或 C 端保护（或封闭）基团的性质对合成 Deg 同源肽系列中完全延伸构象与竞争性、较短 310 螺旋结构的相对稳定性的影响.

  DOI：

  10.1002/ejoc.201101273

文献信息

• Looking for a Robust, Synthetic, Fully-Extended (2.05-Helical) Peptide Structure - Effect of Terminal Groups
  作者：Fernando Formaggio、Marco Crisma、Cristina Peggion、Alessandro Moretto、Mariano Venanzi、Claudio Toniolo

  DOI：10.1002/ejoc.201101273

  日期：2012.1

  The incorporation of α-amino acids with a quaternary α-carbon atom into a peptide provides a tool to effectively restrict the available range of its backbone conformations. Specifically, under favorable conditions, Cα,α-diethylglycine (Deg) homopeptides are known to preferentially adopt the fullyextended (2.05-helical) structure, which is characterized by the longest possible separation between two

  将具有四元 α-碳原子的 α-氨基酸掺入肽中提供了一种有效限制其骨架构象可用范围的工具。具体而言，在有利条件下，已知 Cα, α-二乙基甘氨酸 (Deg) 同肽优先采用完全延伸（2.05-螺旋）结构，其特征在于两个相邻的 α-氨基酸 Cα 原子之间可能的最长间隔。我们研究了 N 和/或 C 端保护（或封闭）基团的性质对合成 Deg 同源肽系列中完全延伸构象与竞争性、较短 310 螺旋结构的相对稳定性的影响.