2-氟-6-苯氧基苯甲醛 | 902836-68-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: 2-氟-6-苯氧基苯甲醛
• 英文名称: 2-fluoro-6-phenoxybenzaldehyde
• CAS: 902836-68-4
• 化学式: C₁₃H₉FO₂
• 分子量: 216.212
• InChiKey: AUPPVEMCDSSXCW-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  36-39℃
• 沸点：
  298.0±30.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.229±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

安全信息

• 海关编码：
  2913000090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-氟-6-苯氧基苯甲醛 在 碘苯二乙酸 、 copper diacetate 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 24.0h， 以65%的产率得到1-fluoroxanthone
  参考文献：
  名称：

  一种呫吨酮及其衍生物的合成方法

  摘要：

  本发明公开了一种呫吨酮及其衍生物的合成方法：以式I所示的2‑芳氧基苯甲醛为原料，在有机溶剂中，在铜催化剂和氧化剂的作用下，80～110℃温度下反应12～36h，所得反应液分离纯化制得式II所示的呫吨酮及其衍生物。本发明的合成方法具有原料廉价易得、环境友好，反应条件温和，高效合成目标底物且官能团普适性好、操作简便等优点。

  公开号：

  CN107641111A
• 作为产物：
  描述：

  2,6-二氟苯甲醛 、 苯酚 在 potassium carbonate 作用下， 以 N,N-二甲基乙酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 以64%的产率得到2-氟-6-苯氧基苯甲醛
  参考文献：
  名称：

  肟多样化的应用以优化polo样激酶1 polo-box域的隐秘口袋内的配体相互作用

  摘要：

  通过涉及使用基于肟连接的策略初步筛选一组87个醛的过程，我们能够实现比最有效的先前已知的polo-like激酶1（Plk1）polo-box的亲和力提高数倍。域（PBD）结合抑制剂。这种改善的结合可以通过接近蛋白质表面上关键疏水隐窝的新近识别出的辅助区域来实现。我们的发现可能普遍适用于PBD结合拮抗剂的设计。

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2016.08.098

文献信息

• SULTAM DERIVATIVES
  申请人：Anderson Kevin W.

  公开号：US20110124686A1

  公开（公告）日：2011-05-26

  The present invention relates to compounds according to formula 1, which exhibit cytotoxic activity. The compounds may be used in the treatment of cancer.

  本发明涉及符合式1的化合物，具有细胞毒活性。这些化合物可用于治疗癌症。
• Targeting Protein–Protein Interactions of Tyrosine Phosphatases with Microarrayed Fragment Libraries Displayed on Phosphopeptide Substrate Scaffolds
  作者：Megan Hogan、Medhanit Bahta、Kohei Tsuji、Trung X. Nguyen、Scott Cherry、George T. Lountos、Joseph E. Tropea、Bryan M. Zhao、Xue Zhi Zhao、David S. Waugh、Terrence R. Burke、Robert G. Ulrich

  DOI：10.1021/acscombsci.8b00122

  日期：2019.3.11

  derivatized peptide library was printed in microarrays on nitrocellulose-coated glass surfaces for assessment of PTPase catalytic activity or on gold monolayers for analysis of kinetic interactions by surface plasmon resonance (SPR). Focusing on amino acid positions and chemical features, we first analyzed dephosphorylation of the peptide pTyr residues within the microarrayed library by the human dual-specificity

  仅关注催化事件的化学文库筛选方法可能会忽略蛋白质-蛋白质相互作用的独特作用，这种作用可用于开发特定的抑制剂。嵌入肽基序中的磷酸酪氨酰（pTyr）残基包含确定蛋白质酪氨酸磷酸酶（PTPases）底物特异性的最小识别元件。我们将含氨基氧基的氨基酸残基掺入7个残基的表皮生长因子受体（EGFR）衍生的含磷酸酪氨酸的肽中，并使该肽通过与含醛类药物官能团反应而进行溶液相肟多样化。pTyr残基未修饰。将所得的衍生肽文库以微阵列形式印刷在硝酸纤维素涂层的玻璃表面上，以评估PTPase的催化活性，或印刷在金单层上，以通过表面等离振子共振（SPR）分析动力学相互作用。关注氨基酸位置和化学特征，我们首先分析了人双特异性磷酸酶（DUSP）DUSP14和DUSP22以及痘病毒（VH1）和鼠疫耶尔森氏菌（P. YopH）。为了鉴定最高亲和力的肟基序，使用非催化PTPase突变体通过SPR检测了活性最高的衍生化磷酸肽的
• Development of Highly Selective 1,2,3-Triazole-containing Peptidic Polo-like Kinase 1 Polo-box Domain-binding Inhibitors
  作者：Xue Zhi Zhao、Kohei Tsuji、David Hymel、Terrence R. Burke

  DOI：10.3390/molecules24081488

  日期：——

  Members of the polo-like kinase (Plk) family of serine/threonine protein kinases play crucial roles in cell cycle regulation and proliferation. Of the five Plks (Plk1–5), Plk1 is recognized as an anticancer drug target. Plk1 contains multiple structural components that are important for its proper biological function. These include an N-terminal catalytic domain and a C-terminal non-catalytic polo-box domain (PBD). The PBD binds to phosphothreonine (pT) and phosphoserine-containing sequences. Blocking PBD-dependent interactions offers a potential means of down-regulating Plk1 function that is distinct from targeting its ATP-binding site. Previously, we demonstrated by tethering alkylphenyl chains from the N(π)-position of the His residue in the 5-mer PLHSpT, that we were able to access a hydrophobic “cryptic” binding pocket on the surface of the PBD, and in so doing enhance binding affinities by approximately 1000-fold. More recently, we optimized these PBD-ligand interactions using an oxime ligation-based strategy. Herein, using azide-alkyne cycloaddition reactions, we explore new triazole-containing PBD-binding antagonists. Some of these ligands retain the high PBD-binding affinity of the parent peptide, while showing desirable enhanced selectivity for the PBD of Plk1 relative to the PBDs of Plk2 and Plk3.

  波洛样激酶（Plk）家族的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶在细胞周期调控和增殖中发挥关键作用。在五种Plk（Plk1–5）中，Plk1被认为是一个抗癌药物靶点。Plk1包含多个对其正确生物功能至关重要的结构组分。其中包括一个N-末端催化结构域和一个C-末端非催化波洛盒结构域（PBD）。PBD结合磷酸苏氨酸（pT）和含磷酸丝氨酸的序列。阻断PBD依赖的相互作用提供了一种下调Plk1功能的潜在手段，这与以靶向其ATP结合位点不同。此前，我们通过将烷基苯链从5-mer PLHSpT中的His残基的N（π）位点上锚定，证明我们能够访问PBD表面上的一个疏水“隐蔽”结合口袋，并以此增强约1000倍的结合亲和力。最近，我们使用肟缩合反应基于策略优化了这些PBD-配体相互作用。在这里，通过叠氮-炔基环加成反应，我们探索新的三唑含有PBD结合拮抗剂。其中一些配体保留了母体肽的高PBD结合亲和力，同时显示出对Plk1的PBD相对于Plk2和Plk3的PBD的理想增强选择性。
• Cu(0)/Selectfluor system-catalyzed intramolecular Csp2-H/Csp2-H cross-dehydrogenative coupling (CDC)
  作者：Hanyang Bao、Xiaojun Hu、Jian Zhang、Yunkui Liu

  DOI：10.1016/j.tet.2019.130533

  日期：2019.10

  A Cu(0)/Selectfluor system-catalyzed intramolecular C-sp2-H/C-sp2-H bond cross-dehydrogenative coupling of 2-aryloxybenzaldehydes is described. A variety of substituted xanthone derivatives are synthesized in moderate to excellent yields. Reaction can also be extended to the synthesis of 9H-thioxanthen-9-one 10,10-dioxide and phenanthridin-6(5H)-ones, respectively. (C) 2019 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• US8314250B2
  申请人：——

  公开号：US8314250B2

  公开（公告）日：2012-11-20