SPITC-ASHLGLAR | 860313-95-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: SPITC-ASHLGLAR
• 英文别名: (2S)-5-(diaminomethylideneamino)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-3-hydroxy-2-[[(2S)-2-[(4-sulfophenyl)carbamothioylamino]propanoyl]amino]propanoyl]amino]-3-(1H-imidazol-5-yl)propanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]acetyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]propanoyl]amino]pentanoic acid
• CAS: 860313-95-7
• 化学式: C₄₂H₆₆N₁₄O₁₃S₂
• 分子量: 1039.2
• InChiKey: IMBRMQGESXLWIE-LRRKDSAASA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.7
• 重原子数：
  71
• 可旋转键数：
  29
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.55
• 拓扑面积：
  473
• 氢给体数：
  15
• 氢受体数：
  16

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  4-isothiocyanatobenzenesulfonic acid 、 ASHLGLAR 在 碳酸氢钠 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 SPITC-ASHLGLAR
  参考文献：
  名称：

  Simplifying Fragmentation Patterns of Multiply Charged Peptides by N-Terminal Derivatization and Electron Transfer Collision Activated Dissociation

  摘要：

  在对多电荷肽（包括主要在 LC-ESI-MS 实验中形成的多电荷肽）进行从头测序时，N 端肽衍生策略与串联质谱法结合使用以产生简化的碎片模式，但效果有限。多电荷肽在碰撞活化过程中会发生大量质子移动，从而形成 N 端和 C 端产物离子，而不是从头测序算法所喜欢的一系列 C 端离子。为了解决这个问题，多电荷 N 端衍生肽与荧蒽阴离子发生电子转移反应，产生单电荷自由基物种。在随后的 "软 "碰撞诱导解离（CID）过程中，几乎只形成了高含量的z型离子，从而产生了适合全新测序方法的简化碎片模式。此外，衍生化的多肽保留了可迁移的磷酸分子，而且对于不具有基本 C 端残基的多肽也观察到了增强的 z 离子集，这种类型的多肽对基于碰撞激活解离的传统简化方法构成了更大的挑战。这种改进的 LC-MSn 策略在多种多电荷模型肽和肌红蛋白胰蛋白酶消化物中得到了验证。

  DOI：

  10.1021/ac9000942

文献信息

• [EN] COMPOUND FOR DERIVATIZING POLYPEPTIDES AND METHOD FOR SEQUENCING AND QUANTIFIFYING AMINO ACIDS IN POLYPEPTIDES USING THE SAME<br/>[FR] COMPOSE PERMETTANT DE DERIVER DES POLYPEPTIDES, ET PROCEDE DE SEQUENÇAGE ET DE QUANTIFICATION D'ACIDES AMINES DANS DES POLYPEPTIDES FAISANT APPEL AUDIT COMPOSE
  申请人：UNIV KOREA IND & ACAD COOP

  公开号：WO2006004341A1

  公开（公告）日：2006-01-12

  The present invention relates to a compound for N-terminal substitution of polypeptides which is used in sequencing and quantifying amino acids and a method for sequencing and quantifying an amino acid sequence using the same. The method for sequencing and quantifying amino acids in accordance with the present invention leads to a relative quantitative analysis of proteins with very high reliability, and can distinctively discriminate between y-type ions and b-type ions on the MS/MS spectra, providing the means for realization of high-reliability protein identification.

  本发明涉及一种用于多肽N-末端替换的化合物，用于测序和定量氨基酸以及使用该化合物进行氨基酸序列测序和定量的方法。根据本发明的氨基酸测序和定量方法可以实现非常高可靠性的蛋白质相对定量分析，并且可以在MS / MS光谱上明显区分y型离子和b型离子，为实现高可靠性的蛋白质鉴定提供了手段。
• Simplifying Fragmentation Patterns of Multiply Charged Peptides by N-Terminal Derivatization and Electron Transfer Collision Activated Dissociation
  作者：James A. Madsen、Jennifer S. Brodbelt

  DOI：10.1021/ac9000942

  日期：2009.5.1

  N-terminal peptide derivatization strategies used in conjunction with tandem mass spectrometry to yield simplified fragmentation patterns have shown limited success for the de novo sequencing of multiply charged peptides, including those predominantly formed in LC−ESI-MS experiments. Significant proton mobilization occurs for multiply charged peptides upon collisional activation, resulting in the formation of both N-terminal and C-terminal product ions rather than an exclusive series of C-terminal ions preferred for de novo sequencing algorithms. To circumvent this problem, multiply charged, N-terminally derivatized peptides were subjected to electron transfer reactions with fluoranthene anions to produce singly charged, radical species. Upon subsequent “soft” collision induced dissociation (CID), highly abundant z-type ions were formed nearly exclusively, which yielded simplified fragmentation patterns amenable to de novo sequencing methods. Furthermore, the derivatized peptides retained labile phosphoric acid moieties, and the enhanced set of z ions were also observed for peptides not possessing basic C-terminal residues, a type of peptide that poses more challenges to traditional simplification methods based on collision activated dissociation. This improved LC−MSn strategy was demonstrated for a variety of multiply charged model peptides and a tryptic digest of myoglobin.

  在对多电荷肽（包括主要在 LC-ESI-MS 实验中形成的多电荷肽）进行从头测序时，N 端肽衍生策略与串联质谱法结合使用以产生简化的碎片模式，但效果有限。多电荷肽在碰撞活化过程中会发生大量质子移动，从而形成 N 端和 C 端产物离子，而不是从头测序算法所喜欢的一系列 C 端离子。为了解决这个问题，多电荷 N 端衍生肽与荧蒽阴离子发生电子转移反应，产生单电荷自由基物种。在随后的 "软 "碰撞诱导解离（CID）过程中，几乎只形成了高含量的z型离子，从而产生了适合全新测序方法的简化碎片模式。此外，衍生化的多肽保留了可迁移的磷酸分子，而且对于不具有基本 C 端残基的多肽也观察到了增强的 z 离子集，这种类型的多肽对基于碰撞激活解离的传统简化方法构成了更大的挑战。这种改进的 LC-MSn 策略在多种多电荷模型肽和肌红蛋白胰蛋白酶消化物中得到了验证。