6-(4-sulfamoylbenzoylamino)hexanoic acid methyl ester | 883243-70-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 6-(4-sulfamoylbenzoylamino)hexanoic acid methyl ester
• 英文别名: Methyl 6-(4-sulfamoylbenzamido)hexanoate；methyl 6-[(4-sulfamoylbenzoyl)amino]hexanoate
• CAS: 883243-70-7
• 化学式: C₁₄H₂₀N₂O₅S
• 分子量: 328.389
• InChiKey: OGMOFMMRPDYGEX-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 密度：
  1.256±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.7
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.43
• 拓扑面积：
  124
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  6-(4-sulfamoylbenzoylamino)hexanoic acid methyl ester 在 一水合肼 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 3.0h， 以76%的产率得到N-(5-hydrazinocarbonylpentyl)-4-sulfamoylbenzamide
  参考文献：
  名称：

  酶表面上的一锅连续有机化学将荧光探针系在活性位点附近，并恢复酶活性

  摘要：

  一种新的简单方法将功能分子束缚在酶的活性位点附近，而没有任何活性损失。基于亲和标记和随后的腙/肟交换反应，在人碳酸酐酶II (hCAII)的表面上进行一锅顺序反应。在温和条件下，整个步骤的反应以大于 90% 的产率进行。酶活性测定表明，亲和配体从 hCAII 活性位点的释放与氨氧基衍生物的置换同时发生，从而使酶活性从标记 hCAII 的完全抑制状态恢复。与传统的亲和标记方法相比，这种在顺序修饰后恢复活性是非常独特的。肽图分析实验表明，标记反应选择性地指向位于靠近活性位点的蛋白质表面上的 His-3 或 His-4。当荧光探针使用目前的序列化学方法被束缚时，工程化的 hCAII 可以充当针对 hCAII 抑制剂的荧光生物传感器。这清楚地表明了该方法的两个优点，即 (i) 修饰指向活性位点的附近和 (ii) 顺序反应重新打开目标酶的活性位点腔。工程化的 hCAII 可以充当针对 hCAII 抑

  DOI：

  10.1021/ja057926x
• 作为产物：
  描述：

  (6-甲氧基-6-氧代己基)胺 、 对羧基苯磺酰胺 在 WSC*HCl 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 3.0h， 以64%的产率得到6-(4-sulfamoylbenzoylamino)hexanoic acid methyl ester
  参考文献：
  名称：

  酶表面上的一锅连续有机化学将荧光探针系在活性位点附近，并恢复酶活性

  摘要：

  一种新的简单方法将功能分子束缚在酶的活性位点附近，而没有任何活性损失。基于亲和标记和随后的腙/肟交换反应，在人碳酸酐酶II (hCAII)的表面上进行一锅顺序反应。在温和条件下，整个步骤的反应以大于 90% 的产率进行。酶活性测定表明，亲和配体从 hCAII 活性位点的释放与氨氧基衍生物的置换同时发生，从而使酶活性从标记 hCAII 的完全抑制状态恢复。与传统的亲和标记方法相比，这种在顺序修饰后恢复活性是非常独特的。肽图分析实验表明，标记反应选择性地指向位于靠近活性位点的蛋白质表面上的 His-3 或 His-4。当荧光探针使用目前的序列化学方法被束缚时，工程化的 hCAII 可以充当针对 hCAII 抑制剂的荧光生物传感器。这清楚地表明了该方法的两个优点，即 (i) 修饰指向活性位点的附近和 (ii) 顺序反应重新打开目标酶的活性位点腔。工程化的 hCAII 可以充当针对 hCAII 抑

  DOI：

  10.1021/ja057926x

文献信息

• One-Pot and Sequential Organic Chemistry on an Enzyme Surface to Tether a Fluorescent Probe at the Proximity of the Active Site with Restoring Enzyme Activity
  作者：Yousuke Takaoka、Hiroshi Tsutsumi、Noriyuki Kasagi、Eiji Nakata、Itaru Hamachi

  DOI：10.1021/ja057926x

  日期：2006.3.1

  enzymatic activity from the completely suppressed state of the labeled hCAII. Such restoring of the activity upon the sequential modification is quite unique compared to conventional affinity labeling methods. The peptide mapping experiment revealed that the labeling reaction was selectively directed to His-3 or His-4, located on a protein surface proximal to the active site. When the fluorescent probe

  一种新的简单方法将功能分子束缚在酶的活性位点附近，而没有任何活性损失。基于亲和标记和随后的腙/肟交换反应，在人碳酸酐酶II (hCAII)的表面上进行一锅顺序反应。在温和条件下，整个步骤的反应以大于 90% 的产率进行。酶活性测定表明，亲和配体从 hCAII 活性位点的释放与氨氧基衍生物的置换同时发生，从而使酶活性从标记 hCAII 的完全抑制状态恢复。与传统的亲和标记方法相比，这种在顺序修饰后恢复活性是非常独特的。肽图分析实验表明，标记反应选择性地指向位于靠近活性位点的蛋白质表面上的 His-3 或 His-4。当荧光探针使用目前的序列化学方法被束缚时，工程化的 hCAII 可以充当针对 hCAII 抑制剂的荧光生物传感器。这清楚地表明了该方法的两个优点，即 (i) 修饰指向活性位点的附近和 (ii) 顺序反应重新打开目标酶的活性位点腔。工程化的 hCAII 可以充当针对 hCAII 抑