N-Ac-L-Cys-L-Cys-NH2 | 22636-00-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-Ac-L-Cys-L-Cys-NH2
• 英文别名: 2R-(2R-acetylamino-3-mercapto-propionylamino)-3-mercapto-propionamide；A-CC-NH2；(2R)-2-[[(2R)-2-acetamido-3-sulfanylpropanoyl]amino]-3-sulfanylpropanamide
• CAS: 22636-00-6
• 化学式: C₈H₁₅N₃O₃S₂
• 分子量: 265.357
• InChiKey: UAAWSPRMGRRFMF-WDSKDSINSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.6
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.62
• 拓扑面积：
  103
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-Ac-L-Cys-L-Cys-NH2 在 air 、 Celite 、 cesium fluoride 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 120.0h， 以34%的产率得到Ac-ox-[Cys-Cys]-NH2
  参考文献：
  名称：

  Synthesis, redox properties, and conformational analysis of vicinal disulfide ring mimics

  摘要：

  A vicinal disulfide ring (VDR) results from disulfide-bond formation between two adjacent cysteine residues. This eight-membered ring is a rare motif in protein structures and is functionally important to those few proteins that posses it. This article focuses on the construction of strained and unstrained VDR mimics, discernment of the preferred conformation of these mimics, and the determination of their respective disulfide redox potentials. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.tet.2008.11.085
• 作为产物：
  描述：

  2R-(2R-acetylamino-3-tritylsulfanyl-propionylamino)-3-tritylsulfanyl-propionamide 在 三乙基硅烷 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 1.0h， 以91%的产率得到N-Ac-L-Cys-L-Cys-NH2
  参考文献：
  名称：

  Synthesis, redox properties, and conformational analysis of vicinal disulfide ring mimics

  摘要：

  A vicinal disulfide ring (VDR) results from disulfide-bond formation between two adjacent cysteine residues. This eight-membered ring is a rare motif in protein structures and is functionally important to those few proteins that posses it. This article focuses on the construction of strained and unstrained VDR mimics, discernment of the preferred conformation of these mimics, and the determination of their respective disulfide redox potentials. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.tet.2008.11.085

文献信息

• Conformational analysis of oxidized peptide fragments of the C-terminal redox center in thioredoxin reductases by NMR spectroscopy
  作者：Erik L. Ruggles、P. Bruce Deker、Robert J. Hondal

  DOI：10.1002/psc.2620

  日期：2014.5

  1H‐NMR and two‐dimensional (2D) NMR techniques for determining the amide bond conformeric ratio. The presence of selenium in a VSeSR also lowers the dihedral strain energy (DSE) of the selenosulfide bond relative to the disulfide bond of VDRs. While cis amide geometry decreases strain on the amide bond, it increases strain on the scissile disulfide bond of the VDR found in thioredoxin reductase from

  当蛋白质中相邻的半胱氨酸残基之间形成二硫键并导致罕见的八元环结构时，就会出现连位二硫环 (VDR)。已发现该八元环在溶液中以四种主要构象存在，分为顺式和反式构象异构体。一些硒酶使用一种特殊类型的 VDR，其中硒取代硫，生成邻位硒硫环 (VSeSR)。在这里，我们提供证据表明这种取代减少了环应变，导致在VSeSR 中相对于顺式构象强烈偏爱反式构象（顺式：反式– 9:91）。这是通过使用“γ-gauche 效应”确定的，它利用了两者用于确定酰胺键构象比的1 H-NMR 和二维 (2D) NMR 技术。相对于 VDR 的二硫键，VSeSR 中硒的存在还降低了硒硫键的二面应变能 (DSE)。虽然顺式酰胺几何结构降低了酰胺键上的应变，但它增加了在黑腹果蝇硫氧还蛋白还原酶(DmTR) 中发现的 VDR 的易裂二硫键上的应变。我们假设顺式VDR 的构象是硫醇/二硫化物交换的催化能力构象异构体。该假设是通过计算
• US9453051B2
  申请人：——

  公开号：US9453051B2

  公开（公告）日：2016-09-27
• Synthesis, redox properties, and conformational analysis of vicinal disulfide ring mimics
  作者：Erik L. Ruggles、P. Bruce Deker、Robert J. Hondal

  DOI：10.1016/j.tet.2008.11.085

  日期：2009.2

  A vicinal disulfide ring (VDR) results from disulfide-bond formation between two adjacent cysteine residues. This eight-membered ring is a rare motif in protein structures and is functionally important to those few proteins that posses it. This article focuses on the construction of strained and unstrained VDR mimics, discernment of the preferred conformation of these mimics, and the determination of their respective disulfide redox potentials. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.