S-2-acetamidoethyl 4-hydroxybenzothioate | 1176834-99-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: S-2-acetamidoethyl 4-hydroxybenzothioate
• CAS: 1176834-99-3
• 化学式: C₁₁H₁₃NO₃S
• 分子量: 239.295
• InChiKey: PRSJJQSNILTMNY-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.4
• 重原子数：
  16.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  66.4
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-2-acetamidoethyl 4-hydroxybenzothioate 在 FAD 、 FAD-dependent halogenase 、 还原型辅酶Ⅰ 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Ambigol生物合成中3-氯-4-羟基苯甲酸结构单元形成的体外表征

  摘要：

  蓝藻Fischerella ambigua是多氯芳族化合物A-E的天然生产者。这些高度卤化的三苯基的生物合成基因簇（BGC）最近已通过异源表达进行了鉴定。它由10个名为ab1 – 10的基因组成。通过体外和体内鉴定两种编码的酶，即Ab2和Ab3作为负责联芳基和联芳基醚形成的细胞色素P450酶进行检测。这些P450酶的关键底物是2,4-二氯苯酚，它又衍生自前体3-氯-4-羟基苯甲酸。在这里，通过体外测定研究了导致3-氯-4-羟基苯甲酸的生物合成步骤。Ab7是3-deoxy-7-phosphoheptulonate（DAHP）合酶的同工酶，通过the草酸酯途径参与分支酸酯的生物合成。分支酸又通过专用分支酸裂合酶（Ab5）进一步转化，产生4-羟基苯甲酸（4-HBA）。独立的腺苷酸化域Ab6是激活4-HBA所必需的，4-HBA随后被束缚在酰基载体蛋白（ACP）Ab8上。Ab8结合的底物被meta中

  DOI：

  10.1039/d0ob02372h
• 作为产物：
  描述：

  N-乙酰基半胱胺 、 对羟基苯甲酸 在 N-羟基丁二酰亚胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 6.0h， 生成 S-2-acetamidoethyl 4-hydroxybenzothioate
  参考文献：
  名称：

  非天然聚酮化合物类似物选择性靶向人类乳腺癌细胞中的 HER 信号通路

  摘要：

  多种 HER TK 抑制剂：聚酮化合物类似物的体外前体定向合成导致鉴定了几种抑制 HER-PI3K-Akt 信号通路以及具有多种 HER TK 抑制活性的“非天然”天然产物。

  DOI：

  10.1002/cbic.200900674

文献信息

• A mechanism-based fluorescence transfer assay for examining ketosynthase selectivity
  作者：Gitanjeli Prasad、Lawrence S. Borketey、Tsung-Yi Lin、Nathan A. Schnarr

  DOI：10.1039/c2ob26008e

  日期：——

  Since their discovery, polyketide synthases have received massive attention from researchers hoping to harness their potential as a platform for generating new and improved therapeutics. Despite significant strides toward this end, inherent specificities within the enzymes responsible for polyketide production have severely limited these efforts. We have developed a mechanism-based, fluorescence transfer assay for a key enzyme component of all polyketide synthases, the ketosynthase domain. As demonstrated, this method can be used with both ketosynthase-containing didomains and full modules. As proof of principle, the ketosynthase domain from module 6 of the 6-deoxyerythronolide synthase is examined for its ability to accept a variety of simple thioester substrates. Consistent with its natural hexaketide substrate, we find that this ketosynthase prefers longer, α-branched thioesters and its ability to distinguish these structural features is quite remarkable. Substrate electronics are also tested via a variety of p-substituted aromatic groups. In all, we expect this technique to find considerable use in the field of polyketide biosynthesis and engineering due to its extraordinary simplicity and very distinct visible readout.

  自其发现以来，聚酮合酶一直受到研究人员的极大关注，他们希望利用其潜力作为平台，生成新的和改进的治疗药物。尽管在这方面取得了重大进展，但负责聚酮生产的酶中固有的特定性严重限制了这些努力。我们开发了一种基于机制的、通过荧光传递的测定方法，用于所有聚酮合酶的关键酶组成部分，即酮合酶结构域。如所示，这种方法可以用于含有酮合酶的双结构域和完整模块。作为原理验证，我们检验了来自6-脱氧赤酮酸合酶模块6的酮合酶结构域，以评估其对各种简单硫酯底物的接受能力。与其天然六酮底物一致，我们发现该酮合酶偏好较长的、α-分支的硫酯，并且其区分这些结构特征的能力相当显著。通过各种对位取代的芳香族基团也测试了底物电子性质。总之，我们预计这项技术将在聚酮生物合成和工程领域得到广泛应用，因为它极其简单且具有非常明显的可见输出。
• Diaryl Ether Formation by a Versatile Thioesterase Domain
  作者：Qian Wei、Ze-Ping Wang、Xiao Zhang、Yi Zou

  DOI：10.1021/jacs.2c02813

  日期：2022.6.8

  of the most common biosynthetic strategies to form diaryl ethers. In contrast, enzymatic diaryl ether generation that proceeds in a nonoxidative manner has not been characterized thus far. Here, we discovered a versatile thioesterase (TE) domain from the nonreducing polyketide synthase (nrPKS) AN7909, which catalyzes diaryl ether formation through a series of successive steps involving esterification

  氧化偶联和氧化重排是形成二芳基醚的两种最常见的生物合成策略。相比之下，迄今为止尚未表征以非氧化方式进行的酶促二芳基醚生成。在这里，我们从非还原性聚酮化合物合酶 (nrPKS) AN7909 中发现了一个多功能硫酯酶 (TE) 结构域，该结构域通过一系列涉及酯化、Smiles 重排和水解的连续步骤催化二芳基醚的形成。使用合成模拟底物进行的进一步突变和生化分析提供了对提议的 TE 域催化过程的深入了解。
• In Vitro Precursor-Directed Synthesis of Polyketide Analogues with Coenzyme A Regeneration for the Development of Antiangiogenic Agents
  作者：Moon Il Kim、Seok Joon Kwon、Jonathan S. Dordick

  DOI：10.1021/ol901243e

  日期：2009.9.3

  Polyketide analogues are produced via in vitro reconstruction of a precursor-directed polyketide biosynthetic pathway. Malonyl-CoA synthetase (MCS) was used in conjunction with chalcone synthase (CHS), thereby allowing efficient use of synthetic starter molecules and malonate as extender. Coenzyme-A was recycled up to 50 times. The use of a simple immobilization procedure resulted in up to a 30-fold higher yield of pyrone CHS products than that obtained with the free enzyme solutions.