(S)-2-(((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonylamino)-3-(7-methoxy-2-oxo-2H-chromen-4-yl)propanoic acid | 524698-40-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: (S)-2-(((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonylamino)-3-(7-methoxy-2-oxo-2H-chromen-4-yl)propanoic acid
• 英文别名: 7-methoxycoumarin-4-ylalanine；Fmoc-β-(7-methoxycoumarin-4-yl)-Ala-OH；N-Fmoc-methoxycoumarinylalanine；Fmoc-Mcm-OH；(2S)-2-(Fmoc-amino)-3-(7-methoxy-2-oxo-2H-chromen-4-yl)propionic acid；(S)-2-(9H-Fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3-(7-methoxy-2-oxo-2H-chromen-4-YL)-propionic acid；(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3-(7-methoxy-2-oxochromen-4-yl)propanoic acid
• CAS: 524698-40-6
• 化学式: C₂₈H₂₃NO₇
• 分子量: 485.493
• InChiKey: UMTJSVFQWCDZCB-DEOSSOPVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.2
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.18
• 拓扑面积：
  111
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-(((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonylamino)-3-(7-methoxy-2-oxo-2H-chromen-4-yl)propanoic acid 在 哌啶 、 四丁基醋酸铵 、 N,N-二异丙基乙胺 、 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 24.25h， 生成 (S)-(2R,3R,5R)-2-(6-amino-9H-purin-9-yl)-5-((bis(4-methoxyphenyl)(phenyl)methoxy)methyl)-4-hydroxytetrahydrothran-3-yl 2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-3-(7-methoxy-2-oxo-2H-chromen-4-yl)propanoate
  参考文献：
  名称：

  Methods of modifying N-termini of a peptide or protein using transferases

  摘要：

  该发明涉及使用氨酰基tRNA转移酶选择性地修改蛋白质的N-末端的方法。在某些实施例中，该方法包括将蛋白质或肽溶液与转移酶和分子衍生物接触，从而使蛋白质或肽的N-末端与该分子衍生物发生衍生化反应。

  公开号：

  US09376700B2
• 作为产物：
  描述：

  (2S)-2-benzyloxycarbonylamino-4-oxo-hexanedioic acid 1-benzyl ester 6-ethyl ester 在 sodium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 2.08h， 生成 (S)-2-(((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonylamino)-3-(7-methoxy-2-oxo-2H-chromen-4-yl)propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  A facile transformation of amino acids to functionalized coumarins

  摘要：

  报道了通过N-保护的γ-氨基-β-酮酯合成具有蛋白源性氨基酸侧链的新型手性香豆素的合成方法，并将这些化合物通过改良的固相肽合成法整合到细胞可穿透的HIV-1 TAT肽中。

  DOI：

  10.1039/c1ob05815k

文献信息

• Native Chemical Ligation of Thioamide-Containing Peptides: Development and Application to the Synthesis of Labeled α-Synuclein for Misfolding Studies
  作者：Solongo Batjargal、Yanxin J. Wang、Jacob M. Goldberg、Rebecca F. Wissner、E. James Petersson

  DOI：10.1021/ja2113245

  日期：2012.6.6

  Thioamide modifications of the peptide backbone are used to perturb secondary structure, to inhibit proteolysis, as photoswitches, and as spectroscopic labels. Thus far, their incorporation has been confined to single peptides synthesized on solid phase. We have generated thioamides in C-terminal thioesters or N-terminal Cys fragments and examined their compatibility with native chemical ligation conditions

  肽主链的硫代酰胺修饰用于扰乱二级结构、抑制蛋白水解、作为光开关和光谱标记。到目前为止，它们的掺入仅限于固相合成的单一肽。我们在 C 端硫酯或 N 端 Cys 片段中生成了硫代酰胺，并检查了它们与天然化学连接条件的相容性。大多数序列变体可以与 TCEP 或 DTT 作为还原剂以良好的产率偶联，但在延长 TCEP 孵育时观察到一些副产物。此外，我们发现硫代酰胺与 N 末端 Cys 的噻唑烷保护相容，因此可以使用多重连接来构建更大的蛋白质。由于硫代酰胺的酸不稳定性阻碍了使用 Boc 化学在树脂上合成硫酯，因此我们设计了一种合成硫代酰胺肽的方法，该方法具有原位显示的掩蔽 C 末端硫酯。最后，我们证明，通过合成用于蛋白质折叠研究的淀粉样蛋白 α-突触核蛋白的标记版本，硫代酰胺肽可以与表达的蛋白质片段偶联，生成带有主链硫代酰胺标记的大蛋白质。在原理验证实验中，我们证明硫代酰胺的荧光猝灭可用于跟踪标记的
• A method for manufacturing optically active coumaryl amino acid salts and the coumaryl aminoacid salts thus obtained
  申请人：INSTITUT NATIONAL DE LA SANTE ET DE LA RECHERCHE MEDICALE (INSERM)

  公开号：EP1559712A1

  公开（公告）日：2005-08-03

  The present invention relates to the field of the synthesis of optically active amino acids, mainly for the purpose of manufacturing optically active polypeptides that are useful as labelled detection tools. The manufacturing method involves the preparation of optically active coumaryl amino acid salts of formula (I).

  本发明涉及光学活性氨基酸合成领域，主要用于制造作为标记检测工具有用的光学活性多肽。该制造方法涉及制备式(I)的光学活性香豆素氨基酸盐。
• Electronic interactions of i, i + 1 dithioamides: increased fluorescence quenching and evidence for n-to-π* interactions
  作者：Yun Huang、John J. Ferrie、Xing Chen、Yitao Zhang、D. Miklos Szantai-Kis、David M. Chenoweth、E. James Petersson

  DOI：10.1039/c6cc00105j

  日期：——

  Adjacent thioamides can have electronic interactions that alter spectral properties and fluorescence quenching.

  邻近的硫代酰胺可以发生电子相互作用，从而改变光谱特性和荧光猝灭。
• DNA-Encoded Solid-Phase Synthesis: Encoding Language Design and Complex Oligomer Library Synthesis
  作者：Andrew B. MacConnell、Patrick J. McEnaney、Valerie J. Cavett、Brian M. Paegel

  DOI：10.1021/acscombsci.5b00106

  日期：2015.9.14

  solid-phase synthesis and DNA encoding, enabling single-bead structural elucidation of complex compounds and synthesis using reactions normally considered incompatible with unprotected DNA. The widespread availability of inexpensive oligonucleotide synthesis, enzymes, DNA sequencing, and PCR make implementation of DESPS straightforward, and may prompt the chemistry community to revisit the synthesis of more

  利用组合合成技术进​​行小分子发现的前景仍未实现，这主要归因于“结构阐明问题”：后端质谱分析法极大地限制了单珠一化合物（OBOC）库的复杂性。在大多数文库中，明显缺乏赋予结合力和特异性的分子特性，例如立体化学，区域化学和支架刚性，这是因为异构性引入了质量冗余，并且不同的支架会产生无法解释的MS片段化。在这里，我们介绍了DNA编码的固相合成（DESPS），包括在有机溶剂中的平行化合物合成以及未保护的dsDNA寡核苷酸的水性酶促连接。计算编码语言设计产生了148条热力学优化的序列，汉明串距≥3，总读取长度<100个碱基，可轻松进行测序。在6个编码位置上，连接是有效的（70％的产率），特异性和方向性。一系列异构体用作DESPS拆分和合并池多样化的实用程序的试验台。单珠定量PCR检测到9×104分子/珠子和测序可以阐明每种化合物的合成历史。我们将DESPS用于使用混合规模树脂（160-μm质量控制珠和10-μm筛选珠）的75
• Development of the first internally-quenched fluorescent substrates of human cathepsin C: The application in the enzyme detection in biological samples
  作者：Monika Łęgowska、Yveline Hamon、Anna Wojtysiak、Renata Grzywa、Marcin Sieńczyk、Timo Burster、Brice Korkmaz、Adam Lesner

  DOI：10.1016/j.abb.2016.10.007

  日期：2016.12

  of this study, the first fluorescence resonance energy transfer peptides for the measurement of the activity of human cathepsin C were designed and synthesized. Two series of tetra- and pentapeptide substrates enabled the detailed S' specificity study of cathepsin C, which has been examined for the first time. The extensive enzymatic studies of the obtained compounds resulted in the selection of the

  组织蛋白酶C是一种广泛表达的半胱氨酸外肽酶，主要用于嗜中性粒细胞，细胞毒性T淋巴细胞和肥大细胞中与颗粒相关的促炎性丝氨酸蛋白酶的活化。已经显示出该酶可以在细胞外分泌。然而，其在人体液/生理样品中的发生还没有被彻底研究。在本研究过程中，设计并合成了用于测量人组织蛋白酶C活性的首个荧光共振能量转移肽。两个系列的四肽和五肽底物可以对组织蛋白酶C进行详细的S特异性研究，这是首次进行了研究。对获得的化合物进行的广泛酶研究导致选择了高度特异性和选择性的底物Thi-Ala（Mca）-Ser-Gly-Tyr（3-NO2）-NH2，该酶已成功用于组织蛋白酶C活性的检测在复杂的生物样品中，例如细胞裂解液，尿液和支气管肺泡灌洗液。进行所选底物的分子对接是为了更好地了解组织蛋白酶C活性位点中底物的结合模式。