(R)-1-(2-(2-((2-bromopropan-2-yl)amino)benzamido)benzoyl)-N-(2-((2-(methylcarbamoyl)phenyl)carbamoyl)phenyl) pyrrolidine-2-carboxamide | 1448441-08-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (R)-1-(2-(2-((2-bromopropan-2-yl)amino)benzamido)benzoyl)-N-(2-((2-(methylcarbamoyl)phenyl)carbamoyl)phenyl) pyrrolidine-2-carboxamide
• CAS: 1448441-08-4
• 化学式: C₃₈H₃₇BrN₆O₆
• 分子量: 753.652
• InChiKey: FNHFZQWSVDPYOL-WJOKGBTCSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.91
• 重原子数：
  51.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.21
• 拓扑面积：
  165.81
• 氢给体数：
  5.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-1-(2-(2-((2-bromopropan-2-yl)amino)benzamido)benzoyl)-N-(2-((2-(methylcarbamoyl)phenyl)carbamoyl)phenyl) pyrrolidine-2-carboxamide 在 sodium azide 、 lithium chloride 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 12.0h， 以96%的产率得到(R)-1-(2-(2-(2-azido-2-methylpropanamido)benzamido)benzoyl)-N-(2-((2-(methylcarbamoyl)phenyl)carbamoyl)phenyl)pyrrolidine-2-carboxamide
  参考文献：
  名称：

  N末端脯氨酸在稳定Ant-Pro拉链基序中的作用

  摘要：

  的一般顺序的异质手性杂合肽大号αβ Ñ d αβ Ñ设有脯氨酸（Pro，受约束的α氨基酸）和邻氨基苯甲酸（蚂蚁，受约束的β氨基酸）作为积木，其中Ñ = 2,4 ETC。，形成三维拉链状架构。这些拉链肽通过平衡两个竞争性非共价力（氢键和芳族堆积）的协同作用而获得稳定的构象。但是，N末端残基的选择也是稳定异常长距离分子内氢键的关键因素之一，该分子具有在末端观察到的H键合环中的26个原子。本文讨论了拉链基序N端的取代变化及其对结构和稳定性的影响。在这项研究中，拉链基序的N末端Pro残基被柔性氨基酸丙氨酸和受约束的无环氨基酸2-氨基异丁酸取代，

  DOI：

  10.1039/c4nj02151g
• 作为产物：
  描述：

  2-(2-nitrobenzamido)benzoic acid 在 甲醇 、 草酰氯 、 palladium(II) hydroxide 、 1,8-二氮杂双环[5.4.0]十一碳-7-烯 、 三乙胺 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 甲胺 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 9.0h， 生成 (R)-1-(2-(2-((2-bromopropan-2-yl)amino)benzamido)benzoyl)-N-(2-((2-(methylcarbamoyl)phenyl)carbamoyl)phenyl) pyrrolidine-2-carboxamide
  参考文献：
  名称：

  A Synthetic Zipper Peptide Motif Orchestrated via Co-operative Interplay of Hydrogen Bonding, Aromatic Stacking, and Backbone Chirality

  摘要：

  Here, we report on a new class of synthetic zipper peptide which assumes its three-dimensional zipper-like structure via a co-operative interplay of hydrogen bonding, aromatic stacking, and backbone chirality. Structural studies carried out in both solid- and solution-state confirmed the zipper-like structural architecture assumed by the synthetic peptide which makes use of unusually remote inter-residual hydrogen-bonding and aromatic stacking interactions to attain its shape. The effect of chirality modulation and the extent of noncovalent forces in the structure stabilization have also been comprehensively explored via single-crystal X-ray diffraction and solution-state NMR studies. The results highlight the utility of noncovalent forces in engineering complex synthetic molecules with intriguing structural architectures.

  DOI：

  10.1021/ja405455g